Caséine - Casein

Caséines ( / k s Ï n / KAY -voir-n , du latin caseus "fromage") est une famille de connexes phosphoprotéines (αS1, αS2, β, κ). Ces protéines se trouvent couramment dans le lait de mammifère , comprenant environ 80 % des protéines du lait de vache et entre 20 % et 60 % des protéines du lait humain . Le lait de brebis et de bufflonne a une teneur en caséine plus élevée que les autres types de lait, le lait humain ayant une teneur en caséine particulièrement faible.

La caséine a une grande variété d'utilisations, allant d'un composant majeur du fromage à une utilisation comme additif alimentaire. La forme la plus courante de caséine est le caséinate de sodium . Dans le lait, la caséine subit une séparation de phases pour former des micelles de caséine colloïdale , un type de condensat biomoléculaire sécrété .

Caséine micellaire

En tant que source alimentaire , la caséine fournit des acides aminés , des glucides et deux éléments essentiels, le calcium et le phosphore .

Composition

La caséine contient un nombre élevé d' acides aminés de proline qui entravent la formation de motifs structuraux secondaires communs des protéines. Il n'y a pas non plus de ponts disulfures . En conséquence, il a relativement peu de structure tertiaire . Il est relativement hydrophobe , ce qui le rend peu soluble dans l' eau . On le trouve dans le lait sous forme de suspension de particules, appelées micelles de caséine , qui ne présentent qu'une ressemblance limitée avec les micelles de type tensioactif dans le sens où les parties hydrophiles résident à la surface et sont sphériques. Cependant, contrairement aux micelles tensioactives, l'intérieur d'une micelle de caséine est très hydraté. Les caséines dans les micelles sont maintenues ensemble par des ions calcium et des interactions hydrophobes. N'importe lequel des nombreux modèles moléculaires pourrait expliquer la conformation particulière de la caséine dans les micelles. L'un d'eux propose que le noyau micellaire soit formé de plusieurs sous-micelles, la périphérie constituée de microvellosités de -caséine. Un autre modèle suggère que le noyau est formé de fibrilles liées entre elles par la caséine. Enfin, le modèle le plus récent propose un double maillon entre les caséines pour qu'une gélification ait lieu. Les trois modèles considèrent les micelles comme des particules colloïdales formées d'agrégats de caséine enveloppés dans des molécules de -caséine solubles.

Le point isoélectrique de la caséine est de 4,6. Le pH du lait étant de 6,6, la caséine a une charge négative dans le lait. La protéine purifiée est insoluble dans l'eau. Bien qu'il soit également insoluble dans les solutions salines neutres, il est facilement dispersible dans les alcalis dilués et dans les solutions salines telles que l'oxalate de sodium aqueux et l'acétate de sodium .

L' enzyme trypsine peut hydrolyser une peptone contenant du phosphate . Il est utilisé pour former un type d' adhésif organique .

Les usages

Peindre

Préparation de caséine dans une ancienne opération de gravure à Müllheim

La peinture à la caséine est un médium hydrosoluble à séchage rapide utilisé par les artistes. La peinture à la caséine est utilisée depuis l'Égypte ancienne comme forme de peinture à la détrempe et a été largement utilisée par les illustrateurs commerciaux comme matériau de choix jusqu'à la fin des années 1960, lorsque, avec l'avènement de la peinture acrylique , la caséine est devenue moins populaire. Il est encore largement utilisé par les peintres de scènes, bien que l'acrylique ait également fait des percées dans ce domaine.

La colle

Les colles à base de caséine, formulées à partir de caséine, d'eau, de chaux hydratée et d'hydroxyde de sodium étaient populaires pour le travail du bois, y compris pour les avions, jusqu'à l' avion de ligne de Havilland Albatross en 1939. La colle à la caséine est également utilisée dans la fabrication de transformateurs (en particulier les panneaux de transformateur) en raison à sa perméabilité à l'huile. Bien que largement remplacées par des résines synthétiques, les colles à base de caséine sont toujours utilisées dans certaines applications de niche, telles que le laminage de portes coupe-feu et l'étiquetage de bouteilles. Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue et de nombreux autres adhésifs Borden étaient à l'origine fabriqués à partir de caséine. Beaucoup de gens pensaient qu'ils l'avaient fait parce qu'il n'était pas toxique et qu'il se laverait des vêtements, mais c'est l'économie du produit qui l'a poussé à l'utiliser. Vers la fin du 20e siècle, Borden a remplacé la caséine dans tous ses adhésifs populaires par des synthétiques comme le PVA.

Nourriture

Plusieurs aliments, crèmes et garnitures contiennent tous une variété de caséinates. Le caséinate de sodium agit comme un additif alimentaire plus important pour stabiliser les aliments transformés, mais les entreprises pourraient choisir d'utiliser le caséinate de calcium pour augmenter la teneur en calcium et réduire les niveaux de sodium dans leurs produits.

Présence et fonction de caséinate dans différents produits
Produit Caséinate % Fonction
Moi à 2–20 Texture et nutrition
Du fromage 3-28 Formation de matrice, fixation des graisses et de l'eau
Crème glacée 1–7 Texture et stabilisant
Garnitures fouettées 2–11 Stabilisation des graisses
Pâtes 2–18 Texture, nutrition et goût
Produits de boulangerie 1-15 Liaison à l'eau

Les principales utilisations alimentaires de la caséine concernent les poudres nécessitant une dispersion rapide dans l'eau, allant des crèmes à café aux soupes à la crème instantanées. Mead Johnson a introduit un produit au début des années 1920 nommé Casec pour soulager les troubles gastro-intestinaux et les problèmes digestifs des nourrissons qui étaient une cause fréquente de décès chez les enfants à cette époque. On pense qu'il neutralise la capsaïcine , l'ingrédient actif (piquant) des piments, jalapeños , habaneros et autres piments .

Fabrication de fromage

Fabrication de fromage

Le fromage se compose de protéines et de matières grasses provenant du lait , généralement du lait de vache , de bufflonne , de chèvre ou de brebis . Il est produit par la coagulation provoquée par la déstabilisation de la micelle de caséine, qui déclenche les processus de fractionnement et de concentration sélective. Typiquement, le lait est acidifié puis coagulé par l'ajout de présure , contenant une enzyme protéolytique connue sous le nom de présure ; traditionnellement obtenu à partir de l'estomac de veaux , mais actuellement produit plus souvent à partir de micro-organismes génétiquement modifiés. Les solides sont ensuite séparés et pressés sous leur forme finale.

Contrairement à de nombreuses protéines, la caséine n'est pas coagulée par la chaleur. Au cours du processus de coagulation, les protéases de la coagulation du lait agissent sur la partie soluble des caséines, la κ-caséine , provoquant ainsi un état micellaire instable qui entraîne la formation de caillots. Lorsqu'elle est coagulée avec de la chymosine , la caséine est parfois appelée paracaséine . La chymosine (EC 3.4.23.4) est une protéase aspartique qui hydrolyse spécifiquement la liaison peptidique dans Phe105-Met106 de la -caséine, et est considérée comme la protéase la plus efficace pour l'industrie fromagère (Rao et al., 1998). La terminologie britannique, d'autre part, utilise le terme caséinogène pour la protéine non coagulée et caséine pour la protéine coagulée . Comme il existe dans le lait, c'est un sel de calcium .

Suppléments de protéines

Une propriété intéressante de la molécule de caséine est sa capacité à former un gel ou un caillot dans l'estomac, ce qui la rend très efficace dans l'apport de nutriments. Le caillot est capable de fournir une libération lente et soutenue d'acides aminés dans la circulation sanguine, durant parfois plusieurs heures. La caséine est souvent disponible sous forme de caséine hydrolysée , par laquelle elle est hydrolysée par une protéase telle que la trypsine . Les formes hydrolysées ont un goût amer et ces suppléments sont souvent refusés par les nourrissons et les animaux de laboratoire en faveur de la caséine intacte.

Plastiques et fibres

Boutons galalithe blanc RAAF avant 1953

Certains des premiers plastiques étaient à base de caséine. En particulier, le galalithe était bien connu pour son utilisation dans les boutons . La fibre peut être fabriquée à partir de caséine extrudée. Le lanital , un tissu fabriqué à partir de fibre de caséine (connu sous le nom d' aralac aux États-Unis), était particulièrement populaire en Italie dans les années 1930. Des innovations récentes telles que QMILK offrent une utilisation plus raffinée de la fibre pour les tissus modernes.

Usages médicaux et dentaires

Les composés dérivés de la caséine sont utilisés dans les produits de reminéralisation dentaire pour stabiliser le phosphate de calcium amorphe (ACP) et libérer l'ACP sur les surfaces dentaires, où il peut faciliter la reminéralisation.

Les régimes d'exclusion de caséine et de gluten sont parfois utilisés en médecine alternative pour les enfants autistes . En 2015, les preuves que de tels régimes avaient un impact sur le comportement ou le fonctionnement cognitif et social des enfants autistes étaient limitées et faibles.

Utilisations nanotechnologiques

Les protéines de caséine ont un potentiel d'utilisation en tant que nanomatériaux en raison de leur source facilement disponible (lait) et de leur propension à s'auto-assembler en fibrilles amyloïdes .

Problèmes de santé potentiels et effets indésirables

Caséines bêta A1/A2 dans le lait

La bêta-caséine A1 et A2 sont des variantes génétiques de la protéine du lait bêta-caséine qui diffèrent par un acide aminé ; une proline apparaît à la position 67 dans la chaîne d'acides aminés qui composent la bêta-caséine A2, tandis que dans la bêta-caséine A1, une histidine apparaît à cette position. En raison de la façon dont la bêta-caséine interagit avec les enzymes présentes dans le système digestif, A1 et A2 sont traités différemment par les enzymes digestives , et un peptide à sept acides aminés , la bêta- casomorphine -7, (BCM-7) peut être libéré par digestion de A1-bêta-caséine.

Le type bêta-caséine A1 est le type le plus courant dans le lait de vache en Europe (hors France), aux États-Unis, en Australie et en Nouvelle-Zélande.

L'intérêt pour la distinction entre les protéines bêta-caséine A1 et A2 a commencé au début des années 1990 via des recherches épidémiologiques et des études animales initialement menées par des scientifiques en Nouvelle-Zélande, qui ont trouvé des corrélations entre la prévalence du lait avec des protéines bêta-caséine A1 et diverses maladies chroniques. La recherche a suscité l'intérêt des médias, de certains membres de la communauté scientifique et des entrepreneurs. Une société, A2 Corporation, a été fondée en Nouvelle-Zélande au début des années 2000 pour commercialiser le test et commercialiser le "A2 Milk" en tant que lait premium plus sain en raison du manque de peptides de A1. A2 Milk a même demandé à l' autorité de réglementation Food Standards Australia New Zealand d'exiger un avertissement sanitaire sur le lait ordinaire.

Répondant à l'intérêt public, à la commercialisation du lait A2 et aux preuves scientifiques qui avaient été publiées, l'Autorité européenne de sécurité des aliments (EFSA) a examiné la littérature scientifique et publié une revue en 2009 n'a trouvé aucune relation identifiable entre les maladies chroniques et la consommation de lait avec le Protéine A1. Une étude indépendante publiée en 2005 n'a également trouvé aucune différence perceptible entre la consommation de lait A1 ou A2 sur le risque de contracter des maladies chroniques.

Allergie à la caséine

Une petite fraction de la population est allergique à la caséine. L' intolérance à la caséine , également connue sous le nom d'"intolérance aux protéines du lait", est ressentie lorsque le corps ne peut pas décomposer les protéines de la caséine. La prévalence de l'allergie ou de l'intolérance à la caséine varie de 0,25 à 4,9 % chez les jeunes enfants. Les chiffres pour les enfants plus âgés et les adultes ne sont pas connus. Une partie importante des personnes atteintes du spectre autistique ont une intolérance ou une allergie à la protéine de caséine à l'âge adulte. Cela peut être utilisé par les cliniciens et les diététiciens pour repérer l'autisme chez ceux qui ne présentent pas de traits autistiques traditionnels . Un régime dit sans caséine, sans gluten (CFGF) est couramment pratiqué par ces personnes après avoir découvert leur intolérance ou allergie.

La caséine traitée thermiquement s'est avérée plus allergène et plus difficile à digérer lorsqu'elle est donnée aux nourrissons. Les préparations pour nourrissons peu transformées peuvent être utilisées à la place des préparations traditionnelles, ainsi que des préparations alternatives, si l' allaitement n'est pas disponible. Il n'a généralement pas été démontré que le lait maternel provoque une réaction allergique, mais doit être administré à un nourrisson avec prudence à chaque fois en cas de réaction indésirable à un produit que le parent allaitant a consommé et qui contient de la caséine. Il a été démontré que suivre un régime sans caséine améliore les résultats des nourrissons allaités alors qu'ils sont allergiques ou intolérants aux protéines laitières. Le lait maternel humain s'est avéré être le meilleur aliment pour un nourrisson et devrait être essayé en premier lorsqu'il est disponible.

Il a été démontré que la supplémentation en enzyme protéase aide les personnes intolérantes à la caséine à digérer la protéine avec un minimum de réactions indésirables.

Voir également

Les références

Lectures complémentaires

Liens externes