L'adénosine triphosphate -Adenosine triphosphate

Adénosine-5'-triphosphate
ATPtrianion.svg
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Des noms
Nom IUPAC
Adénosine 5′-(tétrahydrogénotriphosphate)
Nom IUPAC préféré
O 1 -{[(2 R ,3 S ,4 R ,5 R )-5-(6-amino-9 H -purine-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]méthyl} tétrahydrogénotriphosphate
Identifiants
Modèle 3D ( JSmol )
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
DrugBank
Carte d'information de l'ECHA 100.000.258 Modifier ceci sur Wikidata
KEGG
CID PubChem
UNII
  • InChI=1S/C10H16N5O13P3/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(26-10)1-25- 30(21,22)28-31(23,24)27-29(18,19)20/h2-4,6-7,10,16-17H,1H2,(H,21,22)(H, 23,24)(H2,11,12,13)(H2,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1 ChèqueOui
    Clé : ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-N ChèqueOui
  • Clé : ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUBG
  • O=P(O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H] (O)[C@@H]3O
  • c1nc(c2c(n1)n(cn2)[C@H]3[C@@H]([C@@H]([C@H](O3)COP(=O)(O)OP(=O )(O)OP(=O)(O)O)O)O)N
Propriétés
C 10 H 13 N 5 O 13 P 3
Masse molaire 507,18 g/mol
Densité 1,04 g/cm 3 (sel disodique)
Point de fusion 187 ° C (369 ° F; 460 K) sel disodique; se décompose
Acidité (p K a ) 0,9, 1,4, 3,8, 6,5
UV-vismax ) 259 nm
Absorbance ε 259 = 15,4 mM −1 cm −1
Sauf indication contraire, les données sont données pour les matériaux dans leur état standard (à 25 °C [77 °F], 100 kPa).
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Une formule chimique
Animation interactive de la structure de l'ATP

L'adénosine triphosphate ( ATP ) est un composé organique et un hydrotrope qui fournit de l'énergie pour piloter de nombreux processus dans les cellules vivantes , tels que la contraction musculaire , la propagation de l' influx nerveux , la dissolution du condensat et la synthèse chimique. Trouvé dans toutes les formes de vie connues , l'ATP est souvent appelé "l'unité moléculaire de la monnaie " du transfert d'énergie intracellulaire . Lorsqu'il est consommé dans les processus métaboliques , il se transforme soit en adénosine diphosphate (ADP), soit en adénosine monophosphate (AMP). D'autres processus régénèrent l'ATP afin que le corps humain recycle chaque jour son propre équivalent de poids corporel en ATP. C'est aussi un précurseur de l' ADN et de l'ARN et il est utilisé comme coenzyme .

Du point de vue de la biochimie , l'ATP est classé comme un nucléoside triphosphate , ce qui indique qu'il se compose de trois composants : une base azotée ( adénine ), le sucre ribose et le triphosphate .

Structure

L' ATP consiste en une adénine attachée par l'atome d'azote 9 à l'atome de carbone 1 ' d' un sucre ( ribose ), qui à son tour est attaché à l'atome de carbone 5' du sucre à un groupe triphosphate. Dans ses nombreuses réactions liées au métabolisme, les groupements adénine et sucre restent inchangés, mais le triphosphate est converti en di- et monophosphate, donnant respectivement les dérivés ADP et AMP . Les trois groupes phosphoryle sont étiquetés alpha (α), bêta (β) et, pour le phosphate terminal, gamma (γ).

En solution neutre, l'ATP ionisé existe principalement sous forme d'ATP 4− , avec une petite proportion d'ATP 3− .

Liaison des cations métalliques à l'ATP

Étant polyanionique et comportant un groupe polyphosphate potentiellement chélateur , l'ATP lie les cations métalliques avec une haute affinité. La constante de liaison pour Mg2+
est ( 9 554 ). La liaison d'un cation divalent , presque toujours du magnésium , affecte fortement l'interaction de l'ATP avec diverses protéines. En raison de la force de l'interaction ATP-Mg 2+ , l'ATP existe dans la cellule principalement sous forme de complexe avec Mg2+
lié aux centres d'oxygène phosphate.

Un deuxième ion magnésium est essentiel pour la liaison de l'ATP dans le domaine kinase. La présence de Mg 2+ régule l'activité kinase.

Propriétés chimiques

Les sels d'ATP peuvent être isolés sous forme de solides incolores.

Les cycles de synthèse et de dégradation de l'ATP ; 2 et 1 représentent respectivement l'entrée et la sortie d'énergie.

L'ATP est stable dans les solutions aqueuses entre pH 6,8 et 7,4, en l'absence de catalyseurs. À des pH plus extrêmes, il s'hydrolyse rapidement en ADP et en phosphate. Les cellules vivantes maintiennent le rapport ATP sur ADP à un point situé à dix ordres de grandeur de l'équilibre, avec des concentrations d'ATP cinq fois supérieures à la concentration d'ADP. Dans le contexte des réactions biochimiques, les liaisons POP sont souvent appelées liaisons à haute énergie .

Aspects réactifs

L'hydrolyse de l'ATP en ADP et en phosphate inorganique libère 20,5  kJ/mol d' enthalpie . Les valeurs de l'énergie libre libérée par clivage d'une unité phosphate (P i ) ou pyrophosphate (PP i ) de l'ATP à des concentrations à l'état standard de 1 mol/L à pH 7 sont :

ATP + H
2
O
→ ADP + P je   Δ G °' = −30,5 kJ/mol (−7,3 kcal/mol)
ATP + H
2
O
→ AMP + PP i   Δ G °' = −45,6 kJ/mol (−10,9 kcal/mol)

Ces équations abrégées à pH voisin de 7 peuvent s'écrire plus explicitement (R = adénosyle ) :

[RO-P(O) 2 -OP(O) 2 -O-PO 3 ] 4− + H
2
O
→ [RO-P(O) 2 -O-PO 3 ] 3− + [HPO 4 ] 2− + H +
[RO-P(O) 2 -OP(O) 2 -O-PO 3 ] 4− + H
2
O
→ [RO-PO 3 ] 2− + [HO 3 P-O-PO 3 ] 3− + H +

Dans des conditions cytoplasmiques, où le rapport ADP/ATP est de 10 ordres de grandeur par rapport à l'équilibre, le Δ G est d'environ -57 kJ/mol.

Cette image montre une rotation de 360 ​​degrés d'un seul chélate de magnésium -ATP en phase gazeuse avec une charge de -2. L'anion a été optimisé au niveau théorique UB3LYP/6-311++G(d,p) et la connectivité atomique modifiée par l'optimiseur humain pour refléter la structure électronique probable.

Production d'AMP et d'ADP

Production, conditions aérobies

Une concentration intracellulaire typique d'ATP est difficile à cerner, cependant, des rapports ont montré qu'il y avait 1 à 10 μmol par gramme de tissu chez une variété d'eucaryotes. La déphosphorylation de l'ATP et la rephosphorylation de l'ADP et de l'AMP se produisent à plusieurs reprises au cours du métabolisme aérobie.

L'ATP peut être produit par un certain nombre de processus cellulaires distincts; les trois principales voies chez les eucaryotes sont (1) la glycolyse , (2) le cycle de l'acide citrique / la phosphorylation oxydative et (3) la bêta-oxydation . Le processus global d'oxydation du glucose en dioxyde de carbone , la combinaison des voies 1 et 2, connue sous le nom de respiration cellulaire , produit environ 30 équivalents d'ATP à partir de chaque molécule de glucose.

La production d'ATP par un eucaryote aérobie non photosynthétique se produit principalement dans les mitochondries , qui représentent près de 25 % du volume d'une cellule typique.

Glycolyse

Dans la glycolyse, le glucose et le glycérol sont métabolisés en pyruvate . La glycolyse génère deux équivalents d'ATP par la phosphorylation du substrat catalysée par deux enzymes, la PGK et la pyruvate kinase . Deux équivalents de NADH sont également produits, qui peuvent être oxydés via la chaîne de transport d'électrons et entraîner la génération d'ATP supplémentaire par l'ATP synthase . Le pyruvate généré en tant que produit final de la glycolyse est un substrat pour le cycle de Krebs .

La glycolyse est considérée comme composée de deux phases de cinq étapes chacune. Dans la phase 1, "la phase préparatoire", le glucose est converti en 2 d-glycéraldéhyde-3-phosphate (g3p). Un ATP est investi dans l'étape 1 et un autre ATP est investi dans l'étape 3. Les étapes 1 et 3 de la glycolyse sont appelées "étapes d'amorçage". Dans la phase 2, deux équivalents de g3p sont convertis en deux pyruvates. À l'étape 7, deux ATP sont produits. De plus, à l'étape 10, deux autres équivalents d'ATP sont produits. Aux étapes 7 et 10, ATP est généré à partir d'ADP. Un réseau de deux ATP se forme dans le cycle de glycolyse. La voie de la glycolyse est ensuite associée au cycle de l'acide citrique qui produit des équivalents supplémentaires d'ATP.

Régulation

Dans la glycolyse, l' hexokinase est directement inhibée par son produit, le glucose-6-phosphate, et la pyruvate kinase est inhibée par l'ATP lui-même. Le principal point de contrôle de la voie glycolytique est la phosphofructokinase (PFK), qui est inhibée de manière allostérique par de fortes concentrations d'ATP et activée par de fortes concentrations d'AMP. L'inhibition de PFK par l'ATP est inhabituelle puisque l'ATP est également un substrat dans la réaction catalysée par PFK ; la forme active de l'enzyme est un tétramère qui existe sous deux conformations, dont une seule lie le second substrat fructose-6-phosphate (F6P). La protéine a deux sites de liaison pour l'ATP - le site actif est accessible dans l'une ou l'autre des conformations protéiques, mais la liaison de l'ATP au site inhibiteur stabilise la conformation qui se lie mal au F6P. Un certain nombre d'autres petites molécules peuvent compenser le changement de conformation à l'équilibre induit par l'ATP et réactiver la PFK, notamment l' AMP cyclique , les ions ammonium , le phosphate inorganique et le fructose-1,6- et -2,6-biphosphate.

Le cycle de l'acide citrique

Dans la mitochondrie , le pyruvate est oxydé par le complexe pyruvate déshydrogénase en groupe acétyle , qui est entièrement oxydé en dioxyde de carbone par le cycle de l'acide citrique (également appelé cycle de Krebs ). Chaque "tour" du cycle de l'acide citrique produit deux molécules de dioxyde de carbone, un équivalent d'ATP guanosine triphosphate (GTP) par phosphorylation au niveau du substrat catalysée par la succinyl-CoA synthétase , alors que le succinyl-CoA est converti en succinate, trois équivalents de NADH , et un équivalent de FADH 2 . Le NADH et le FADH 2 sont recyclés (respectivement en NAD + et FAD ) par phosphorylation oxydative , générant de l'ATP supplémentaire. L'oxydation du NADH entraîne la synthèse de 2 à 3 équivalents d'ATP, et l'oxydation d'un FADH 2 donne entre 1 et 2 équivalents d'ATP. La majorité de l'ATP cellulaire est générée par ce processus. Bien que le cycle de l'acide citrique lui-même n'implique pas d' oxygène moléculaire , il s'agit d'un processus obligatoirement aérobie car l'O 2 est utilisé pour recycler le NADH et le FADH 2 . En l'absence d'oxygène, le cycle de l'acide citrique s'arrête.

La génération d'ATP par la mitochondrie à partir du NADH cytosolique repose sur la navette malate-aspartate (et dans une moindre mesure, la navette glycérol-phosphate ) car la membrane mitochondriale interne est imperméable au NADH et au NAD + . Au lieu de transférer le NADH généré, une enzyme malate déshydrogénase convertit l'oxaloacétate en malate , qui est transloqué vers la matrice mitochondriale. Une autre réaction catalysée par la malate déshydrogénase se produit dans la direction opposée, produisant de l'oxaloacétate et du NADH à partir du malate nouvellement transporté et de la réserve intérieure de NAD + de la mitochondrie . Une transaminase convertit l'oxaloacétate en aspartate pour le transport à travers la membrane et dans l'espace intermembranaire.

Dans la phosphorylation oxydative, le passage des électrons du NADH et du FADH 2 à travers la chaîne de transport d'électrons libère l'énergie nécessaire pour pomper les protons hors de la matrice mitochondriale et dans l'espace intermembranaire. Ce pompage génère une force motrice de protons qui est l'effet net d'un gradient de pH et d'un gradient de potentiel électrique à travers la membrane mitochondriale interne. Le flux de protons le long de ce gradient de potentiel - c'est-à-dire de l'espace intermembranaire à la matrice - produit de l'ATP par ATP synthase . Trois ATP sont produits par tour.

Bien que la consommation d'oxygène semble fondamentale pour le maintien de la force motrice du proton , en cas de manque d'oxygène ( hypoxie ), l'acidose intracellulaire (médiée par l'augmentation des taux glycolytiques et l'hydrolyse de l'ATP), contribue au potentiel membranaire mitochondrial et entraîne directement la synthèse d'ATP.

La majeure partie de l'ATP synthétisé dans les mitochondries sera utilisée pour les processus cellulaires dans le cytosol ; il doit donc être exporté de son site de synthèse dans la matrice mitochondriale. Le mouvement vers l'extérieur de l'ATP est favorisé par le potentiel électrochimique de la membrane car le cytosol a une charge relativement positive par rapport à la matrice relativement négative. Pour chaque ATP transporté, cela coûte 1 H + . Produire un ATP coûte environ 3 H + . Par conséquent, fabriquer et exporter un ATP nécessite 4H +. La membrane interne contient un antiporteur , la translocase ADP /ATP, qui est une protéine membranaire intégrale utilisée pour échanger l'ATP nouvellement synthétisé dans la matrice contre l' ADP dans l'espace intermembranaire. Cette translocase est entraînée par le potentiel de membrane, car elle entraîne le mouvement d'environ 4 charges négatives à travers la membrane mitochondriale en échange de 3 charges négatives déplacées à l'intérieur. Cependant, il est également nécessaire de transporter le phosphate dans la mitochondrie ; le porteur de phosphate déplace un proton avec chaque phosphate, dissipant partiellement le gradient de protons. Après avoir terminé la glycolyse, le cycle de l'acide citrique, la chaîne de transport d'électrons et la phosphorylation oxydative, environ 30 à 38 molécules d'ATP sont produites par glucose.

Régulation

Le cycle de l'acide citrique est principalement régulé par la disponibilité de substrats clés, en particulier le rapport NAD + sur NADH et les concentrations de calcium , de phosphate inorganique, d'ATP, d' ADP et d'AMP. Le citrate  - l'ion qui donne son nom au cycle - est un inhibiteur de rétroaction de la citrate synthase et inhibe également la PFK, fournissant un lien direct entre la régulation du cycle de l'acide citrique et la glycolyse.

Bêta-oxydation

En présence d'air et de divers cofacteurs et enzymes, les acides gras sont convertis en acétyl-CoA . La voie est appelée bêta-oxydation . Chaque cycle de bêta-oxydation raccourcit la chaîne d'acide gras de deux atomes de carbone et produit un équivalent chacun d'acétyl-CoA, de NADH et de FADH 2 . L'acétyl-CoA est métabolisé par le cycle de l'acide citrique pour générer de l'ATP, tandis que le NADH et le FADH 2 sont utilisés par phosphorylation oxydative pour générer de l'ATP. Des dizaines d'équivalents ATP sont générés par la bêta-oxydation d'une seule longue chaîne acyle.

Régulation

Dans la phosphorylation oxydative, le point de contrôle clé est la réaction catalysée par la cytochrome c oxydase , qui est régulée par la disponibilité de son substrat - la forme réduite du cytochrome c . La quantité de cytochrome c réduit disponible est directement liée aux quantités d'autres substrats :

ce qui implique directement cette équation :

Ainsi, un rapport élevé de [NADH] à [NAD + ] ou un rapport élevé de [ADP][P i ] à [ATP] implique une quantité élevée de cytochrome c réduit et un niveau élevé d'activité cytochrome c oxydase. Un niveau supplémentaire de régulation est introduit par les taux de transport de l'ATP et du NADH entre la matrice mitochondriale et le cytoplasme.

Cétose

Les corps cétoniques peuvent être utilisés comme carburants, produisant 22 molécules d'ATP et 2 molécules de GTP par molécule d'acétoacétate lorsqu'ils sont oxydés dans les mitochondries. Les corps cétoniques sont transportés du foie vers d'autres tissus, où l' acétoacétate et le bêta- hydroxybutyrate peuvent être reconvertis en acétyl-CoA pour produire des équivalents réducteurs (NADH et FADH 2 ), via le cycle de l'acide citrique . Les corps cétoniques ne peuvent pas être utilisés comme carburant par le foie, car le foie est dépourvu de l'enzyme β-cétoacyl-CoA transférase, également appelée thiolase . L'acétoacétate à faible concentration est absorbé par le foie et subit une détoxification par la voie du méthylglyoxal qui se termine par le lactate. L'acétoacétate à des concentrations élevées est absorbé par des cellules autres que celles du foie et entre dans une voie différente via le 1,2-propanediol . Bien que la voie suive une série d'étapes différentes nécessitant de l'ATP, le 1,2-propanediol peut être transformé en pyruvate.

Production, conditions anaérobies

La fermentation est le métabolisme des composés organiques en l'absence d'air. Elle implique une phosphorylation au niveau du substrat en l'absence d'une chaîne respiratoire de transport d'électrons . L'équation de la réaction du glucose pour former de l'acide lactique est :

C
6
H
12
O
6
+ 2 ADP + 2 P i → 2  CH
3
CH(OH)COOH
+ 2 ATP + 2  H
2
O

La respiration anaérobie est la respiration en l'absence d' O
2
. Les procaryotes peuvent utiliser une variété d'accepteurs d'électrons. Ceux-ci comprennent le nitrate , le sulfate et le dioxyde de carbone.

Reconstitution de l'ATP par les nucléoside diphosphate kinases

L'ATP peut également être synthétisé par plusieurs réactions dites de «réapprovisionnement» catalysées par les familles d'enzymes des nucléoside diphosphate kinases (NDK), qui utilisent d'autres nucléoside triphosphates comme donneur de phosphate à haute énergie, et la famille ATP: guanido-phosphotransférase .

Production d'ATP lors de la photosynthèse

Chez les plantes, l'ATP est synthétisé dans la membrane thylakoïde du chloroplaste . Le processus est appelé photophosphorylation. La "machinerie" est similaire à celle des mitochondries, sauf que l'énergie lumineuse est utilisée pour pomper des protons à travers une membrane afin de produire une force protonmotrice. L'ATP synthase s'ensuit alors exactement comme dans la phosphorylation oxydative. Une partie de l'ATP produit dans les chloroplastes est consommée dans le cycle de Calvin , qui produit des sucres triose .

Recyclage ATP

La quantité totale d'ATP dans le corps humain est d'environ 0,1  mol/L . La majorité de l'ATP est recyclée à partir de l' ADP par les processus susmentionnés. Ainsi, à tout moment, la quantité totale d'ATP + ADP reste assez constante.

L'énergie utilisée par les cellules humaines chez un adulte nécessite l' hydrolyse quotidienne de 100 à 150 mol/L d'ATP, ce qui signifie qu'un être humain utilisera généralement son poids corporel en ATP au cours de la journée. Chaque équivalent d'ATP est recyclé 1 000 à 1 500 fois au cours d'une même journée ( 150 / 0,1 = 1 500 ), à environ 9×10 20 molécules/s.

Un exemple du pli de Rossmann, un domaine structurel d'une enzyme décarboxylase de la bactérie Staphylococcus epidermidis ( PDB : 1G5Q ) avec un cofacteur mononucléotide de flavine lié .

Fonctions biochimiques

Signalisation intracellulaire

L'ATP est impliqué dans la transduction du signal en servant de substrat aux kinases, enzymes qui transfèrent les groupes phosphate. Les kinases sont les protéines de liaison à l'ATP les plus courantes. Ils partagent un petit nombre de plis communs. La phosphorylation d'une protéine par une kinase peut activer une cascade telle que la cascade de protéine kinase activée par un mitogène .

L'ATP est également un substrat de l'adénylate cyclase , le plus souvent dans les voies de transduction du signal des récepteurs couplés aux protéines G et est transformé en second messager , l'AMP cyclique, qui est impliqué dans le déclenchement des signaux calciques par la libération de calcium à partir des réserves intracellulaires. Cette forme de transduction du signal est particulièrement importante dans le fonctionnement du cerveau, bien qu'elle soit impliquée dans la régulation d'une multitude d'autres processus cellulaires.

Synthèse d'ADN et d'ARN

L' ATP est l'un des quatre monomères nécessaires à la synthèse de l'ARN . Le processus est favorisé par les ARN polymérases . Un processus similaire se produit dans la formation de l'ADN, sauf que l'ATP est d'abord converti en désoxyribonucléotide dATP. Comme de nombreuses réactions de condensation dans la nature, la réplication et la transcription de l'ADN consomment également de l'ATP.

Activation des acides aminés dans la synthèse des protéines

Les enzymes aminoacyl-ARNt synthétase consomment de l'ATP dans l'ARNt de fixation aux acides aminés, formant des complexes aminoacyl-ARNt. L'aminoacyl transférase lie l'acide aminé AMP à l'ARNt. La réaction de couplage se déroule en deux étapes :

  1. aa + ATP ⟶ aa-AMP + PP i
  2. aa-AMP + ARNt ⟶ aa-ARNt + AMP

L'acide aminé est couplé à l'avant-dernier nucléotide à l'extrémité 3 'de l'ARNt (le A dans la séquence CCA) via une liaison ester (roulez sur l'illustration).

Transporteur de cassette de liaison ATP

Le transport de produits chimiques hors d'une cellule contre un gradient est souvent associé à l'hydrolyse de l'ATP. Le transport est assuré par des transporteurs de cassettes de liaison à l'ATP . Le génome humain code pour 48 transporteurs ABC, qui sont utilisés pour exporter des médicaments, des lipides et d'autres composés.

Signalisation extracellulaire et neurotransmission

Les cellules sécrètent de l'ATP pour communiquer avec d'autres cellules dans un processus appelé signalisation purinergique . L' ATP sert de neurotransmetteur dans de nombreuses parties du système nerveux, module les battements ciliaires, affecte l'apport d'oxygène vasculaire, etc. L'ATP est soit sécrété directement à travers la membrane cellulaire par des protéines de canal, soit pompé dans des vésicules qui fusionnent ensuite avec la membrane. Les cellules détectent l'ATP en utilisant les protéines réceptrices purinergiques P2X et P2Y.

Solubilité des protéines

Il a récemment été proposé que l'ATP agisse comme un hydrotrope biologique et il a été démontré qu'il affecte la solubilité à l'échelle du protéome.

Analogues d'ATP

Les laboratoires de biochimie utilisent souvent des études in vitro pour explorer les processus moléculaires dépendant de l'ATP. Les analogues de l'ATP sont également utilisés en cristallographie aux rayons X pour déterminer une structure protéique en complexe avec l'ATP, souvent avec d'autres substrats.

Les inhibiteurs enzymatiques des enzymes dépendantes de l'ATP telles que les kinases sont nécessaires pour examiner les sites de liaison et les états de transition impliqués dans les réactions dépendantes de l'ATP.

La plupart des analogues d'ATP utiles ne peuvent pas être hydrolysés comme le serait l'ATP; au lieu de cela, ils piègent l'enzyme dans une structure étroitement liée à l'état lié à l'ATP. L'adénosine 5′-(γ-thiotriphosphate) est un analogue extrêmement courant de l'ATP dans lequel l'un des oxygènes gamma-phosphate est remplacé par un atome de soufre ; cet anion est hydrolysé à un rythme considérablement plus lent que l'ATP lui-même et fonctionne comme un inhibiteur des processus dépendant de l'ATP. Dans les études cristallographiques, les états de transition d'hydrolyse sont modélisés par l' ion vanadate lié.

La prudence s'impose dans l'interprétation des résultats d'expériences utilisant des analogues de l'ATP, car certaines enzymes peuvent les hydrolyser à des taux appréciables à haute concentration.

Usage médical

L'ATP est utilisé par voie intraveineuse pour certaines affections cardiaques.

Histoire

L' ATP a été découvert en 1929 par Karl Lohmann et Jendrassik et, indépendamment, par Cyrus Fiske et Yellapragada Subba Rao de la Harvard Medical School , les deux équipes s'affrontant pour trouver un dosage du phosphore.

Il a été proposé d'être l'intermédiaire entre les réactions produisant de l'énergie et nécessitant de l'énergie dans les cellules par Fritz Albert Lipmann en 1941.

Il a été synthétisé pour la première fois en laboratoire par Alexander Todd en 1948, et il a reçu le prix Nobel de chimie en 1957 en partie pour ce travail.

Le prix Nobel de chimie de 1978 a été décerné au Dr Peter Dennis Mitchell pour la découverte du mécanisme chimiosmotique de la synthèse de l'ATP.

Le prix Nobel de chimie 1997 a été attribué, une moitié conjointement à Paul D. Boyer et John E. Walker "pour leur élucidation du mécanisme enzymatique sous-jacent à la synthèse de l'adénosine triphosphate (ATP)" et l'autre moitié à Jens C. Skou " pour la première découverte d'une enzyme de transport d'ions, la Na + , K + -ATPase."

Voir également

Références

Liens externes