N -Formylméthionine - N-Formylmethionine

N -Formylméthionine
(S) -N-Formylméthionine V.1.svg
Noms
Nom IUPAC
Acide ( S ) -2-formylamino-4-méthylsulfanylbutanoïque
Autres noms
Acide 2-formylamino-4-méthylsulfanyl-butyrique; Formylméthionine; N -Formyl (méthyl) homocystéine
Identifiants
Modèle 3D ( JSmol )
Abréviations fMet
Numéro CE
UNII
Propriétés
C 6 H 11 N O 3 S
Masse molaire 177,22 g / mol
Page de données supplémentaires
Indice de réfraction ( n ),
constante diélectrique (ε r ), etc.

Données thermodynamiques
Comportement de phase
solide – liquide – gaz
UV , IR , RMN , MS
Sauf indication contraire, les données sont données pour les matériaux dans leur état standard (à 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
vérifier Oui   vérifier  ( qu'est-ce que c'est    ?) vérifier Oui ☒ N
Références Infobox

La N- Formylméthionine (fMet, HCO-Met, For-Met) est un dérivé de l' acide aminé méthionine dans lequel un groupe formyle a été ajouté au groupe amino . Il est spécifiquement utilisé pour l'initiation de la synthèse protéique à partir de gènes bactériens et organellaires , et peut être éliminé après traduction .

Le fMet joue un rôle crucial dans la synthèse protéique des bactéries, des mitochondries et des chloroplastes . Il n'est pas utilisé dans la synthèse des protéines cytosoliques des eucaryotes , où les gènes nucléaires eucaryotes sont traduits . Il n'est pas non plus utilisé par Archaea . Dans le corps humain, le fMet est reconnu par le système immunitaire comme un corps étranger, ou comme un signal d'alarme émis par des cellules endommagées, et stimule l'organisme à lutter contre une infection potentielle.

Fonction dans la synthèse des protéines

fMet est un résidu de départ dans la synthèse des protéines dans les bactéries et, par conséquent, est situé à l' extrémité N du polypeptide en croissance . Le fMet est délivré au complexe ribosome (30S) - ARNm par un ARNt spécialisé (ARNt fMet ) qui possède un anticodon 3'-UAC-5 ' capable de se lier au codon d'initiation 5'-AUG-3' situé sur le ARNm . fMet est ainsi codé par le même codon que la méthionine; cependant, AUG est également le codon d'initiation de la traduction . Lorsque le codon est utilisé pour l'initiation, fMet est utilisé à la place de la méthionine, formant ainsi le premier acide aminé lorsque la chaîne peptidique est synthétisée. Lorsque le même codon apparaît plus tard dans l'ARNm, la méthionine normale est utilisée. De nombreux organismes utilisent des variantes de ce mécanisme de base.

L'addition du groupe formyle à la méthionine est catalysée par l' enzyme méthionyl-ARNt formyltransférase . Cette modification est effectuée après que la méthionine a été chargée sur l'ARNt fMet par l' aminoacyl-ARNt synthétase .

La méthionine elle-même peut être chargée soit sur l'ARNt fMet, soit sur l' ARNt Met . Cependant, la transformylase catalysera l'ajout du groupe formyle à la méthionine uniquement si la méthionine a été chargée sur l'ARNt fMet , pas sur l'ARNt Met .

Le fMet N- terminal est éliminé de la majorité des protéines, à la fois hôte et recombinante, par une séquence de deux réactions enzymatiques. Tout d'abord, la peptide déformylase la déformyle, reconvertissant le résidu en une méthionine normale. Ensuite, la méthionine aminopeptidase (MAP) élimine le résidu de la chaîne.

Les mitochondries des cellules eucaryotes , y compris celles des humains, et les chloroplastes des cellules végétales initient également la synthèse des protéines avec fMet. Étant donné que les mitochondries et les chloroplastes ont cette synthèse protéique initiale avec fMet en commun avec les bactéries, cela a été cité comme preuve de la théorie endosymbiotique .

Pertinence pour l'immunologie

Parce que le fMet est présent dans les protéines fabriquées par des bactéries mais pas dans celles fabriquées par des eucaryotes (autres que dans les organites d'origine bactérienne), le système immunitaire pourrait l'utiliser pour aider à distinguer le soi du non-soi. Les cellules polymorphonucléaires peuvent se lier aux protéines en commençant par fMet et les utiliser pour initier l'attraction des leucocytes sanguins circulants , puis stimuler les activités microbicides telles que la phagocytose .

Étant donné que le fMet est présent dans les protéines fabriquées par les mitochondries et les chloroplastes, les théories plus récentes ne le voient pas comme une molécule que le système immunitaire peut utiliser pour se distinguer du non-soi. Au lieu de cela, les oligopeptides et les protéines contenant fMet semblent être libérés par les mitochondries des tissus endommagés ainsi que par des bactéries endommagées, et peuvent donc être qualifiés de signal «d'alarme», comme discuté dans le modèle d'immunité Danger . Le prototype oligopeptide contenant fMet est N-formylméthionine-leucyl-phénylalanine (FMLP) qui active les leucocytes et les autres types de cellules en se liant avec de ces cellules récepteur de peptide formyle 1 (FPR1) et récepteur de peptide formyle 2 (FPR2) protéine G récepteurs couplés ( voir également le récepteur du formyl peptide 3 ). En agissant à travers ces récepteurs, les oligopeptides et protéines contenant fMet font partie du système immunitaire inné ; ils fonctionnent pour initier des réponses d' inflammation aiguë mais dans d'autres conditions fonctionnent pour inhiber et résoudre ces réponses. Les oligopeptides et protéines contenant du fMet fonctionnent également dans d'autres réponses physiologiques et pathologiques.

Voir également

Références

Liens externes