Biochimie -Biochemistry

La biochimie ou la chimie biologique est l'étude des processus chimiques à l'intérieur et liés aux organismes vivants . Sous-discipline à la fois de la chimie et de la biologie , la biochimie peut être divisée en trois domaines : la biologie structurale , l'enzymologie et le métabolisme . Au cours des dernières décennies du XXe siècle, la biochimie a réussi à expliquer les processus vivants à travers ces trois disciplines. Presque tous les domaines des sciences de la vie sont découverts et développés grâce à la méthodologie et à la recherche biochimiques. La biochimie se concentre sur la compréhension de la base chimique qui permet aux molécules biologiques de donner lieu aux processus qui se produisent dans les cellules vivantes et entre les cellules, à leur tour en grande partie liés à la compréhension des tissus et des organes , ainsi qu'à la structure et à la fonction de l'organisme. La biochimie est étroitement liée à la biologie moléculaire , qui est l'étude des mécanismes moléculaires des phénomènes biologiques.

Une grande partie de la biochimie traite des structures, des liaisons, des fonctions et des interactions des macromolécules biologiques , telles que les protéines , les acides nucléiques , les glucides et les lipides . Ils fournissent la structure des cellules et remplissent de nombreuses fonctions associées à la vie. La chimie de la cellule dépend également des réactions des petites molécules et des ions . Ceux-ci peuvent être inorganiques (par exemple, l'eau et les ions métalliques ) ou organiques (par exemple, les acides aminés , qui sont utilisés pour synthétiser les protéines ). Les mécanismes utilisés par les cellules pour exploiter l'énergie de leur environnement via des réactions chimiques sont connus sous le nom de métabolisme . Les découvertes de la biochimie s'appliquent principalement à la médecine , à la nutrition et à l'agriculture . En médecine, les biochimistes étudient les causes et les remèdes des maladies . La nutrition étudie comment maintenir la santé et le bien-être ainsi que les effets des carences nutritionnelles . En agriculture, les biochimistes étudient le sol et les engrais . L'amélioration de la culture, du stockage des récoltes et de la lutte antiparasitaire sont également des objectifs. La biochimie est extrêmement importante car elle aide les individus à en apprendre davantage sur des sujets complexes tels que les prions .

Histoire

Gerty Cori et Carl Cori ont remporté conjointement le prix Nobel en 1947 pour leur découverte du cycle de Cori au RPMI.

Dans sa définition la plus complète, la biochimie peut être considérée comme une étude des composants et de la composition des êtres vivants et de la manière dont ils s'assemblent pour devenir la vie. En ce sens, l'histoire de la biochimie peut donc remonter jusqu'aux Grecs anciens . Cependant, la biochimie en tant que discipline scientifique spécifique a commencé au XIXe siècle, ou un peu plus tôt, selon l'aspect de la biochimie sur lequel on se concentre. Certains ont fait valoir que le début de la biochimie pourrait avoir été la découverte de la première enzyme , la diastase (maintenant appelée amylase ), en 1833 par Anselme Payen , tandis que d'autres considéraient la première démonstration par Eduard Buchner d'un processus biochimique complexe de fermentation alcoolique en milieu acellulaire. extraits en 1897 pour être la naissance de la biochimie. Certains pourraient également citer comme début le travail influent de 1842 de Justus von Liebig , Animal chemistry, or, Organic chemistry in its applications to physiology and pathology , qui présentait une théorie chimique du métabolisme, ou même plus tôt aux études du 18e siècle sur la fermentation. et la respiration d' Antoine Lavoisier . De nombreux autres pionniers dans le domaine qui ont aidé à découvrir les couches de complexité de la biochimie ont été proclamés fondateurs de la biochimie moderne. Emil Fischer , qui a étudié la chimie des protéines, et F. Gowland Hopkins , qui a étudié les enzymes et la nature dynamique de la biochimie, représentent deux exemples des premiers biochimistes.

Le terme "biochimie" lui-même est dérivé d'une combinaison de biologie et de chimie . En 1877, Felix Hoppe-Seyler utilise le terme ( biochimie en allemand) comme synonyme de chimie physiologique dans la préface du premier numéro du Zeitschrift für Physiologische Chemie (Journal of Physiological Chemistry) où il plaide pour la création d'instituts dédiés à ce domaine d'études. Le chimiste allemand Carl Neuberg est cependant souvent cité pour avoir inventé le mot en 1903, tandis que certains l'attribuent à Franz Hofmeister .

Structure de l'ADN ( 1D65 ​)

Autrefois, on croyait généralement que la vie et ses matériaux possédaient une propriété ou une substance essentielle (souvent appelée le « principe vital ») distincte de celles trouvées dans la matière non vivante, et on pensait que seuls les êtres vivants pouvaient produire les molécules de vie. En 1828, Friedrich Wöhler a publié un article sur sa synthèse fortuite d'urée à partir de cyanate de potassium et de sulfate d'ammonium ; certains considéraient cela comme un renversement direct du vitalisme et l'établissement de la chimie organique . Cependant, la synthèse de Wöhler a suscité la controverse car certains rejettent la mort du vitalisme entre ses mains. Depuis, la biochimie a progressé, notamment depuis le milieu du XXe siècle, avec le développement de nouvelles techniques telles que la chromatographie , la diffraction des rayons X , l'interférométrie à double polarisation , la spectroscopie RMN , le marquage radioisotopique , la microscopie électronique et les simulations de dynamique moléculaire . Ces techniques ont permis la découverte et l'analyse détaillée de nombreuses molécules et voies métaboliques de la cellule , telles que la glycolyse et le cycle de Krebs (cycle de l'acide citrique), et ont conduit à une compréhension de la biochimie au niveau moléculaire.

Un autre événement historique important en biochimie est la découverte du gène et de son rôle dans le transfert d'informations dans la cellule. Dans les années 1950, James D. Watson , Francis Crick , Rosalind Franklin et Maurice Wilkins ont contribué à résoudre la structure de l'ADN et à suggérer sa relation avec le transfert génétique d'informations. En 1958, George Beadle et Edward Tatum ont reçu le prix Nobel pour leurs travaux sur les champignons montrant qu'un gène produit une enzyme . En 1988, Colin Pitchfork a été la première personne reconnue coupable de meurtre avec des preuves ADN , ce qui a conduit à la croissance de la science médico-légale . Plus récemment, Andrew Z. Fire et Craig C. Mello ont reçu le prix Nobel 2006 pour avoir découvert le rôle de l'interférence ARN (ARNi) dans le silence de l'expression génique .

Matières premières : les éléments chimiques de la vie

Les principaux éléments qui composent le corps humain sont présentés du plus abondant (en masse) au moins abondant.

Environ deux douzaines d'éléments chimiques sont essentiels à divers types de vie biologique . La plupart des éléments rares sur Terre ne sont pas nécessaires à la vie (à l'exception du sélénium et de l'iode ), tandis que quelques éléments courants ( l'aluminium et le titane ) ne sont pas utilisés. La plupart des organismes partagent des besoins en éléments, mais il existe quelques différences entre les plantes et les animaux . Par exemple, les algues océaniques utilisent du brome , mais les plantes et les animaux terrestres ne semblent pas en avoir besoin. Tous les animaux ont besoin de sodium , mais ce n'est pas un élément essentiel pour les plantes. Les plantes ont besoin de bore et de silicium , mais les animaux peuvent ne pas en avoir besoin (ou peuvent en avoir besoin en très petites quantités).

Six éléments seulement - le carbone , l'hydrogène , l'azote , l'oxygène , le calcium et le phosphore - constituent près de 99 % de la masse des cellules vivantes, y compris celles du corps humain (voir la composition du corps humain pour une liste complète). En plus des six éléments majeurs qui composent la majeure partie du corps humain, les humains ont besoin de plus petites quantités, voire 18 de plus.

Biomolécules

Les 4 principales classes de molécules en biochimie (souvent appelées biomolécules ) sont les glucides , les lipides , les protéines et les acides nucléiques . De nombreuses molécules biologiques sont des polymères : dans cette terminologie, les monomères sont des macromolécules relativement petites qui sont liées entre elles pour créer de grosses macromolécules appelées polymères. Lorsque des monomères sont liés ensemble pour synthétiser un polymère biologique , ils subissent un processus appelé synthèse par déshydratation . Différentes macromolécules peuvent s'assembler dans des complexes plus grands, souvent nécessaires à l'activité biologique .

Les glucides

Le glucose, un monosaccharide
Une molécule de saccharose ( glucose + fructose ), un disaccharide
Amylose , un polysaccharide composé de plusieurs milliers d'unités de glucose

Deux des principales fonctions des glucides sont le stockage d'énergie et la structure. L'un des sucres courants connus sous le nom de glucose est un glucide, mais tous les glucides ne sont pas des sucres. Il y a plus de glucides sur Terre que tout autre type connu de biomolécule ; ils sont utilisés pour stocker de l'énergie et des informations génétiques , ainsi que pour jouer un rôle important dans les interactions et les communications de cellule à cellule .

Le type de glucide le plus simple est un monosaccharide qui, entre autres propriétés, contient du carbone, de l'hydrogène et de l'oxygène, principalement dans un rapport de 1:2:1 (formule généralisée C n H 2 n O n , où n vaut au moins 3). Le glucose (C 6 H 12 O 6 ) est l'un des glucides les plus importants ; d'autres incluent le fructose (C 6 H 12 O 6 ), le sucre couramment associé au goût sucré des fruits , et le désoxyribose (C 5 H 10 O 4 ), un composant de l'ADN . Un monosaccharide peut basculer entre une forme acyclique (chaîne ouverte) et une forme cyclique . La forme à chaîne ouverte peut être transformée en un cycle d'atomes de carbone pontés par un atome d'oxygène créé à partir du groupe carbonyle d'une extrémité et du groupe hydroxyle d'une autre. La molécule cyclique possède un groupement hémiacétal ou hémicétal , selon que la forme linéaire était un aldose ou un cétose .

Dans ces formes cycliques, le cycle a généralement 5 ou 6 atomes. Ces formes sont appelées respectivement furanoses et pyranoses - par analogie avec le furane et le pyrane , les composés les plus simples avec le même cycle carbone-oxygène (bien qu'ils soient dépourvus des doubles liaisons carbone-carbone de ces deux molécules). Par exemple, le glucose aldohexose peut former une liaison hémiacétal entre l'hydroxyle sur le carbone 1 et l'oxygène sur le carbone 4, donnant une molécule avec un cycle à 5 chaînons, appelée glucofuranose . La même réaction peut avoir lieu entre les carbones 1 et 5 pour former une molécule à cycle à 6 chaînons, appelée glucopyranose . Les formes cycliques avec un cycle à 7 atomes appelées heptoses sont rares.

Deux monosaccharides peuvent être reliés par une liaison glycosidique ou ester en un disaccharide par une réaction de déshydratation au cours de laquelle une molécule d'eau est libérée. La réaction inverse dans laquelle la liaison glycosidique d'un disaccharide est rompue en deux monosaccharides est appelée hydrolyse . Le disaccharide le plus connu est le saccharose ou sucre ordinaire , qui est constitué d'une molécule de glucose et d'une molécule de fructose jointes. Un autre disaccharide important est le lactose présent dans le lait, composé d'une molécule de glucose et d'une molécule de galactose . Le lactose peut être hydrolysé par la lactase , et une carence en cette enzyme entraîne une intolérance au lactose .

Lorsque quelques (environ trois à six) monosaccharides sont joints, on parle d' oligosaccharide ( oligo- signifiant "peu"). Ces molécules ont tendance à être utilisées comme marqueurs et signaux , ainsi qu'à avoir d'autres utilisations. De nombreux monosaccharides réunis forment un polysaccharide . Ils peuvent être joints en une seule longue chaîne linéaire, ou ils peuvent être ramifiés . Deux des polysaccharides les plus courants sont la cellulose et le glycogène , tous deux constitués de monomères de glucose répétitifs . La cellulose est un composant structurel important des parois cellulaires des plantes et le glycogène est utilisé comme une forme de stockage d'énergie chez les animaux.

Le sucre peut être caractérisé par des extrémités réductrices ou non réductrices. Une extrémité réductrice d'un glucide est un atome de carbone qui peut être en équilibre avec la chaîne ouverte aldéhyde ( aldose ) ou la forme céto ( cétose ). Si la jonction des monomères a lieu au niveau d'un tel atome de carbone, le groupe hydroxy libre de la forme pyranose ou furanose est échangé avec une chaîne latérale OH d'un autre sucre, donnant un acétal complet . Cela empêche l'ouverture de la chaîne vers la forme aldéhyde ou céto et rend le résidu modifié non réducteur. Le lactose contient une extrémité réductrice au niveau de sa fraction glucose, tandis que la fraction galactose forme un acétal complet avec le groupe C4-OH du glucose. Le saccharose n'a pas d'extrémité réductrice en raison de la formation complète d'acétal entre le carbone aldéhyde du glucose (C1) et le carbone céto du fructose (C2).

Lipides

Structures de certains lipides courants. Au sommet se trouvent le cholestérol et l'acide oléique . La structure intermédiaire est un triglycéride composé de chaînes oléoyle , stéaroyle et palmitoyle attachées à un squelette glycérol . Au fond se trouve le phospholipide commun , la phosphatidylcholine .

Les lipides comprennent une gamme variée de molécules et, dans une certaine mesure, sont un fourre-tout pour les composés relativement insolubles dans l'eau ou non polaires d'origine biologique, y compris les cires , les acides gras , les phospholipides dérivés d'acides gras, les sphingolipides , les glycolipides et les terpénoïdes (par exemple, les rétinoïdes et les stéroïdes) . ). Certains lipides sont des molécules aliphatiques linéaires à chaîne ouverte, tandis que d'autres ont des structures en anneau. Certains sont aromatiques (avec une structure [cyclique] et planaire [plate]) tandis que d'autres ne le sont pas. Certains sont flexibles, tandis que d'autres sont rigides.

Les lipides sont généralement fabriqués à partir d'une molécule de glycérol combinée à d'autres molécules. Dans les triglycérides , le groupe principal de lipides en vrac, il y a une molécule de glycérol et trois acides gras . Les acides gras sont considérés comme le monomère dans ce cas et peuvent être saturés (pas de doubles liaisons dans la chaîne carbonée) ou insaturés (une ou plusieurs doubles liaisons dans la chaîne carbonée).

La plupart des lipides ont un certain caractère polaire en plus d'être largement non polaires. En général, la majeure partie de leur structure est non polaire ou hydrophobe ("craignant l'eau"), ce qui signifie qu'elle n'interagit pas bien avec les solvants polaires comme l'eau. Une autre partie de leur structure est polaire ou hydrophile ("qui aime l'eau") et aura tendance à s'associer à des solvants polaires comme l'eau. Cela en fait des molécules amphiphiles (ayant à la fois des parties hydrophobes et hydrophiles). Dans le cas du cholestérol , le groupe polaire est un simple -OH (hydroxyle ou alcool). Dans le cas des phospholipides, les groupes polaires sont considérablement plus grands et plus polaires, comme décrit ci-dessous.

Les lipides font partie intégrante de notre alimentation quotidienne. La plupart des huiles et des produits laitiers que nous utilisons pour cuisiner et manger, comme le beurre , le fromage , le ghee, etc., sont composés de graisses . Les huiles végétales sont riches en divers acides gras polyinsaturés (AGPI). Les aliments contenant des lipides subissent une digestion dans le corps et sont décomposés en acides gras et en glycérol, qui sont les produits finaux de dégradation des graisses et des lipides. Les lipides, en particulier les phospholipides , sont également utilisés dans divers produits pharmaceutiques , soit en tant que co-solubilisants (par exemple, dans des perfusions parentérales), soit en tant que composants vecteurs de médicaments (par exemple, dans un liposome ou un transfersome ).

Protéines

La structure générale d'un acide α-aminé, avec le groupe amino à gauche et le groupe carboxyle à droite.

Les protéines sont de très grosses molécules - des macro-biopolymères - fabriquées à partir de monomères appelés acides aminés . Un acide aminé consiste en un atome de carbone alpha attaché à un groupe amino , -NH 2 , un groupe acide carboxylique , -COOH (bien qu'ils existent sous les formes -NH 3 + et -COO - dans des conditions physiologiques), un simple atome d'hydrogène, et une chaîne latérale communément désignée par "–R". La chaîne latérale "R" est différente pour chaque acide aminé dont il existe 20 standard . C'est ce groupe "R" qui a rendu chaque acide aminé différent, et les propriétés des chaînes latérales influencent grandement la conformation tridimensionnelle globale d'une protéine. Certains acides aminés ont des fonctions par eux-mêmes ou sous une forme modifiée ; par exemple, le glutamate fonctionne comme un neurotransmetteur important . Les acides aminés peuvent être liés via une liaison peptidique . Dans cette synthèse par déshydratation , une molécule d'eau est éliminée et la liaison peptidique relie l'azote du groupe amino d'un acide aminé au carbone du groupe acide carboxylique de l'autre. La molécule résultante est appelée un dipeptide , et de courtes séquences d'acides aminés (généralement moins de trente) sont appelées peptides ou polypeptides. Les étirements plus longs méritent le titre de protéines . A titre d'exemple, l'importante protéine albumine du sérum sanguin contient 585 résidus d'acides aminés.

Acides aminés génériques (1) sous forme neutre, (2) tels qu'ils existent physiologiquement et (3) réunis sous forme de dipeptide.
Un schéma de l'hémoglobine . Les rubans rouge et bleu représentent la protéine globine ; les structures vertes sont les groupes hémiques .

Les protéines peuvent avoir des rôles structurels et/ou fonctionnels. Par exemple, les mouvements des protéines actine et myosine sont finalement responsables de la contraction du muscle squelettique. L'une des propriétés de nombreuses protéines est qu'elles se lient spécifiquement à une certaine molécule ou classe de molécules - elles peuvent être extrêmement sélectives dans ce qu'elles lient. Les anticorps sont un exemple de protéines qui se fixent à un type spécifique de molécule. Les anticorps sont composés de chaînes lourdes et légères. Deux chaînes lourdes seraient liées à deux chaînes légères par des liaisons disulfure entre leurs acides aminés. Les anticorps sont spécifiques par variation basée sur les différences dans le domaine N-terminal.

Le dosage immuno-enzymatique (ELISA), qui utilise des anticorps, est l'un des tests les plus sensibles que la médecine moderne utilise pour détecter diverses biomolécules. Cependant, les protéines les plus importantes sont probablement les enzymes . Pratiquement chaque réaction dans une cellule vivante nécessite une enzyme pour abaisser l'énergie d'activation de la réaction. Ces molécules reconnaissent des molécules réactives spécifiques appelées substrats ; ils catalysent alors la réaction entre eux. En diminuant l' énergie d'activation , l'enzyme accélère cette réaction d'un taux de 10 11 ou plus ; une réaction qui prendrait normalement plus de 3 000 ans pour se terminer spontanément pourrait prendre moins d'une seconde avec une enzyme. L'enzyme elle-même n'est pas utilisée dans le processus et est libre de catalyser la même réaction avec un nouvel ensemble de substrats. En utilisant divers modificateurs, l'activité de l'enzyme peut être régulée, permettant le contrôle de la biochimie de la cellule dans son ensemble.

La structure des protéines est traditionnellement décrite dans une hiérarchie de quatre niveaux. La structure primaire d'une protéine consiste en sa séquence linéaire d'acides aminés ; par exemple, "alanine-glycine-tryptophane-sérine-glutamate-asparagine-glycine-lysine-…". La structure secondaire concerne la morphologie locale (la morphologie étant l'étude de la structure). Certaines combinaisons d'acides aminés auront tendance à s'enrouler en une bobine appelée hélice α ou en une feuille appelée feuille β ; certaines hélices α peuvent être vues dans le schéma de l'hémoglobine ci-dessus. La structure tertiaire est la forme tridimensionnelle entière de la protéine. Cette forme est déterminée par la séquence des acides aminés. En fait, un seul changement peut changer toute la structure. La chaîne alpha de l'hémoglobine contient 146 résidus d'acides aminés ; la substitution du résidu glutamate en position 6 par un résidu valine modifie tellement le comportement de l'hémoglobine qu'il en résulte la drépanocytose . Enfin, la structure quaternaire concerne la structure d'une protéine avec plusieurs sous-unités peptidiques, comme l'hémoglobine avec ses quatre sous-unités. Toutes les protéines n'ont pas plus d'une sous-unité.

Exemples de structures protéiques de la Protein Data Bank
Membres d'une famille de protéines, représentés par les structures des domaines d'isomérase

Les protéines ingérées sont généralement décomposées en acides aminés simples ou en dipeptides dans l' intestin grêle , puis absorbées. Ils peuvent ensuite être réunis pour former de nouvelles protéines. Les produits intermédiaires de la glycolyse, le cycle de l'acide citrique et la voie des pentoses phosphates peuvent être utilisés pour former les vingt acides aminés, et la plupart des bactéries et des plantes possèdent toutes les enzymes nécessaires pour les synthétiser. Cependant, les humains et les autres mammifères ne peuvent en synthétiser que la moitié. Ils ne peuvent pas synthétiser l'isoleucine , la leucine , la lysine , la méthionine , la phénylalanine , la thréonine , le tryptophane et la valine . Parce qu'ils doivent être ingérés, ce sont les acides aminés essentiels . Les mammifères possèdent les enzymes pour synthétiser l'alanine , l'asparagine , l'aspartate , la cystéine , le glutamate , la glutamine , la glycine , la proline , la sérine et la tyrosine , les acides aminés non essentiels. Bien qu'ils puissent synthétiser l'arginine et l'histidine , ils ne peuvent pas en produire en quantité suffisante pour les jeunes animaux en croissance, et ceux-ci sont donc souvent considérés comme des acides aminés essentiels.

Si le groupe amino est retiré d'un acide aminé, il laisse derrière lui un squelette carboné appelé acide α-céto . Des enzymes appelées transaminases peuvent facilement transférer le groupe amino d'un acide aminé (ce qui en fait un acide α-céto) à un autre acide α-céto (ce qui en fait un acide aminé). Ceci est important dans la biosynthèse des acides aminés, car pour de nombreuses voies, les intermédiaires d'autres voies biochimiques sont convertis en squelette d'acide α-céto, puis un groupe amino est ajouté, souvent par transamination . Les acides aminés peuvent ensuite être liés ensemble pour former une protéine.

Un processus similaire est utilisé pour décomposer les protéines. Il est d'abord hydrolysé en ses acides aminés composants. L'ammoniac libre (NH3), existant sous forme d' ion ammonium (NH4+) dans le sang, est toxique pour les formes de vie. Une méthode appropriée pour l'excréter doit donc exister. Différentes tactiques ont évolué chez différents animaux, en fonction des besoins des animaux. Les organismes unicellulaires libèrent l'ammoniac dans l'environnement. De même, les poissons osseux peuvent libérer l'ammoniac dans l'eau où il se dilue rapidement. En général, les mammifères transforment l'ammoniac en urée, via le cycle de l'urée .

Pour déterminer si deux protéines sont apparentées, c'est-à-dire pour décider si elles sont homologues ou non, les scientifiques utilisent des méthodes de comparaison de séquences. Des méthodes telles que les alignements de séquences et les alignements structurels sont des outils puissants qui aident les scientifiques à identifier les homologies entre des molécules apparentées. La pertinence de trouver des homologies entre les protéines va au-delà de la formation d'un modèle évolutif de familles de protéines . En trouvant à quel point deux séquences protéiques sont similaires, nous acquérons des connaissances sur leur structure et donc leur fonction.

Acides nucléiques

La structure de l'acide désoxyribonucléique (ADN), l'image montre les monomères assemblés.

Les acides nucléiques , ainsi nommés en raison de leur prévalence dans les noyaux cellulaires , est le nom générique de la famille des biopolymères. Ce sont des macromolécules biochimiques complexes de poids moléculaire élevé qui peuvent transmettre des informations génétiques dans toutes les cellules vivantes et tous les virus. Les monomères sont appelés nucléotides et chacun est constitué de trois composants : une base hétérocyclique azotée (une purine ou une pyrimidine ), un sucre pentose et un groupe phosphate .

Éléments structuraux des constituants courants de l'acide nucléique. Parce qu'ils contiennent au moins un groupe phosphate, les composés marqués nucléoside monophosphate , nucléoside diphosphate et nucléoside triphosphate sont tous des nucléotides (et non des nucléosides dépourvus de phosphate ).

Les acides nucléiques les plus courants sont l'acide désoxyribonucléique (ADN) et l'acide ribonucléique (ARN). Le groupe phosphate et le sucre de chaque nucléotide se lient pour former le squelette de l'acide nucléique, tandis que la séquence de bases azotées stocke l'information. Les bases azotées les plus courantes sont l'adénine , la cytosine , la guanine , la thymine et l'uracile . Les bases azotées de chaque brin d'un acide nucléique formeront des liaisons hydrogène avec certaines autres bases azotées dans un brin complémentaire d'acide nucléique (semblable à une fermeture éclair). L'adénine se lie à la thymine et à l'uracile, la thymine ne se lie qu'à l'adénine et la cytosine et la guanine ne peuvent se lier qu'entre elles. L'adénine et la thymine & l'adénine et l'uracile contiennent deux liaisons hydrogène, tandis que les liaisons hydrogène formées entre la cytosine et la guanine sont au nombre de trois.

Outre le matériel génétique de la cellule, les acides nucléiques jouent souvent un rôle de seconds messagers et forment la molécule de base de l'adénosine triphosphate (ATP), la principale molécule porteuse d'énergie présente dans tous les organismes vivants. De plus, les bases azotées possibles dans les deux acides nucléiques sont différentes : l'adénine, la cytosine et la guanine sont présentes à la fois dans l'ARN et l'ADN, tandis que la thymine n'est présente que dans l'ADN et l'uracile dans l'ARN.

Métabolisme

Les glucides comme source d'énergie

Le glucose est une source d'énergie dans la plupart des formes de vie. Par exemple, les polysaccharides sont décomposés en leurs monomères par des enzymes ( la glycogène phosphorylase élimine les résidus de glucose du glycogène, un polysaccharide). Les disaccharides comme le lactose ou le saccharose sont clivés en leurs monosaccharides à deux composants.

Glycolyse (anaérobie)

L'image ci-dessus contient des liens cliquables
La voie métabolique de la glycolyse convertit le glucose en pyruvate via une série de métabolites intermédiaires.   Chaque modification chimique est effectuée par une enzyme différente.  Les étapes 1 et 3 consomment de l'ATP et  les étapes 7 et 10 produisent de l'ATP. Étant donné que les étapes 6 à 10 se produisent deux fois par molécule de glucose, cela conduit à une production nette d'ATP.

Le glucose est principalement métabolisé par une voie très importante en dix étapes appelée glycolyse , dont le résultat net est de décomposer une molécule de glucose en deux molécules de pyruvate . Cela produit également deux molécules nettes d' ATP , la monnaie énergétique des cellules, ainsi que deux équivalents réducteurs de la conversion du NAD + (nicotinamide adénine dinucléotide : forme oxydée) en NADH (nicotinamide adénine dinucléotide : forme réduite). Cela ne nécessite pas d'oxygène; si aucun oxygène n'est disponible (ou si la cellule ne peut pas utiliser d'oxygène), le NAD est restauré en convertissant le pyruvate en lactate (acide lactique) (par exemple, chez l'homme) ou en éthanol plus dioxyde de carbone (par exemple, dans la levure ). D'autres monosaccharides comme le galactose et le fructose peuvent être convertis en intermédiaires de la voie glycolytique.

Aérobique

Dans les cellules aérobies avec suffisamment d'oxygène, comme dans la plupart des cellules humaines, le pyruvate est encore métabolisé. Il est converti de manière irréversible en acétyl-CoA , dégageant un atome de carbone sous forme de déchet de dioxyde de carbone , générant un autre équivalent réducteur sous forme de NADH . Les deux molécules d'acétyl-CoA (provenant d'une molécule de glucose) entrent alors dans le cycle de l'acide citrique , produisant deux molécules d'ATP, six autres molécules de NADH et deux (ubi)quinones réduites (via FADH 2 comme cofacteur lié à l'enzyme), et libérant les atomes de carbone restants sous forme de dioxyde de carbone. Les molécules de NADH et de quinol produites alimentent ensuite les complexes enzymatiques de la chaîne respiratoire, un système de transport d'électrons transférant finalement les électrons vers l'oxygène et conservant l'énergie libérée sous la forme d'un gradient de protons sur une membrane ( membrane mitochondriale interne chez les eucaryotes). Ainsi, l'oxygène est réduit en eau et les accepteurs d'électrons d'origine NAD + et quinone sont régénérés. C'est pourquoi les humains respirent de l'oxygène et expirent du dioxyde de carbone. L'énergie libérée lors du transfert des électrons des états de haute énergie dans le NADH et le quinol est d'abord conservée sous forme de gradient de protons et convertie en ATP via l'ATP synthase. Cela génère 28 molécules d'ATP supplémentaires (24 des 8 NADH + 4 des 2 quinols), totalisant 32 molécules d'ATP conservées par glucose dégradé (deux de la glycolyse + deux du cycle du citrate). Il est clair que l'utilisation d'oxygène pour oxyder complètement le glucose fournit à un organisme beaucoup plus d'énergie que n'importe quelle caractéristique métabolique indépendante de l'oxygène, et on pense que c'est la raison pour laquelle la vie complexe n'est apparue qu'après que l'atmosphère terrestre ait accumulé de grandes quantités d'oxygène.

Gluconéogenèse

Chez les vertébrés , les muscles squelettiques qui se contractent vigoureusement (pendant l'haltérophilie ou le sprint, par exemple) ne reçoivent pas suffisamment d'oxygène pour répondre à la demande énergétique, et ils passent donc au métabolisme anaérobie , convertissant le glucose en lactate. La combinaison de glucose d'origine non glucidique, comme les graisses et les protéines. Cela ne se produit que lorsque les réserves de glycogène dans le foie sont épuisées. La voie est une inversion cruciale de la glycolyse du pyruvate au glucose et peut utiliser de nombreuses sources comme les acides aminés, le glycérol et le cycle de Krebs . Le catabolisme des protéines et des graisses à grande échelle se produit généralement lorsque les personnes souffrent de famine ou de certains troubles endocriniens. Le foie régénère le glucose, en utilisant un processus appelé gluconéogenèse . Ce processus n'est pas tout à fait l'opposé de la glycolyse et nécessite en fait trois fois la quantité d'énergie obtenue par la glycolyse (six molécules d'ATP sont utilisées, contre les deux obtenues par la glycolyse). De manière analogue aux réactions ci-dessus, le glucose produit peut alors subir une glycolyse dans les tissus qui ont besoin d'énergie, être stocké sous forme de glycogène (ou d'amidon chez les plantes), ou être converti en d'autres monosaccharides ou assemblé en di- ou oligosaccharides. Les voies combinées de la glycolyse pendant l'exercice, le passage du lactate via la circulation sanguine vers le foie, la gluconéogenèse subséquente et la libération de glucose dans la circulation sanguine sont appelées le cycle de Cori .

Relation avec d'autres sciences biologiques «à l'échelle moléculaire»

Relation schématique entre la biochimie, la génétique et la biologie moléculaire .

Les chercheurs en biochimie utilisent des techniques spécifiques natives de la biochimie, mais les combinent de plus en plus avec des techniques et des idées développées dans les domaines de la génétique , de la biologie moléculaire et de la biophysique . Il n'y a pas de frontière définie entre ces disciplines. La biochimie étudie la chimie nécessaire à l'activité biologique des molécules, la biologie moléculaire étudie leur activité biologique, la génétique étudie leur hérédité, qui se trouve être portée par leur génome . Ceci est illustré dans le schéma suivant qui décrit une vue possible des relations entre les champs :

  • La biochimie est l'étude des substances chimiques et des processus vitaux se produisant dans les organismes vivants . Les biochimistes se concentrent fortement sur le rôle, la fonction et la structure des biomolécules . L'étude de la chimie derrière les processus biologiques et la synthèse de molécules biologiquement actives sont des applications de la biochimie. La biochimie étudie la vie au niveau atomique et moléculaire.
  • La génétique est l'étude de l'effet des différences génétiques dans les organismes. Cela peut souvent être déduit par l'absence d'un composant normal (par exemple un gène ). L'étude des « mutants » – organismes dépourvus d'un ou de plusieurs composants fonctionnels par rapport au phénotype dit « sauvage » ou normal. Les interactions génétiques ( épistasie ) peuvent souvent confondre les interprétations simples de tellesétudes " knock-out ".
  • La biologie moléculaire est l'étude des fondements moléculaires des phénomènes biologiques, en se concentrant sur la synthèse moléculaire, la modification, les mécanismes et les interactions. Le dogme central de la biologie moléculaire , où le matériel génétique est transcrit en ARN puis traduit en protéine , malgré sa simplification excessive, fournit toujours un bon point de départ pour comprendre le domaine. Ce concept a été révisé à la lumière des nouveaux rôles émergents de l'ARN .
  • La biologie chimique cherche à développer de nouveaux outils basés surde petites moléculesqui permettent une perturbation minimale des systèmes biologiques tout en fournissant des informations détaillées sur leur fonction. De plus, la biologie chimique utilise des systèmes biologiques pour créer des hybrides non naturels entre des biomolécules et des dispositifs synthétiques (par exempledes capsides viralesqui peuvent délivrerune thérapie géniqueoudes molécules médicamenteuses).

Voir également

Listes

Voir également

Remarques

un. ^ Le fructose n'est pas le seul sucre présent dans les fruits. Le glucose et le saccharose sont également présents en quantités variables dans divers fruits, et dépassent parfois le fructose présent. Par exemple, 32 % de la partie comestible d'une datte est constituée de glucose, contre 24 % de fructose et 8 % de saccharose. Cependant, les pêches contiennent plus de saccharose (6,66 %) que de fructose (0,93 %) ou de glucose (1,47 %).

Les références

Littérature citée

Lectures complémentaires

Liens externes