Lamellipode - Lamellipodium

Le lamellipodium (pluriel lamellipodia ) (du latin lamina , « feuille mince » ; gousse , « pied ») est une projection d' actine protéique du cytosquelette sur le bord d'attaque de la cellule . Il contient un maillage d'actine quasi bidimensionnel ; toute la structure propulse la cellule à travers un substrat. À l'intérieur des lamellipodes se trouvent des nervures d'actine appelées microspikes , qui, lorsqu'elles se propagent au-delà de la frontière des lamellipodes, sont appelées filopodes . Le lamellipode est né de la nucléation de l'actine dans la membrane plasmique de la cellule et est la principale zone d'incorporation d'actine ou de formation de microfilaments de la cellule.

La description

Les lamellipodes se trouvent principalement dans toutes les cellules mobiles, comme les kératinocytes des poissons et des grenouilles, qui participent à la réparation rapide des plaies . Les lamellipodes de ces kératinocytes leur permettent de se déplacer à des vitesses de 10 à 20 µm/min sur les surfaces épithéliales . Lorsqu'il est séparé de la partie principale d'une cellule, un lamellipode peut encore ramper librement tout seul.

Les lamellipodes sont un trait caractéristique à l'avant, bord d'attaque, des cellules mobiles. On pense qu'ils sont le véritable moteur qui tire la cellule vers l'avant pendant le processus de migration cellulaire . L'extrémité du lamellipode est le site où l' exocytose se produit dans les cellules de mammifères en migration dans le cadre de leur cycle endocytaire médié par la clathrine . Ceci, associé à la polymérisation de l'actine à cet endroit, aide à étendre la lamelle vers l'avant et ainsi à faire avancer le front de la cellule. Il agit ainsi comme un dispositif de pilotage des cellules en processus de chimiotaxie . C'est également le site à partir duquel les particules ou les agrégats attachés à la surface cellulaire migrent dans un processus connu sous le nom de formation de coiffe .

Structure

Structurellement, les extrémités barbelées des microfilaments (actine localisées monomères dans un ATP forme liØe) font face à la « recherche » bord de la cellule, tandis que les extrémités pointues (localisées actine monomères dans un ADP forme liØe) face à la lamelle derrière. Cela crée un tapis roulant dans tout le lamellipode, ce qui facilite le flux rétrograde des particules. Les complexes Arp2/3 sont présents aux jonctions microfilament-microfilament dans les lamellipodes et aident à créer le maillage d'actine. Arp 2/3 ne peut se joindre qu'à des microfilaments déjà existants, mais une fois lié, il crée un site pour l'extension de nouveaux microfilaments, ce qui crée une ramification. Une autre molécule que l'on trouve souvent dans la polymérisation de l'actine avec Arp2/3 est la cortactine , qui semble lier la signalisation de la tyrosine kinase à la réorganisation du cytosquelette dans le lamellipode et ses structures associées.

Rac et Cdc42 sont deux GTPases de la famille Rho qui sont normalement cytosoliques mais peuvent également être trouvées dans la membrane cellulaire sous certaines conditions. Lorsque Cdc42 est activé, il peut interagir avec les récepteurs de la famille des protéines du syndrome de Wiskott-Aldrich (WASp), en particulier N-WASp , qui activent alors Arp2/3. Cela stimule la ramification de l'actine et augmente la motilité cellulaire . Rac1 induit la localisation de la cortactine dans la membrane cellulaire, où elle se lie simultanément à la F-actine et à l'Arp2/3. Le résultat est une réorganisation structurelle du lamellipode et la motilité cellulaire qui s'ensuit. Rac favorise les lamellipodes tandis que cdc42 favorise les filopodes.

Les protéines Ena/VASP se trouvent à la pointe des lamellipodes, où elles favorisent la polymérisation de l'actine nécessaire à la protrusion des lamellipodes et à la chimiotaxie. De plus, Ena/VASP empêche l'action de la protéine de coiffage , qui arrête la polymérisation de l'actine.

Les références

Liens externes