Halcurine - Halcurin

L'halcurine est une neurotoxine polypeptidique de l' anémone de mer Halcurias sp. Sur la base d'une homologie de séquence avec les toxines des anémones de mer de type 1 et de type 2, on pense qu'elle retarde l'inactivation des canaux en se liant au site extracellulaire 3 sur les canaux sodiques voltage -dépendants d'une manière dépendante du potentiel membranaire.

Source et étymologie

La toxine polypeptidique halcurine tire son nom de sa source : le genre d'anémones de mer Halcurias , qui sont des invertébrés solitaires vivant dans l'océan.

Chimie

La séquence d'acides aminés de l'halcurine est : VACRCESDGP DVRSATFTGT VDLWNCNTGW HKCIATYTAV ASCCKKD; il se compose de 47 acides aminés et a un poids moléculaire de 5 086 Da

informations générales

Une classification des neurotoxines polypeptidiques des anémones de mer a été proposée sur la base de leur séquence d'acides aminés, divisant le groupe en trois classes de toxines des canaux sodiques. L'halcurine est structurellement homologue aux toxines de type 2, mais présente également une homologie de séquence avec les toxines de type 1. Les toxines de type 1 et 2 sont composées de 46 à 49 résidus d'acides aminés et réticulées par trois ponts disulfure. Dix résidus dont six résidus Cystéine (Cys) sont complètement conservés entre les toxines de type 1 et 2. Par conséquent, il est possible que les toxines de type 1 et 2 aient évolué à partir d'Halcurin en tant qu'ancêtre commun.

Cible

Les toxines de type 1 et 2 sont connues pour cibler le site récepteur de neurotoxine 3. Sur la base de l'homologie structurelle de l'halcurine avec la toxine d'anémone de mer de type 1 et 2, il est probable qu'elle cible le site récepteur de neurotoxine 3. Le site récepteur de neurotoxine 3 devrait être dans le domaine IV du canal sodique voltage-dépendant , plus précisément au niveau de la boucle extracellulaire du segment 3-4. Ces canaux sodium voltage-dépendants se trouvent dans les neurones, les muscles squelettiques et les muscles cardiaques.

Mode d'action

La structure de boucle intracellulaire des domaines III et IV agit comme une porte d'inactivation rapide dans les canaux sodiques voltage-dépendants . La toxine de l'anémone de mer de type 1 et 2 ralentit ou empêche les changements de conformation dans la boucle des segments 3-4 du domaine IV nécessaires à l'inactivation du canal. Sur la base de l'homologie structurelle de l'halcurine avec la neurotoxine d'anémone de mer de type 1 et 2, il est probable qu'elle ait un mode d'action similaire.

Toxicité

L'halcurine a une dose létale médiane (DL 50 ) de 5,8 µg/kg pour les crabes, mais elle ne montre pas de létalité chez la souris.

Les références

Liens externes