La calponine est une protéine de liaison au calcium . La calponine inhibe de manière tonique l'activité ATPase de la myosine dans le muscle lisse. La phosphorylation de la calponine par une protéine kinase , qui dépend de la liaison du calcium à la calmoduline , libère l'inhibition par la calponine de l' ATPase du muscle lisse .
La structure et la fonction
La calponine est principalement constituée d'hélices α avec des tours de liaison hydrogène. C'est une protéine de liaison et se compose de trois domaines. Ces domaines par ordre d'apparition sont l'homologie de la calponine (CH), le domaine de régulation (RD) et le domaine Click-23, qui contient les répétitions de la calponine . Au niveau du domaine CH, la calponine se lie à l'α-actine et à la filamine et se lie à l'actine dans le domaine RD. La calmoduline , lorsqu'elle est activée par le calcium, peut se lier faiblement au domaine CH et inhiber la liaison de la calponine avec l'α-actine. La calponine est responsable de la liaison de nombreuses protéines de liaison à l'actine, des phospholipides, et régule l'interaction actine / myosine. On pense également que la calponine affecte négativement le processus de fabrication des os en raison de son expression en grandes quantités dans les ostéoblastes .
