Acide aminé - Amino acid


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La structure d'un acide alpha-aminé sous sa forme non ionisée

Les acides aminés sont des composés organiques contenant une amine (-NH 2 ) et carboxyle (-COOH) des groupes fonctionnels , avec une chaîne latérale (groupe R) spécifiques à chaque acide aminé. Les principaux éléments d'un acide aminé sont le carbone (C), hydrogène (H), oxygène (O), et l' azote (N), bien que d' autres éléments sont présents dans les chaînes latérales de certains acides aminés. Environ 500 sont connus des acides aminés naturels (mais seulement 20 apparaissent dans le code génétique ) et peuvent être classés de plusieurs façons. Ils peuvent être classés en fonction des emplacements des groupes fonctionnels essentiels de structure que l' alpha- (α-) , bêta- (β-) , gamma- (y-) ou delta- (δ-) des acides aminés; d' autres catégories se rapportent à la polarité , pH niveau et le type de groupe de chaîne latérale ( aliphatique , acyclique , aromatique , contenant un groupe hydroxyle ou le soufre , etc.). Dans la forme de protéines , acides aminés des résidus forment le deuxième composant ( l' eau est la plus importante) de l' homme muscles et d' autres tissus . Au - delà de leur rôle en tant que résidus dans les protéines, les acides aminés participent à un certain nombre de processus tels que neurotransmetteur le transport et la biosynthèse .

En biochimie , les acides aminés ayant à la fois l'amine et les groupes acides carboxyliques attachés à la première (alpha-) carbone atome revêtent une importance particulière. Ils sont connus comme 2-, alpha-, ou α-amino acides (générique formule H 2 NCHRCOOH dans la plupart des cas, où R est un organique substituant appelé « chaîne latérale »); souvent le terme « acide aminé » est utilisé pour désigner spécifiquement à ces derniers . Ils comprennent le 22 protéinogène ( « le renforcement des protéines ») des acides aminés, qui se combinent en peptides des chaînes ( « polypeptides ») afin de former les éléments constitutifs d'une vaste gamme de protéines . Ce sont tous les L - stéréoisomères ( « gaucher « isomères ), bien que quelques D -aminoacides ( » droitière ») se produisent dans des enveloppes bactériennes , comme neuromodulateur ( D - sérine ), et dans certains antibiotiques .

Vingt des acides aminés proteinogenes sont codés directement par les triplets de codons dans le code génétique et sont connus comme des acides aminés « standard ». Les deux autres ( « non standard » ou « non-canonique ») sont sélénocystéine (présent dans de nombreux procaryotes , ainsi que la plupart des eucaryotes , mais pas directement codés par l' ADN ), et pyrrolysine (trouvé seulement dans certains archées et une bactérie ). Pyrrolysine et sélénocystéine sont codés par des codons variants; par exemple, la sélénocystéine est codée par le codon d'arrêt et l' élément SECIS . N -formylmethionine ( ce qui est souvent l'acide aminé initial de protéines dans les bactéries, les mitochondries et les chloroplastes ) est généralement considéré comme une forme de méthionine plutôt que comme un acide aminé protéinogénique séparé. Codon- ARNt combinaisons ne trouve pas dans la nature peuvent également être utilisés pour « développer » le code génétique et forment de nouvelles protéines connues sous le nom alloprotéines incorporant des acides aminés non proteinogenic .

De nombreux acides aminés importants proteinogenic et non proteinogenic ont des fonctions biologiques. Par exemple, dans le cerveau humain , glutamate (norme acide glutamique ) et de l' acide gamma-amino-butyrique ( "GABA", l' acide gamma-amino non-standard) sont, respectivement, les principaux neurotransmetteurs excitateurs et inhibiteurs . Hydroxyproline , un composant majeur du tissu conjonctif collagène est synthétisé à partir de la proline . Glycine est un précurseur biosynthétique de porphyrines utilisées dans les globules rouges . Carnitine est utilisé dans le transport des lipides .

Neuf acides aminés proteinogenic sont appelés « essentiels » pour l' homme parce qu'ils ne peuvent pas être produits à partir d' autres composés par le corps humain et doivent donc être prises comme nourriture. D' autres peuvent être sous condition essentielle pour certains âges ou conditions médicales. Les acides aminés essentiels peuvent également varier entre les espèces .

En raison de leur importance biologique, les acides aminés sont importants dans la nutrition et sont couramment utilisés dans les suppléments nutritionnels , engrais , aliments pour animaux , et la technologie alimentaire . Les utilisations industrielles comprennent la production de médicaments , plastiques biodégradables et catalyseurs chiraux .

L'histoire

Les premiers acides aminés ont été découverts au début du 19ème siècle. En 1806, les chimistes français Louis-Nicolas Vauquelin et Pierre Jean Robiquet isolé un composé dans l' asperge qui a ensuite été nommé asparagine , à découvrir le premier acide aminé. Cystine a été découvert en 1810, bien que son monomère, la cystéine , est resté inexploré jusqu'en 1884. Glycine et leucine ont été découverts en 1820. Le dernier des 20 acides aminés communs à découvrir a été thréonine en 1935 par William Cumming Rose , qui a également déterminé l' essentiel acides aminés et établit les exigences minimales quotidiennes de tous les acides aminés pour une croissance optimale.

L'unité de la catégorie chimique a été reconnue par Wurtz en 1865, mais il n'a pas donné le nom particulière. L' utilisation du terme « acide aminé » dans la langue anglaise est de 1898, alors que le terme allemand, Aminosäure , a été utilisé plus tôt. Les protéines ont été trouvées pour donner des acides aminés après digestion enzymatique ou acide hydrolyse . En 1902, Emil Fischer et Franz Hofmeister proposé indépendamment que les protéines sont formés à partir de nombreux acides aminés, par lequel des liaisons sont formées entre le groupe amino d'un acide aminé avec le groupe carboxyle d'un autre, ce qui entraîne une structure linéaire qui Fischer appelé « peptide ».

Structure générale

Les 21 acides a-aminés proteinogenes trouvés dans les eucaryotes , regroupés en fonction de leurs chaînes latérales de pK a des valeurs et des charges portées à pH physiologique (7,4)

Dans la structure représentée en haut de la page, R représente une chaîne latérale spécifique à chaque acide aminé. Le carbone atome à côté du groupe carboxyle (qui est par conséquent numéroté 2 dans la chaîne de carbone à partir de ce groupe fonctionnel) est appelé α-carbone . Les acides aminés contenant un groupe amino lié directement à l'atome de carbone alpha sont appelés alpha - aminoacides . Ceux - ci comprennent des acides aminés tels que la proline , qui contiennent des amines secondaires , qui étaient auparavant souvent dénommé « imino acides ».

Isomerism

Les acides aminés alpha sont la forme la plus commune dans la nature, mais seulement lorsqu'elle survient dans le L Isomère. Le carbone alpha est chiral atome de carbone, à l'exception de la glycine , qui présente deux atomes d'hydrogène impossibles à distinguer sur le carbone alpha. Par conséquent, tous les acides aminés alpha , mais la glycine peuvent exister dans l' un des deux énantiomères , appelés L ou D des acides aminés, qui sont des images miroir les uns des autres ( voir également chiralité ). Bien que L des acides -amino représentent tous les acides aminés présents dans les protéines lors de la traduction dans le ribosome, D acides de trouvés dans certaines protéines produites par l' enzyme de modifications post - traductionnelles après traduction et la translocation du réticulum endoplasmique , comme dans les organismes exotiques vivant dans la mer tels que des escargots de cône . Ils sont également des éléments abondants des peptidoglycane parois cellulaires des bactéries, et D -sérine peuvent agir comme un neurotransmetteur dans le cerveau. D acides de sont utilisés en cristallographie racémique pour créer des cristaux centrosymétriques, qui ( en fonction de la protéine) peut permettre la structure de la protéine plus facile et plus solide détermination. La L et D convention pour la configuration d'acides aminés ne se réfère pas à l'activité optique de l'acide aminé lui-même , mais plutôt à l'activité optique de l'isomère de glycéraldéhyde à partir de laquelle cet acide aminé peut, en théorie, être synthétisé ( D -glycéraldéhyde est dextrogyre; L -glycéraldéhyde est lévogyre). De manière subsidiaire, la (S) et (R) désignateurs sont utilisés pour indiquer l'absolu stéréochimie . La quasi - totalité des acides aminés dans les protéines sont (S) au niveau du carbone α, avec de la cysteine étant (R) et de la glycine non chiral . La cystéine a sa chaîne latérale dans la même position géométrique que les autres acides aminés, mais la R / S terminologie est inversée en raison du nombre atomique plus élevé de soufre par rapport à l'oxygène du groupe carboxyle donne la chaîne latérale une priorité plus élevée, tandis que les atomes dans la plupart d' autres chaînes latérales donnent leur priorité inférieure.

Les chaînes latérales

Lysine avec des atomes de carbone marqué par la position

Dans les acides aminés qui ont une chaîne de carbone fixé à l'α-carbone (tels que la lysine , montrées à la droite) les atomes de carbone sont étiquetés afin que α, β, γ, δ, et ainsi de suite. Dans certains acides aminés, le groupe amine est attachée à la β ou γ-carbone, et ceux - ci sont donc appelée bêta ou des acides aminés gamma .

Les acides aminés sont généralement classés par les propriétés de leur chaîne latérale en quatre groupes. La chaîne latérale peut faire un acide aminé d' un acide faible ou une base faible , et un hydrophile si la chaîne latérale est polaire ou un hydrophobe si elle est non polaire . Les structures chimiques des 22 acides aminés standard, ainsi que leurs propriétés chimiques, sont décrits plus en détail dans l'article sur ces acides aminés proteinogenic .

L'expression « acides aminés à chaîne ramifiée » ou BCAA se réfère aux acides aminés ayant aliphatiques chaînes latérales qui sont non-linéaire; ceux - ci sont leucine , isoleucine et la valine . Proline est le seul protéinogène acides aminés dont les liens-groupe latéral au groupe α-amino et, par conséquent, est le seul acide aminé protéinogène contenant une amine secondaire dans cette position. En termes chimiques, la proline est, par conséquent, un imino - acide , étant donné qu'il manque un groupe amino primaire , bien qu'il soit encore classé comme un acide aminé dans la nomenclature biochimique en cours, et peut également être appelé un « acide alpha-aminé N-alkylé ».

zwitterions

Un acide aminé dans son (1) non ionisé et (2) des formes zwitterioniques

Le α- acide carboxylique groupe d'acides aminés est un acide faible , ce qui signifie qu'il libère un Hydron (tel qu'un proton ) à des valeurs de pH modérées. En d' autres termes, des groupes acide carboxylique (-CO 2 H) peuvent être déprotonés pour devenir négatif carboxylates (-CO 2 - ). L'ion carboxylate chargé négativement prédomine à des valeurs de pH supérieur au pKa du groupe acide carboxylique (moyenne pour les 20 acides aminés communs est d' environ 2,2, voir le tableau des structures d'acides aminés ci - dessus). De façon complémentaire, l'α- amine d'acides aminés est une base faible , ce qui signifie qu'il accepte un proton à des valeurs de pH modérées. En d' autres termes, les groupes a-amino (NH 2 -) peuvent être protonés pour devenir des groupes α-ammonium positifs ( + NH 3 -). Le groupe α-ammonium chargé positivement prédomine à des valeurs de pH inférieur au pKa du groupe α-ammonium (moyenne pour les 20 acides a-amino communs est d' environ 9,4).

Parce que tous les acides aminés contiennent des groupes fonctionnels acides carboxyliques et d' amines, ils partagent amphiprotoniques propriétés. Un pH inférieur à 2,2, la forme prédominante aura un groupe acide carboxylique neutre et un ion ammonium α-positive (charge nette + 1), et un pH supérieur à 9,4, un groupe α-amino carboxylate neutre et négative (charge nette -1). Mais à un pH compris entre 2,2 et 9,4, un amino - acide contient habituellement à la fois un carboxylate négatif et un groupe α-ammonium positif, comme le montre la structure (2) sur la droite, a donc charge nette nulle. Cet état moléculaire est connu comme un zwitterion , de l'allemand Zwitter signifie hermaphrodite ou hybride . La forme complètement neutre (structure (1) sur la gauche) est une espèce très mineures dans la solution aqueuse à travers la gamme de pH (moins de 1 partie en 10 7 ). Les acides aminés existent sous forme de zwitterions également dans la phase solide, et cristallisent avec des propriétés de type sel à la différence des acides organiques typiques ou des amines.

Point isoelectrique

Composite de courbes de titrage des vingt acides aminés proteinogenes groupés par catégorie de chaîne latérale

La variation des courbes de titrage lorsque les acides aminés peuvent être regroupés par catégorie. A l'exception de la tyrosine, en utilisant le titrage de faire la distinction entre les acides aminés hydrophobes est problématique.

A des valeurs de pH entre les deux valeurs de pKa, le zwitterion prédomine, mais coexiste en équilibre dynamique avec de petites quantités d'ions positifs et négatifs nets nets. Au milieu exact entre les deux valeurs de pKa, la quantité de trace de négatif net et trace d'ions positifs nets d'équilibre exactement, de sorte que la charge nette moyenne de toutes les formes actuelles est égal à zéro. Ce pH est connu comme le point isoélectrique pI, de sorte pI = ½ (pKa 1 + pKa 2 ). Les acides aminés individuels ont tous pKa légèrement différentes, ont donc des points isoélectriques différents. Pour les acides aminés avec des chaînes latérales chargées, le pKa de la chaîne latérale est impliquée. Ainsi , pour Asp, Glu avec des chaînes latérales négatives, pI = ½ (pKa 1 + pKa R ), où pKa R est le pKa de la chaîne latérale. La cystéine a aussi chaîne latérale potentiellement négatif avec pKa R = 8,14, donc pI doit être calculée comme pour Asp et Glu, même si la chaîne latérale ne soit pas notablement chargé à un pH neutre. Pour His, Lys, Arg et avec des chaînes latérales positives, pI = ½ (pKa R + pKa 2 ). Les acides aminés ont la mobilité en électrophorèse zéro à leur point isoélectrique, bien que ce comportement est plus habituellement exploitée pour des peptides et des protéines que des acides aminés individuels. Zwitterions ont une solubilité minimale à leur point isoélectrique et de certains acides aminés (en particulier, avec des chaînes latérales non polaires) peut être isolé par précipitation dans l' eau en ajustant le pH au point isoélectrique nécessaire.

Présence et fonctions en biochimie

Une protéine représentée comme une longue chaîne non ramifiée de cercles reliés chacun représentant des acides aminés
Un polypeptide est une chaîne non ramifiée d'acides aminés
comparaison schématique des structures de la β-alanine et de α-alanine
ß-alanine et son isomère α-alanine
Un diagramme montrant la structure de la sélénocystéine
L'acide aminé sélénocystéine

acides aminés proteinogenic

Les acides aminés sont les unités structurales (monomères) qui composent les protéines. Ils se joignent ensemble pour former de courtes polymère chaînes appelées peptides ou des chaînes plus longues appelées soit des polypeptides ou des protéines . Ces polymères sont linéaires et non ramifiés, avec chaque acide aminé dans la chaîne fixée à deux acides aminés voisins. Le processus de fabrication des protéines codées par le matériel génétique d' ADN / ARN est appelé traduction et implique l'addition étape par étape des acides aminés à une chaîne protéique en croissance par un ribozyme qui est appelé un ribosome . L'ordre dans lequel les acides aminés sont ajoutés est lu par le code génétique à partir d' un ARNm matrice, qui est un ARN copie d'un de l'organisme gènes .

Vingt-deux acides aminés sont naturellement incorporés dans des polypeptides et sont appelés proteinogenic acides aminés ou naturels. Parmi ceux - ci, 20 sont encodées par l'universel code génétique . Le 2 restant, la sélénocystéine et pyrrolysine , sont incorporés dans des protéines par des mécanismes synthétiques uniques. Sélénocystéine est incorporé lors de l'ARNm en cours de traduction comprend un élément SECIS , ce qui provoque le codon UGA sélénocystéine pour coder à la place d'un codon d'arrêt . Pyrrolysine est utilisé par certains méthanogènes archaea en enzymes qu'ils utilisent pour produire du méthane . Il est codé par le codon UAG, qui est normalement un codon stop dans d' autres organismes. Ce codon UAG est suivie d'une séquence en aval PYLIS .

Les acides aminés non proteinogenic

Mis à part les 22 acides aminés proteinogenic , de nombreux non-proteinogenic acides aminés sont connus. Les deux ne sont pas trouvés dans les protéines (par exemple carnitine , GABA , lévothyroxine ) ou ne sont pas produits directement et par l' isolement cellulaire des machines standard (par exemple, hydroxyproline et sélénométhionine ).

Les acides aminés non proteinogenes que l' on trouve dans les protéines sont formées par modification post-traductionnelle , qui est une modification après la traduction au cours de la synthèse des protéines. Ces modifications sont souvent essentielles pour la fonction ou la régulation d'une protéine. Par exemple, la carboxylation du glutamate permet une meilleure liaison des cations de calcium , et le collagène contient hydroxyproline, généré par hydroxylation de proline . Un autre exemple est la formation d' hypusine dans le facteur d' initiation de traduction EIF5A , par modification d'un résidu de lysine. De telles modifications peuvent également déterminer la localisation de la protéine, par exemple, l'addition de longs groupes hydrophobes peut causer une protéine à se lier à un phospholipide membranaire.

Certains acides aminés non proteinogenic ne se trouvent pas dans les protéines. Des exemples comprennent l' acide 2-aminoisobutyrique et le neurotransmetteur acide gamma-aminobutyrique . Les acides aminés non proteinogenes se produisent souvent comme intermédiaires dans les voies métaboliques des acides aminés standard - par exemple, l' ornithine et la citrulline se produire dans le cycle de l' urée , une partie de l' acide aminé catabolisme (voir ci - dessous). Une exception rare à la prédominance des acides a-aminés dans la biologie est l'acide β-amino bêta - alanine (acide 3-aminopropanoïque), qui est utilisé dans les plantes et les micro - organismes dans la synthèse de l' acide pantothénique (vitamine B 5 ), un composant de coenzyme A .

D acide de l' abondance naturelle

D isomères sont rares dans les organismes vivants. Par exemple, la gramicidine est un polypeptide constitué de mélange de D - et L des acides - aminés. D' autres composés contenant du D acide amino sont tyrocidine et valinomycine . Ces composés perturbent les parois des cellules bactériennes, en particulier dans les bactéries Gram-positives de bactéries. Seuls 837 D -aminoacides ont été trouvés dans la base de données Swiss-Prot (187 millions d' acides aminés analysés).

acides aminés non standard

Les 20 acides aminés qui sont codés par les codons directement de l'universel code génétique sont appelés norme ou canoniques des acides aminés. Une forme modifiée de la methionine ( N -formylmethionine est souvent incorporé) à la place de la méthionine en tant qu'acide aminé initial de protéines dans les bactéries, les mitochondries et les chloroplastes. D' autres acides aminés sont appelés non standard ou non-canonique . La plupart des acides aminés non standard sont également non-protéinogénique (ils ne peuvent pas être incorporés dans des protéines lors de la traduction), mais deux d'entre eux sont protéinogénique, car ils peuvent être incorporés traductionnelle en protéines par des informations en exploitant non codées dans le code génétique universel .

Les deux acides aminés proteinogenic non standard sont sélénocystéine (présent dans de nombreux non-eucaryotes, ainsi que la plupart des eucaryotes, mais pas directement codés par l' ADN) et pyrrolysine (trouvé seulement dans certains archées et une bactérie ). L'incorporation de ces acides aminés non standard est rare. Par exemple, des protéines humaines 25 comprennent la sélénocystéine (Sec) dans leur structure primaire, et les enzymes structurellement caractérisées (les) sélénoenzymes employer comme catalyseur Sec fragment dans leurs sites actifs. Pyrrolysine et sélénocystéine sont codés par des codons variants. Par exemple, la sélénocystéine est codée par le codon d'arrêt et l' élément SECIS .

Dans l'alimentation humaine

Diagramme montrant l'occurrence relative des différents acides aminés dans le sérum sanguin obtenue à partir de différents régimes
Part des acides aminés dans l'alimentation humaine différents et le mélange résultant des acides aminés dans le sérum de sang humain. Et glutamine Glutamate sont les plus fréquents dans les aliments à plus de 10%, tandis que l'alanine, la glutamine, la glycine et sont les plus courants dans le sang.

Lorsque repris dans le corps humain à partir de l'alimentation, des 20 acides aminés standard , soit sont utilisés pour synthétiser des protéines et d' autres biomolécules ou sont oxydés à l' urée et du dioxyde de carbone comme source d'énergie. La voie d'oxydation commence par l'élimination du groupe amino par une transaminase ; le groupe amino est ensuite introduit dans le cycle de l' urée . L'autre produit de transamidation est un acide cétonique qui pénètre dans le cycle de l' acide citrique . Acides aminés glycogéniques peuvent également être convertis en glucose, par néoglucogenèse . Parmi les 20 acides aminés standard, neuf ( Son , Ile , Leu , Lys , Met , Phe , Thr , Trp et Val ) sont appelés acides aminés essentiels car le corps humain ne peut pas synthétiser les d'autres composés au niveau nécessaire pour une croissance normale, ils doivent être obtenus de la nourriture. En outre, la cystéine , la taurine , la tyrosine et l' arginine sont considérés comme des acides aminés semiessential chez les enfants (bien que la taurine est pas techniquement un acide aminé), parce que les voies métaboliques qui synthétisent ces acides aminés ne sont pas complètement développés. Les montants nécessaires dépendent aussi de l'âge et de la santé de l'individu, il est donc difficile de faire des déclarations générales sur l'exigence alimentaire pour certains acides aminés. L' exposition alimentaire à l'acide aminé non-standard BMAA a été liée aux maladies neurodégénératives humaines, notamment la SLA .

diagramme en cascade de signalisation
Diagramme des moléculaires cascades de signalisation qui sont impliquées dans myofibrillaire la synthèse des protéines musculaires et la biogenèse mitochondriale en réponse à l' exercice physique et des acides aminés spécifiques ou leurs dérivés (principalement L - leucine et HMB ). De nombreux acides aminés dérivés de protéines alimentaires favorisent l'activation de mTORC1 et augmentent la synthèse des protéines par la signalisation par GTPases Rag .
Les abréviations et les représentations:
 • PLD: phospholipase D
 • PA: acide phosphatidique
 • mTOR: mtor
 • AMP: adénosine monophosphate
 • ATP: adénosine triphosphate
 • AMPK: protéine kinase activée par l' AMP
 • PGC-1α: peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivateur-1α
 • S6K1: p70S6 kinase
 • 4EBP1: facteur d'initiation de la traduction eucaryote 4E-protéine de liaison 1
 • eIF4E: facteur d' initiation de traduction eucaryote 4E
 • rpS6: protéine ribosomique S6
 • eEF2: facteur d'élongation eucaryote 2
 • RE: exercices de résistance; EE: exercice d' endurance
 • Myo: myofibrillaire ; Mito: mitochondrial
 • AA: acides aminés
 • HMB: acide ß-hydroxy β-méthylbutyrique
 • ↑ représente activation
 • Τ représente l' inhibition
Graphique de la synthèse des protéines musculaires en fonction du temps
La formation de résistance stimule la synthèse des protéines musculaires (MPS) pour une période allant jusqu'à 48 heures après l'exercice (montré plus léger ligne en pointillé). L'ingestion d'un repas riche en protéines à tout moment au cours de cette période augmentera l'augmentation induite par l'exercice de la synthèse des protéines musculaires (représentée en traits pleins).

fonctions non protéiques

Chez l' homme, les acides aminés non protéique ont également un rôle important comme intermédiaires métaboliques , comme dans la biosynthèse du neurotransmetteur acide gamma-amino-butyrique (GABA). De nombreux acides aminés sont utilisés pour synthétiser d' autres molécules, par exemple:

Certains acides aminés non standard sont utilisés comme moyens de défense contre les herbivores dans les plantes. Par exemple, la canavanine est un analogue de l' arginine qui se trouve dans de nombreuses légumineuses , et en particulier de grandes quantités dans Canavalia gladiata (haricots épée). Cet acide aminé protège les plantes contre les prédateurs tels que les insectes et peut causer la maladie chez les personnes si certains types de légumineuses sont consommés sans traitement. L'acide aminé non-protéique mimosine se trouve dans d' autres espèces de légumineuses, en particulier Leucaena leucocephala . Ce composé est un analogue de la tyrosine et peut empoisonner les animaux qui paissent sur ces plantes.

Utilise dans l'industrie

Les acides aminés sont utilisés pour une variété d'applications dans l' industrie, mais leur utilisation principale est comme additifs pour l' alimentation animale . Cela est nécessaire, car la plupart des composants en vrac de ces aliments, tels que le soja , soit ont un faible niveau ou l' absence certains des acides aminés essentiels : la lysine, méthionine, thréonine et tryptophane sont les plus importants dans la production de ces aliments. Dans cette industrie, les acides aminés sont également utilisés pour chélater les cations métalliques afin d'améliorer l'absorption des minéraux, des suppléments qui peuvent être nécessaires pour améliorer la santé ou à la production de ces animaux.

L' industrie alimentaire est aussi un grand consommateur d'acides aminés, en particulier, l' acide glutamique , qui est utilisé comme un exhausteur de goût , et l' aspartame (ester-aspartyl-phénylalanine 1-méthyl) en tant que faible teneur en calories édulcorant artificiel . Une technologie similaire à celle utilisée pour l' alimentation des animaux est employé dans l'industrie de la nutrition humaine pour soulager les symptômes de carences en minéraux, tels que l' anémie, en améliorant l' absorption des minéraux et de réduire les effets secondaires négatifs de la supplémentation minérale inorganique.

La capacité chélateur des acides aminés a été utilisé dans les engrais pour l' agriculture pour faciliter la fourniture de minéraux aux plantes afin de corriger les carences minérales, telles que la chlorose ferrique. Ces engrais sont également utilisés pour prévenir les carences de se produire et l' amélioration de la santé globale des plantes. La production restante d'acides aminés est utilisé dans la synthèse des médicaments et des cosmétiques .

De même, certains dérivés d'acides aminés sont utilisés dans l' industrie pharmaceutique. Ils comprennent le 5-HTP (5-hydroxytryptophane) utilisé pour le traitement expérimental de la dépression, L -DOPA ( L -dihydroxyphenylalanine) pour de Parkinson de traitement, et l' éflornithine médicament qui inhibe l' ornithine décarboxylase et utilisé dans le traitement de la maladie du sommeil .

code génétique Calendrier

Depuis 2001, les 40 acides aminés non naturels ont été ajoutés en protéine par la création d' un codon unique (recodage) et un ARN de transfert correspondant: aminoacyl - paire ARNt-synthétase pour elle encoder avec des propriétés physico - chimiques et biologiques divers afin d'être utilisé comme un outil pour explorer la structure des protéines et la fonction ou pour créer des protéines nouvelles ou améliorées.

nullomers

Nullomers sont codons que dans le code de la théorie pour un acide aminé, mais dans la nature il y a un biais sélectif contre l'utilisation de ce codon en faveur d'une autre, par exemple les bactéries préfèrent utiliser CGA au lieu d'AGA au code pour l'arginine. Cela crée des séquences qui ne figurent pas dans le génome. Cette caractéristique peut être mis à profit et utilisé pour créer de nouveaux médicaments anticancéreux lutte contre sélectifs et pour prévenir la contamination croisée des échantillons d'ADN provenant d'enquêtes-scène du crime.

blocs de construction chimiques

Les acides aminés sont également importants à faible coût des matières premières . Ces composés sont utilisés dans la synthèse de la piscine chiral comme énantiomériquement purs -blocs.

Les acides aminés ont été étudiés en tant que précurseurs de catalyseurs chiraux , par exemple pour asymétriques hydrogénation réactions, bien que existent pas d' applications commerciales.

Les plastiques biodégradables

Les acides aminés sont en cours de développement en tant que composants d'une gamme de polymères biodégradables. Ces matériaux ont des applications comme respectueux de l' environnement emballage et en médecine dans l' administration de médicaments et la construction d' implants prothétiques . Ces polymères comprennent des polypeptides, des polyamides , des polyesters, des polyuréthanes et des polysulfures, avec des acides aminés ou l' autre formant une partie de leurs chaînes principales ou liés sous forme de chaînes latérales. Ces modifications modifient les propriétés physiques et les réactivités des polymères. Un exemple intéressant de ces matériaux est le polyaspartate , un polymère biodégradable soluble dans l'eau qui peuvent avoir des applications dans jetables couches et l' agriculture. En raison de sa solubilité et sa capacité à chélater des ions métalliques, le polyaspartate est également utilisé comme anti - biodégradable mise à l' échelle agent et un inhibiteur de corrosion . En outre, l'acide aminé aromatique tyrosine est développé comme un remplacement possible pour toxiques des phénols tels que le bisphénol A dans la fabrication de polycarbonates .

réactions

Comme acides aminés ont à la fois une première amine groupe et un primaire carboxyle groupe, ces produits chimiques peuvent subir la plupart des réactions associées à ces groupes fonctionnels. Ceux - ci comprennent l' addition nucléophile , liaison amide formation et formation imine pour le groupe amine, et une estérification , une liaison amide formation, et la décarboxylation du groupe d'acide carboxylique. La combinaison de ces groupes fonctionnels acides aminés permettent d'être des ligands polydentés efficaces pour chelates de métal-acide aminé. Les multiples chaînes latérales d'acides aminés peuvent également subir des réactions chimiques. Les types de ces réactions sont déterminées par les groupes sur ces chaînes latérales et sont, par conséquent, différente entre les différents types d'acides aminés.

La synthèse chimique

Pour les étapes de la réaction, voir le texte.
La synthèse d'acides aminés de Strecker

Il existe plusieurs méthodes pour synthétiser des acides aminés. L' une des méthodes les plus anciennes commence par la bromation à l'α-carbone d'un acide carboxylique. La substitution nucléophile avec de l' ammoniac convertit ensuite le bromure d'alkyle de l'acide aminé. De manière subsidiaire, la synthèse d'acides aminés de Strecker implique le traitement d'un aldéhyde avec du cyanure de potassium et de l' ammoniaque, on obtient un nitrile α-amino comme intermédiaire. L' hydrolyse du nitrile en acide donne alors un acide α-aminé. Utilisation de sels d'ammonium ou d' ammonium dans cette réaction donne les acides aminés non substitués, tandis que la substitution des amines primaires et secondaires donnera des acides aminés substitués. De même, en utilisant les cétones , au lieu d'aldéhydes, α donne, des acides aminés d'a-disubstitué. La synthèse classique donne des mélanges racémiques d'acides a-aminés en tant que produits, mais plusieurs autres procédures utilisant des auxiliaires asymétriques ou des catalyseurs asymétriques ont été développés.

A l'heure actuelle, la méthode la plus adopté est un automatisé de synthèse sur un support solide (par exemple, polystyrène billes), en utilisant des groupes protecteurs (par exemple, Fmoc et t-Boc ) et les groupes d' activation (par exemple, DCC et DIC ).

formation d'une liaison peptidique

Deux acides aminés sont présentés à côté de l'autre.  On perd un atome d'hydrogène et de l'oxygène à partir de son groupe carboxyle (COOH) et l'autre perd un atome d'hydrogène de son groupe amino (NH2).  Cette réaction produit une molécule d'eau (H2O) et deux acides aminés reliés par une liaison peptidique (-CO-NH-).  Les deux sont appelés acides aminés rejoint un dipeptide.
La condensation de deux acides aminés pour former un dipeptide à travers une liaison peptidique

Comme à la fois l'amine et les groupes acide carboxylique des acides aminés peuvent réagir pour former des liaisons amide, une molécule d'acide aminé peut réagir avec un autre et devenir joint par une liaison amide. Cette polymérisation des acides aminés est ce qui crée des protéines. Cette réaction de condensation donne le nouvellement formé liaison peptidique et une molécule d'eau. Dans les cellules, cette réaction ne se produit pas directement; à la place, l'acide aminé est d' abord activé par fixation à un ARN de transfert molécule par l' intermédiaire d' un ester liaison. Cette aminoacyl-ARNt est produit dans un ATP réaction dépendante réalisée par un aminoacyl - ARNt - synthétase . Cette aminoacyl-ARNt est alors un substrat pour le ribosome , qui catalyse l'attaque du groupe amino de la chaîne protéique d'allongement de la liaison ester. En raison de ce mécanisme, les protéines produites par les ribosomes sont synthétisés à partir de leur extrémité N-terminale et se déplaçant en direction de leur extrémité C-terminale.

Cependant, toutes les liaisons peptidiques sont formés de cette manière. Dans quelques cas, les peptides sont synthétisés par des enzymes spécifiques. Par exemple, le tripeptide glutathion est une partie essentielle des défenses de cellules contre le stress oxydatif. Ce peptide est synthétisé en deux étapes à partir des acides aminés libres. Dans la première étape, synthetase gamma-glutamylcystéine condense la cysteine et l' acide glutamique par l' intermédiaire d' une liaison peptidique formée entre le groupe carboxyle de chaîne latérale du glutamate (le carbone gamma de cette chaîne latérale) et le groupe amino de la cysteine. Ce dipeptide est ensuite condensé avec la glycine par glutathion synthétase pour former glutathion.

En chimie, les peptides sont synthétisés par des réactions diverses. L' un des plus utilisé dans la synthèse des peptides en phase solide utilise les dérivés d'oxime aromatiques d'acides aminés que les unités activées. Ceux - ci sont ajoutés en séquence sur la chaîne peptidique en croissance, qui est fixé à un support de résine solide. La capacité de synthétiser facilement un grand nombre de peptides différents en faisant varier les types et l' ordre des acides aminés ( en utilisant la chimie combinatoire ) a fait la synthèse des peptides particulièrement important dans la création de banques de peptides pour une utilisation dans la découverte de médicaments par criblage à haut débit .

biosynthèse

Chez les plantes, l' azote est d' abord assimilé en composés organiques sous forme de glutamate , formés à partir d' alpha-cétoglutarate et de l' ammoniac dans la mitochondrie. Afin de former d' autres acides aminés, la plante utilise transaminases pour déplacer le groupe amino en un autre acide carboxylique alpha-céto. Par exemple, aspartate aminotransférase convertit le glutamate et oxaloacétate à l' alpha-cétoglutarate et aspartate. D' autres organismes utilisent transaminases pour la synthèse des acides aminés, aussi.

Les acides aminés non standards sont généralement formés par des modifications aux acides aminés standards. Par exemple, l' homocystéine est formé à travers la voie de transsulfuration ou par la déméthylation de la methionine par l'intermédiaire du métabolite intermédiaire S-adénosyl méthionine , tandis que l' hydroxyproline est faite par une modification post - traductionnelle de la proline .

Les micro - organismes et les plantes peuvent synthétiser de nombreux acides aminés hors du commun. Par exemple, certains microbes font l' acide 2-aminoisobutyrique et de la lanthionine , qui est un dérivé ponté de sulfure d'alanine. Ces deux acides aminés se trouvent dans peptidiques lantibiotics tels que alaméthicine . Cependant, chez les plantes, l' acide 1-aminocyclopropane-1-carboxylique est un petit acide aminé cyclique disubstitué qui est un intermédiaire clé dans la production de l'hormone végétale éthylène .

catabolisme

Catabolisme des acides aminés proteinogenic. Les acides aminés peuvent être classés en fonction des propriétés de leurs produits principaux comme un des éléments suivants:
* glycogéniques , les produits ayant la capacité de former le glucose par néoglucogenèse
* cétogène , avec les produits de ne pas avoir la capacité de former le glucose. Ces produits peuvent encore être utilisés pour la cétogenèse ou la synthèse des lipides .
* Les acides aminés catabolisme dans les deux produits glycogéniques et cétogène.

Les acides aminés doivent d' abord passer sur organelles et des cellules dans la circulation sanguine via les transporteurs d'acides aminés , étant donné que l'amine et les groupes acide carboxylique sont généralement ionisés. La dégradation d'un acide aminé, se produisant dans le foie et les reins, implique souvent la désamination en déplaçant son groupe amino de l' alpha-cétoglutarate, formant glutamate . Ce processus implique transaminases, souvent les mêmes que ceux utilisés dans amination lors de la synthèse. Dans de nombreux vertébrés, le groupe amino est ensuite éliminé par le cycle de l' urée et est excrété sous forme d' urée . Toutefois, la dégradation des acides aminés peut produire l' acide urique à la place ou de l' ammoniac. Par exemple, la sérine déshydratase convertit la sérine en pyruvate et de l' ammoniac. Après élimination d'un ou plusieurs groupes amino, le reste de la molécule peut parfois être utilisé pour synthétiser de nouveaux acides aminés, ou elle peut être utilisée pour l' énergie en entrant la glycolyse ou le cycle de l' acide citrique , comme indiqué dans l' image à droite.

Propriétés physico-chimiques d'acides aminés

Les 20 acides aminés codés directement par le code génétique peuvent être divisés en plusieurs groupes en fonction de leurs propriétés. Les facteurs importants sont la charge, hydrophilie ou hydrophobie , la taille et les groupes fonctionnels. Ces propriétés sont importantes pour la structure des protéines et des interactions protéine-protéine . Les protéines solubles dans l'eau ont tendance à avoir leurs résidus hydrophobes (Leu, Ile, Val, Phe et Trp) enfouis dans le milieu de la protéine, tandis que les chaînes latérales hydrophiles sont exposés au solvant aqueux. (Notez que dans la biochimie , un résidu se réfère à un spécifique monomère au sein de la chaîne polymère d'un polysaccharide , protéine ou acide nucléique ). Les protéines membranaires intégrales ont tendance à avoir des bagues extérieures des exposés hydrophobes des acides aminés qui leur ancrage dans la bicouche lipidique . Dans la partie voies de cas entre ces deux extrêmes, certaines protéines membranaires périphériques ont un patch d'acides aminés hydrophobes sur leur surface qui se verrouille sur la membrane. De manière similaire, les protéines qui doivent se lier à des molécules chargées positivement ont des surfaces riches en acides aminés chargés négativement tels que le glutamate et aspartate , tandis que les protéines de liaison à des molécules chargées négativement ont des surfaces riches en chaînes chargées positivement , comme la lysine et l' arginine . Il existe différentes échelles d'hydrophobie de résidus d'acides aminés.

Certains acides aminés ont des propriétés particulières telles que la cystéine , qui peut former covalentes des liaisons disulfure avec d'autres résidus de cysteine, la proline , qui forme un cycle au squelette du polypeptide, et la glycine qui est plus flexible que d' autres acides aminés.

De nombreuses protéines subissent une série de modifications post - traductionnelles , lorsque des groupes chimiques supplémentaires sont fixés aux acides aminés des protéines. Certaines modifications peuvent produire hydrophobes lipoprotéines ou hydrophiles glycoprotéines . Ce type de modification permettent le ciblage réversible d'une protéine sur une membrane. Par exemple, l'ajout et la suppression de l'acide gras palmitique aux résidus cystéine dans certaines protéines de signalisation provoque les protéines à fixer et détacher des membranes cellulaires.

Tableau des abréviations d'acides aminés standard et des propriétés

Acide aminé 3 lettres 1-lettre Chaîne latérale

classe

Chaîne latérale

polarité

Chaîne latérale

charge (pH 7,4)

hydrothérapie
index
absorbance

λ max (nm)

ε à

λ max (mM -1 cm -1 )

MW

(poids)

Occurrence

en protéines (%)

Codage dans le code génétique standard ( en utilisant la notation IUPAC )
alanine Ala UNE aliphatique apolaire neutre 1.8 89,094 8,76 GCN
arginine Arg R de base base polaire positif -4,5 174,203 5,78 MGN, CGY (codons de codage peuvent également être exprimés par: CGN, AGR)
asparagine Asn N amide polaire neutre -3,5 132,119 3,93 AAY
L'acide aspartique Aspic acide acide polaire négatif -3,5 133,104 5,49 GAY
cystéine Cys C Contenant du soufre apolaire neutre 2,5 250 0,3 121,154 1,38 úgy
Acide glutamique Glu E acide acide polaire négatif -3,5 147,131 6,32 GAR
glutamine Gln Q amide polaire neutre -3,5 146,146 3.9 VOITURE
glycine Gly g aliphatique apolaire neutre -0,4 75,067 7,03 GGN
histidine Le sien H base aromatique base polaire positif (10%)
neutre (90%)
-3,2 211 5.9 155,156 2.26 BANC DE SABLE
isoleucine Ile je aliphatique apolaire neutre 4.5 131,175 5,49 AUH
leucine Leu L aliphatique apolaire neutre 3.8 131,175 9,68 YUR, CUY (codons de codage peuvent également être exprimés par: CUN, UUR)
lysine Lys K de base base polaire positif -3,9 146,189 5.19 AAR
méthionine Rencontré M Contenant du soufre apolaire neutre 1.9 149,208 2,32 août
phénylalanine Phe F aromatique apolaire neutre 2.8 257, 206, 188 0,2, 9,3, 60,0 165.192 3.87 uuy
proline Pro P cyclique apolaire neutre -1,6 115,132 5.02 NCF
sérine Ser S Contenant des groupes hydroxyle polaire neutre -0,8 105,093 7.14 UCN, AGY
thréonine Thr T Contenant des groupes hydroxyle polaire neutre -0,7 119,119 5,53 ACN
tryptophane trp W aromatique apolaire neutre -0,9 280, 219 5,6, 47,0 204,228 1,25 UGG
tyrosine Tyr Y aromatique polaire neutre -1,3 274, 222, 193 1,4, 8,0, 48,0 181,191 2,91 Uay
valine Val V aliphatique apolaire neutre 4.2 117,148 6,73 PISTOLET

Deux acides aminés supplémentaires sont certaines espèces codées par codons qui sont habituellement interprétées comme codons stop :

21 et 22ème acides aminés 3 lettres 1-lettre MW (poids)
selenocysteine Seconde U 168,064
pyrrolysine Pyl O 255,313

En plus des codes spécifiques d'acides aminés, des espaces réservés sont utilisés dans les cas où chimique ou cristallographique analyse d'un peptide ou d'une protéine ne peut pas déterminer de façon concluante l'identité d'un résidu. Ils sont également utilisés pour résumer la séquence des protéines conservées motifs. L'utilisation d'une seule lettre pour indiquer des ensembles de résidus similaires est similaire à l'utilisation des codes d'abréviation pour les bases dégénérées .

acides aminés ambigües 3 lettres 1-lettre Acides aminés inclus Inclus codons
Tout / inconnu Xaa X Tout NNN
L' asparagine ou l' acide aspartique Asx B D, N RAYON
Glutamine ou l' acide glutamique GLX Z E, Q SAR
Leucine ou isoleucine XLE J I, L YTR, ATH, CTY (codons codant peut également être exprimé par: CTN, ATH, TTR, MTY, YTR, ATA, MTY, HTA, GTY)
hydrophobe Φ V, I, L, F, W, Y, M NTN, TAY, TGG
Aromatique Ω F, W, Y, H YWY, ​​ATS, TGG (codons de codage peut également être exprimé par: TWY, CAY, TGG)
Aliphatique (non aromatique) Ψ V, I, L, M VTN, TTR (codons de codage peuvent également être exprimés par: NTR, VTY)
Petit π P, G, A, S BCN, RGY, GGR
hydrophile ζ S, T, H, N, Q, E, D, K, R VAN, WCN, CGN, AGY (codons codant peut aussi être exprimée par: VAN, WCN, MGY, CGP)
Chargé positivement + K, R, H ARR, CRY, CGR
Chargé négativement - D, E GAN

Unk est parfois utilisé au lieu de Xaa , mais elle est moins standard.

En outre, de nombreux acides aminés non standard ont un code spécifique. Par exemple, plusieurs médicaments peptidiques, tels que bortézomib et MG132 , sont artificiellement synthétisés et conservent leurs groupes protecteurs , qui ont des codes spécifiques. Bortézomib est Pyz -Phe-boroLeu et MG132 est Z - Leu-Leu-Leu-al. Pour faciliter l'analyse de la structure des protéines, photo-réactifs analogues d'acides aminés sont disponibles. Ceux - ci comprennent photoleucine ( peuls ) et photomethionine ( PMET ).

Voir également

Références et notes

Pour en savoir plus

Liens externes