Franz Hofmeister - Franz Hofmeister

Franz Hofmeister (30 août 1850, Prague - 26 juillet 1922, Würzburg ) était l'un des premiers scientifiques des protéines et est célèbre pour ses études sur les sels qui influencent la solubilité et la stabilité conformationnelle des protéines . En 1902, Hofmeister est devenu le premier à proposer que les polypeptides soient des acides aminés liés par des liaisons peptidiques , bien que ce modèle de structure primaire de protéine ait été conçu indépendamment et simultanément par Emil Fischer .

Début de la vie

Le père de Hofmeister était médecin à Prague, où Hofmeister a commencé ses études, sous la direction du physiologiste Karl Hugo Huppert , lui-même élève de Carl Lehmann. Habilitationsschrift de Hofmeister en 1879 concernait les produits peptiques de la digestion.

Hofmeister est devenu professeur de pharmacologie à la première faculté de médecine de l'Université Charles de Prague en 1885, puis a finalement déménagé à Strasbourg en 1896.

La série Hofmeister

Hofmeister a découvert une série de sels qui ont des effets constants sur la solubilité des protéines et (cela a été découvert plus tard) sur la stabilité de leur structure secondaire et tertiaire . Les anions semblent avoir un effet plus important que les cations et sont généralement ordonnés

(Ceci est une liste partielle ; beaucoup plus de sels ont été étudiés.) L'ordre des cations est généralement donné comme

Le mécanisme de la série Hofmeister n'est pas tout à fait clair, mais semble résulter principalement d'effets sur le solvant à des concentrations de sel plus élevées (> 100 mM). Les premiers membres de la série augmentent la tension superficielle du solvant et diminuent la solubilité des molécules non polaires ( sel out ); en effet, ils renforcent l' interaction hydrophobe . En revanche, les sels ultérieurs de la série augmentent la solubilité des molécules non polaires ( sel dans ) et diminuent l'ordre dans l'eau ; en effet, ils affaiblissent l' effet hydrophobe . Cependant, ces sels interagissent également directement avec les protéines (qui sont chargées et ont de forts moments dipolaires) et peuvent même se lier spécifiquement (par exemple, la liaison du phosphate et du sulfate à la ribonucléase A ). Les ions qui ont un effet de salage fort tels que I - et SCN - sont des dénaturants forts, car ils se salissent dans le groupe peptidique, et interagissent donc beaucoup plus fortement avec la forme dépliée d'une protéine qu'avec sa forme native. Par conséquent, ils tirent la réaction qui se déroule. De plus, ils peuvent avoir des interactions directes avec certaines molécules hydrophobes standard, par exemple le benzène . Une étude de chimie quantique suggère une origine électrostatique de la série de Hofmeister, qui semble quantifier cette série qualitative (au moins pour les anions).

Purification des protéines

L'importance de la série Hofmeister pour les premiers travaux sur les protéines ne doit pas être sous-estimée, car elle a fourni le principal outil de purification des protéines (précipitation au sulfate) au cours des 50 prochaines années, un outil qui est toujours utilisé aujourd'hui. Hofmeister lui-même a peut-être été le premier à cristalliser une protéine, l'albumine de blanc d'œuf de poule. La cristallisation répétée était une technique de purification préférée aux premiers jours de la science des protéines et était essentielle à son développement.

Proposition de structure primaire de protéine

Hofmeister a plaidé pour les liaisons peptidiques par processus d'élimination. Les liaisons CC, éther et ester étaient peu probables compte tenu de la digestion par la trypsine . Les liaisons R=CNC=R pourraient être éliminées car cela impliquerait un nombre de groupes carboxylate beaucoup plus important que celui observé expérimentalement.

Hofmeister a également plaidé pour des liaisons peptidiques basées sur la réaction de biuret observée avec toutes les protéines mais jamais avec les acides aminés libres. Puisque le biuret a la formule NH 2 -CO-NH-CO-NH 2 , cela suggère la présence de liaisons peptidiques similaires dans les protéines.

Voir également

Les références

Lire la suite

  • Hofmeister F. (1888) Arch. Exptl. Pathol. Pharmakol. , 24 , 247.
  • Zhang, Y ; Cremer, P (décembre 2006). « Interactions entre les macromolécules et les ions : la série Hofmeister ». Opinion actuelle en biologie chimique . 10 (6) : 658-63. doi : 10.1016/j.cbpa.2006.09.020 . PMID  17035073 .
  • Zhou, Huan-Xiang (octobre 2005). « Interactions de macromolécules avec des ions de sel : une théorie électrostatique pour l'effet Hofmeister ». Protéines : structure, fonction et bioinformatique . 61 (1) : 69-78. doi : 10.1002/prot.20500 . PMID  16044460 . S2CID  4996928 .
  • Tanford C et Reynolds J. (2001) Les robots de la nature : une histoire des protéines , Oxford University Press. ISBN  0-19-850466-7
  • Creighton TE. (1993) Proteins , 2e éd., WH Freeman. ISBN  0-7167-2317-4
  • Jencks WP. (1969) Catalyse en chimie et enzymologie , réédition de Douvres (1987). ISBN  0-486-65460-5
  • Collins, KD.; Washabaugh, MW. (1985). « L'effet Hofmeister et le comportement de l'eau aux interfaces ». Q Rev Biophys . 18 (4) : 323-422. doi : 10.1017/s0033583500005369 . PMID  3916340 .
  • John Leo, Abernethy (1967). "Franz Hofmeister - L'impact de sa vie et de ses recherches sur la chimie". Journal d'éducation chimique . 44 (3) : 177-80. Bibcode : 1967JChEd..44..177A . doi : 10.1021/ed044p177 . PMID  5343300 .

Liens externes