Acide aminé protéinogène - Proteinogenic amino acid

Les acides aminés protéinogènes sont une petite fraction de tous les acides aminés

Les acides aminés protéinogènes sont des acides aminés qui sont incorporés de manière biosynthétique dans les protéines lors de la traduction . Le mot « protéinogène » signifie « créateur de protéines ». Tout au long de la vie connue , il existe 22 acides aminés génétiquement codés (protéinogènes), 20 dans le code génétique standard et 2 autres qui peuvent être incorporés par des mécanismes de traduction spéciaux.

En revanche, les acides aminés non protéinogènes sont des acides aminés qui ne sont pas incorporés dans les protéines (comme le GABA , la L -DOPA ou la triiodothyronine ), qui sont mal incorporés à la place d'un acide aminé génétiquement codé, ou qui ne sont pas produits directement et isolément par des cellules cellulaires standard. machines (comme l' hydroxyproline ). Ce dernier résulte souvent d' une modification post-traductionnelle des protéines. Certains acides aminés non protéinogènes sont incorporés dans des peptides non ribosomiques qui sont synthétisés par des peptides synthétases non ribosomiques.

Les eucaryotes et les procaryotes peuvent incorporer de la sélénocystéine dans leurs protéines via une séquence nucléotidique connue sous le nom d' élément SECIS , qui dirige la cellule pour traduire un codon UGA voisin en sélénocystéine (UGA est normalement un codon d'arrêt ). Chez certains procaryotes méthanogènes , le codon UAG (normalement un codon stop) peut également être traduit en pyrrolysine .

Chez les eucaryotes, il n'y a que 21 acides aminés protéinogènes, les 20 du code génétique standard, plus la sélénocystéine . Les humains peuvent en synthétiser 12 les uns des autres ou à partir d'autres molécules du métabolisme intermédiaire. Les neuf autres doivent être consommés (généralement sous forme de dérivés protéiques) et sont donc appelés acides aminés essentiels . Les acides aminés essentiels sont l' histidine , l' isoleucine , la leucine , la lysine , la méthionine , la phénylalanine , la thréonine , le tryptophane et la valine (c'est-à-dire H, I, L, K, M, F, T, W, V).

Les acides aminés protéinogènes se sont avérés être liés à l'ensemble des acides aminés qui peuvent être reconnus par les systèmes d'autoaminoacylation des ribozymes . Ainsi, les acides aminés non protéinogènes auraient été exclus par le succès évolutif contingent des formes de vie basées sur les nucléotides. D'autres raisons ont été avancées pour expliquer pourquoi certains acides aminés non protéinogènes spécifiques ne sont généralement pas incorporés dans les protéines ; par exemple, l' ornithine et l' homosérine se cyclisent contre le squelette peptidique et fragmentent la protéine avec des demi-vies relativement courtes , tandis que d'autres sont toxiques car elles peuvent être incorporées par erreur dans des protéines, telles que l'analogue de l'arginine canavanine .

Structures

Ce qui suit illustre les structures et les abréviations des 21 acides aminés qui sont directement codés pour la synthèse des protéines par le code génétique des eucaryotes. Les structures données ci-dessous sont des structures chimiques standard, et non les formes typiques de zwitterion qui existent dans les solutions aqueuses.

Tableau des acides aminés
Tableau regroupé de 21 structures d'acides aminés, nomenclature et valeurs de pKa de leurs groupes latéraux
Structure des 21 acides aminés protéinogènes avec des codes à 3 et 1 lettres, regroupés par fonctionnalité de chaîne latérale

L'IUPAC / IUBMB recommande désormais également des abréviations standard pour les deux acides aminés suivants :

Propriétés chimiques

Voici un tableau répertoriant les symboles à une lettre, les symboles à trois lettres et les propriétés chimiques des chaînes latérales des acides aminés standard. Les masses répertoriées sont basées sur des moyennes pondérées des isotopes élémentaires à leurs abondances naturelles . La formation d'une liaison peptidique entraîne l'élimination d'une molécule d' eau . Par conséquent, la masse de la protéine est égale à la masse d'acides aminés dont la protéine est composée moins 18,01524 Da par liaison peptidique.

Propriétés chimiques générales

Acide aminé Court Abrév. Moy. masse ( Da ) pi pK 1
(α-COOH) 		pK 2
(α- + NH 3 )
Alanine UNE Ala 89.09404 6.01 2,35 9,87
Cystéine C Cys 121.15404 5.05 1,92 10,70
L'acide aspartique ré Aspic 133.10384 2,85 1,99 9,90
Acide glutamique E glu 147.13074 3.15 2.10 9.47
Phénylalanine F Phe 165.19184 5.49 2.20 9.31
Glycine g Gly 75.06714 6.06 2,35 9,78
Histidine H Le sien 155.15634 7.60 1,80 9.33
Isoleucine je Ile 131.17464 6.05 2.32 9,76
Lysine K Lys 146.18934 9.60 2.16 9.06
Leucine L Leu 131.17464 6.01 2.33 9,74
Méthionine M Rencontré 149.20784 5.74 2.13 9.28
Asparagine N Asn 132.11904 5.41 2.14 8.72
Pyrolysine O Pyl 255.31 ? ? ?
Proline P Pro 115.13194 6.30 1,95 10,64
Glutamine Q Gln 146.14594 5.65 2.17 9.13
Arginine R Arg 174.20274 10,76 1,82 8,99
Sérine S Ser 105.09344 5.68 2.19 9.21
thréonine T Thr 119.12034 5.60 2.09 9.10
Sélénocystéine U Seconde 168.053 5.47 1,91 dix
Valine V Val 117.14784 6.00 2,39 9,74
Tryptophane W Trp 204.22844 5.89 2,46 9.41
Tyrosine Oui Tyr 181.19124 5.64 2.20 9.21

Propriétés de la chaîne latérale

Acide aminé Court Abrév. Chaîne latérale Hydro-
phobique 		pKa § Polaire pH Petit Minuscule Aromatique
ou Aliphatique
volume van der Waals (Å 3 )
Alanine UNE Ala -CH 3 Oui - Non - Oui Oui Aliphatique 67
Cystéine C Cys -CH 2 SH Oui 8.55 Oui acide Oui Oui - 86
L'acide aspartique ré Aspic -CH 2 COOH Non 3,67 Oui acide Oui Non - 91
Acide glutamique E glu -CH 2 CH 2 COOH Non 4.25 Oui acide Non Non - 109
Phénylalanine F Phe -CH 2 C 6 H 5 Oui - Non - Non Non Aromatique 135
Glycine g Gly -H Oui - Non - Oui Oui - 48
Histidine H Le sien -CH 2 - C 3 H 3 N 2 Non 6,54 Oui faible de base Non Non Aromatique 118
Isoleucine je Ile -CH(CH 3 )CH 2 CH 3 Oui - Non - Non Non Aliphatique 124
Lysine K Lys -(CH 2 ) 4 NH 2 Non 10h40 Oui de base Non Non - 135
Leucine L Leu -CH 2 CH(CH 3 ) 2 Oui - Non - Non Non Aliphatique 124
Méthionine M Rencontré -CH 2 CH 2 S CH 3 Oui - Non - Non Non Aliphatique 124
Asparagine N Asn -CH 2 CONH 2 Non - Oui - Oui Non - 96
Pyrolysine O Pyl -(CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3 Non ND Oui faible de base Non Non - ?
Proline P Pro -CH 2 CH 2 CH 2 - Oui - Non - Oui Non - 90
Glutamine Q Gln -CH 2 CH 2 CONH 2 Non - Oui - Non Non - 114
Arginine R Arg -(CH 2 ) 3 NH-C(NH)NH 2 Non 12.3 Oui fortement basique Non Non - 148
Sérine S Ser -CH 2 OH Non - Oui - Oui Oui - 73
thréonine T Thr -CH (OH) CH 3 Non - Oui - Oui Non - 93
Sélénocystéine U Seconde -CH 2 SeH Non 5.43 Non acide Oui Oui - ?
Valine V Val -CH(CH 3 ) 2 Oui - Non - Oui Non Aliphatique 105
Tryptophane W Trp -CH 2 C 8 H 6 N Oui - Non - Non Non Aromatique 163
Tyrosine Oui Tyr -CH 2 -C 6 H 4 OH Non 9,84 Oui faiblement acide Non Non Aromatique 141

§ : Les valeurs pour Asp, Cys, Glu, His, Lys et Tyr ont été déterminées en utilisant le résidu d'acide aminé placé au centre dans un pentapeptide d'alanine. La valeur pour Arg est tirée de Pace et al. (2009). La valeur de Sec est tirée de Byun & Kang (2011).

ND : La valeur pKa de la Pyrrolysine n'a pas été rapportée.

Remarque : La valeur pKa d'un résidu d'acide aminé dans un petit peptide est généralement légèrement différente lorsqu'elle se trouve à l'intérieur d'une protéine. Les calculs de pKa de protéine sont parfois utilisés pour calculer le changement de la valeur de pKa d'un résidu d'acide aminé dans cette situation.

Expression génique et biochimie

Acide aminé Court Abrév. Codon (s) Occurrence Essential ‡ chez l' homme
en protéines archéennes
(%) & 		en protéines de bactéries
(%) & 		en protéines eucaryotes
(%) & 		Présence
dans les protéines humaines
(%) &
Alanine UNE Ala CGU, GCC, GCA, GCG 8.2 10.06 7.63 7.01 Non
Cystéine C Cys UGU, UGC 0,98 0,94 1,76 2.3 Conditionnellement
L'acide aspartique ré Aspic GAU, GAC 6.21 5.59 5.4 4,73 Non
Acide glutamique E glu GAA, GAG 7.69 6.15 6,42 7.09 Conditionnellement
Phénylalanine F Phe UUU, UUC 3,86 3,89 3,87 3,65 Oui
Glycine g Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7,58 7,76 6.33 6,58 Conditionnellement
Histidine H Le sien CAU, CAC 1,77 2.06 2.44 2,63 Oui
Isoleucine je Ile AUU, AUC, AUA 7.03 5.89 5.1 4.33 Oui
Lysine K Lys AAA, AAG 5.27 4,68 5.64 5.72 Oui
Leucine L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9.31 10.09 9.29 9,97 Oui
Méthionine M Rencontré AOT 2,35 2,38 2,25 2.13 Oui
Asparagine N Asn AAU, AAC 3,68 3.58 4.28 3.58 Non
Pyrolysine O Pyl UAG * 0 0 0 0 Non
Proline P Pro CCU, CCC, CCA, GCC 4.26 4.61 5.41 6.31 Non
Glutamine Q Gln CAA, CAG 2,38 3.58 4.21 4.77 Non
Arginine R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5.51 5,88 5.71 5.64 Conditionnellement
Sérine S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6.17 5,85 8.34 8.33 Non
thréonine T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 5.44 5.52 5.56 5.36 Oui
Sélénocystéine U Seconde UGA ** 0 0 0 >0 Non
Valine V Val GUU, GUC, GUA, GUG 7.8 7.27 6.2 5,96 Oui
Tryptophane W Trp UGG 1.03 1,27 1.24 1.22 Oui
Tyrosine Oui Tyr UAU, UAC 3,35 2,94 2,87 2,66 Conditionnellement
Codon stop † - Terme SAU, UAG, UGA †† ? ? ? N / A N / A

* UAG est normalement le codon stop ambre , mais dans les organismes contenant la machinerie biologique codée par le groupe de gènes pylTSBCD, l'acide aminé pyrrolysine sera incorporé.
** UGA est normalement le codon stop opale (ou ombre), mais code la sélénocystéine si un élément SECIS est présent.
† Le codon d'arrêt n'est pas un acide aminé, mais est inclus pour être complet.
†† UAG et UGA n'agissent pas toujours comme codons stop (voir ci - dessus).
‡ Un acide aminé essentiel ne peut pas être synthétisé chez l' homme et doivent donc être fournis dans le régime alimentaire. Les acides aminés conditionnellement essentiels ne sont normalement pas nécessaires dans l'alimentation, mais doivent être fournis de manière exogène à des populations spécifiques qui ne les synthétisent pas en quantités adéquates.
& L' occurrence des acides aminés est basée sur 135 archées, 3775 bactéries, 614 protéomes d'Eukaryota et le protéome humain (21 006 protéines) respectivement.

Spectrométrie de masse

En spectrométrie de masse des peptides et des protéines, la connaissance des masses des résidus est utile. La masse du peptide ou de la protéine est la somme des masses de résidus plus la masse d' eau ( masse monoisotopique = 18,01056 Da ; masse moyenne = 18,0153 Da). Les masses de résidus sont calculées à partir des formules chimiques tabulées et des poids atomiques. En spectrométrie de masse , les ions peuvent également comprendre un ou plusieurs protons ( masse monoisotopique = 1,00728 Da ; masse moyenne* = 1,0074 Da). * Les protons ne peuvent pas avoir une masse moyenne, cela implique de manière confuse que les deutérons sont un isotope valide, mais ils devraient être une espèce différente (voir Hydron (chimie) )

Acide aminé Court Abrév. Formule Lun. masse § ( Da ) Moy. masse ( Da )
Alanine UNE Ala C 3 H 5 NON 71.03711 71.0779
Cystéine C Cys C 3 H 5 NSA 103.00919 103.1429
L'acide aspartique ré Aspic C 4 H 5 NON 3 115.02694 115.0874
Acide glutamique E glu C 5 H 7 NON 3 129.04259 129.1140
Phénylalanine F Phe C 9 H 9 NON 147.06841 147.1739
Glycine g Gly C 2 H 3 NON 57.02146 57.0513
Histidine H Le sien C 6 H 7 N 3 O 137.05891 137.1393
Isoleucine je Ile C 6 H 11 NON 113.08406 113.1576
Lysine K Lys C 6 H 12 N 2 O 128.09496 128.1723
Leucine L Leu C 6 H 11 NON 113.08406 113.1576
Méthionine M Rencontré C 5 H 9 NSA 131.04049 131.1961
Asparagine N Asn C 4 H 6 N 2 O 2 114.04293 114.1026
Pyrolysine O Pyl C 12 H 19 N 3 O 2 237.14773 237.2982
Proline P Pro C 5 H 7 NON 97.05276 97.1152
Glutamine Q Gln C 5 H 8 N 2 O 2 128.05858 128.1292
Arginine R Arg C 6 H 12 N 4 O 156.10111 156.1857
Sérine S Ser C 3 H 5 NO 2 87.03203 87.0773
thréonine T Thr C 4 H 7 NO 2 101.04768 101.1039
Sélénocystéine U Seconde C 3 H 5 NEZ 150.95364 150.0489
Valine V Val C 5 H 9 NON 99.06841 99.1311
Tryptophane W Trp C 11 H 10 N 2 O 186.07931 186.2099
Tyrosine Oui Tyr C 9 H 9 NO 2 163.06333 163.1733

§ Masse monoisotopique

Stœchiométrie et coût métabolique en cellule

Le tableau ci-dessous répertorie l'abondance des acides aminés dans les cellules E. coli et le coût métabolique (ATP) pour la synthèse des acides aminés. Les nombres négatifs indiquent que les processus métaboliques sont favorables à l'énergie et ne coûtent pas l'ATP net de la cellule. L'abondance des acides aminés comprend les acides aminés sous forme libre et sous forme de polymérisation (protéines).

Acide aminé Court Abrév. Abondance
(# de molécules (×10 8 )
par cellule E. coli ) 		Coût de l'ATP en synthèse

Conditions aérobies
Conditions anaérobies
Alanine UNE Ala 2.9 -1 1
Cystéine C Cys 0,52 11 15
L'acide aspartique ré Aspic 1.4 0 2
Acide glutamique E glu 1.5 -7 -1
Phénylalanine F Phe 1.1 -6 2
Glycine g Gly 3.5 -2 2
Histidine H Le sien 0,54 1 7
Isoleucine je Ile 1.7 7 11
Lysine K Lys 2.0 5 9
Leucine L Leu 2.6 -9 1
Méthionine M Rencontré 0,88 21 23
Asparagine N Asn 1.4 3 5
Pyrolysine O Pyl - - -
Proline P Pro 1.3 -2 4
Glutamine Q Gln 1.5 -6 0
Arginine R Arg 1.7 5 13
Sérine S Ser 1.2 -2 2
thréonine T Thr 1.5 6 8
Sélénocystéine U Seconde - - -
Valine V Val 2.4 -2 2
Tryptophane W Trp 0,33 -7 7
Tyrosine Oui Tyr 0,79 -8 2

Remarques

Acide aminé Abrév. Remarques
Alanine UNE Ala Très abondante et très polyvalente, elle est plus rigide que la glycine, mais suffisamment petite pour ne poser que de petites limites stériques pour la conformation des protéines. Il se comporte de manière assez neutre et peut être situé à la fois dans les régions hydrophiles de la protéine à l'extérieur et dans les zones hydrophobes à l'intérieur.
Asparagine ou acide aspartique B Asx Un espace réservé lorsque l'un des acides aminés peut occuper une position
Cystéine C Cys L'atome de soufre se lie facilement aux ions de métaux lourds. Dans des conditions oxydantes, deux cystéines peuvent se joindre dans une liaison disulfure pour former l'acide aminé cystine . Lorsque les cystines font partie d'une protéine, l' insuline par exemple, la structure tertiaire est stabilisée, ce qui rend la protéine plus résistante à la dénaturation ; par conséquent, les liaisons disulfure sont courantes dans les protéines qui doivent fonctionner dans des environnements difficiles, notamment les enzymes digestives (par exemple, la pepsine et la chymotrypsine ) et les protéines structurelles (par exemple, la kératine ). Les disulfures sont également présents dans les peptides trop petits pour conserver une forme stable par eux-mêmes (par exemple l' insuline ).
L'acide aspartique ré Aspic L'asp se comporte de manière similaire à l'acide glutamique et porte un groupe acide hydrophile avec une forte charge négative. Habituellement, il est situé sur la surface externe de la protéine, ce qui la rend soluble dans l'eau. Il se lie aux molécules et aux ions chargés positivement et est souvent utilisé dans les enzymes pour fixer l'ion métallique. Lorsqu'ils sont situés à l'intérieur de la protéine, l'aspartate et le glutamate sont généralement associés à l'arginine et à la lysine.
Acide glutamique E glu Glu se comporte de manière similaire à l'acide aspartique et a une chaîne latérale plus longue et légèrement plus flexible.
Phénylalanine F Phe Essentiels pour l'homme, la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane contiennent un grand groupe aromatique rigide sur la chaîne latérale. Ce sont les plus gros acides aminés. Comme l'isoleucine, la leucine et la valine, celles-ci sont hydrophobes et ont tendance à s'orienter vers l'intérieur de la molécule de protéine repliée. La phénylalanine peut être convertie en tyrosine.
Glycine g Gly En raison des deux atomes d'hydrogène au carbone , la glycine n'est pas optiquement active . C'est le plus petit acide aminé, il tourne facilement et ajoute de la flexibilité à la chaîne protéique. Il est capable de s'insérer dans les espaces les plus restreints, par exemple, la triple hélice de collagène . Comme trop de flexibilité n'est généralement pas souhaitée, en tant que composant structurel, elle est moins courante que l'alanine.
Histidine H Le sien Le sien est essentiel pour les humains. Dans des conditions même légèrement acides, une protonation de l'azote se produit, modifiant les propriétés de l'histidine et du polypeptide dans son ensemble. Il est utilisé par de nombreuses protéines comme mécanisme de régulation, modifiant la conformation et le comportement du polypeptide dans les régions acides telles que l' endosome ou le lysosome tardif , imposant un changement de conformation des enzymes. Cependant, seules quelques histidines sont nécessaires pour cela, elle est donc relativement rare.
Isoleucine je Ile Ile est essentiel pour l'homme. L'isoleucine, la leucine et la valine ont de grandes chaînes latérales hydrophobes aliphatiques. Leurs molécules sont rigides et leurs interactions hydrophobes mutuelles sont importantes pour le repliement correct des protéines, car ces chaînes ont tendance à être situées à l'intérieur de la molécule de protéine.
Leucine ou isoleucine J Xle Un espace réservé lorsque l'un des acides aminés peut occuper une position
Lysine K Lys La lys est essentielle pour l'homme et se comporte de la même manière que l'arginine. Il contient une longue chaîne latérale flexible avec une extrémité chargée positivement. La flexibilité de la chaîne rend la lysine et l'arginine aptes à se lier à des molécules avec de nombreuses charges négatives sur leurs surfaces. Par exemple, les protéines de liaison à l' ADN ont leurs régions actives riches en arginine et en lysine. La forte charge rend ces deux acides aminés susceptibles de se trouver sur les surfaces hydrophiles externes des protéines ; lorsqu'ils se trouvent à l'intérieur, ils sont généralement associés à un acide aminé chargé négativement correspondant, par exemple l'aspartate ou le glutamate.
Leucine L Leu Leu est essentiel pour l'homme et se comporte de la même manière que l'isoleucine et la valine.
Méthionine M Rencontré Met est essentiel pour les humains. Toujours le premier acide aminé à être incorporé dans une protéine, il est parfois éliminé après traduction. Comme la cystéine, il contient du soufre, mais avec un groupe méthyle au lieu d'hydrogène. Ce groupe méthyle peut être activé et est utilisé dans de nombreuses réactions où un nouvel atome de carbone est ajouté à une autre molécule.
Asparagine N Asn Semblable à l'acide aspartique, Asn contient un groupe amide où Asp a un carboxyle .
Pyrolysine O Pyl Similaire à la lysine , mais elle a un anneau de pyrroline attaché.
Proline P Pro Pro contient un anneau inhabituel au groupe amine N-fin, qui force la séquence amide CO-NH dans une conformation fixe. Il peut perturber les structures de repliement des protéines comme l'hélice ou la feuille , forçant le pli souhaité dans la chaîne protéique. Commun dans le collagène , il subit souvent une modification post-traductionnelle en hydroxyproline .
Glutamine Q Gln Semblable à l'acide glutamique, Gln contient un groupe amide où Glu a un carboxyle . Utilisé dans les protéines et comme réservoir d' ammoniac , c'est l'acide aminé le plus abondant dans l'organisme.
Arginine R Arg Fonctionnellement similaire à la lysine.
Sérine S Ser La sérine et la thréonine ont un groupe court terminé par un groupe hydroxyle. Son hydrogène est facile à éliminer, de sorte que la sérine et la thréonine agissent souvent comme donneurs d'hydrogène dans les enzymes. Les deux sont très hydrophiles, de sorte que les régions externes des protéines solubles ont tendance à en être riches.
thréonine T Thr Essentiel pour l'homme, Thr se comporte de manière similaire à la sérine.
Sélénocystéine U Seconde L' analogue du sélénium de la cystéine, dans lequel le sélénium remplace l' atome de soufre .
Valine V Val Essentiel pour l'homme, Val se comporte de manière similaire à l'isoleucine et à la leucine.
Tryptophane W Trp Essentiel pour l'homme, Trp se comporte de manière similaire à la phénylalanine et à la tyrosine. C'est un précurseur de la sérotonine et il est naturellement fluorescent .
Inconnu X Xaa Espace réservé lorsque l'acide aminé est inconnu ou sans importance.
Tyrosine Oui Tyr Tyr se comporte de manière similaire à la phénylalanine (précurseur de la tyrosine) et au tryptophane, et est un précurseur de la mélanine , de l' épinéphrine et des hormones thyroïdiennes . Naturellement fluorescente , sa fluorescence est généralement éteinte par transfert d'énergie aux tryptophanes.
Acide glutamique ou glutamine Z Glx Un espace réservé lorsque l'un des acides aminés peut occuper une position

Catabolisme

Catabolisme des acides aminés

Les acides aminés peuvent être classés selon les propriétés de leurs principaux produits :

  • Glucogène, les produits ayant la capacité de former du glucose par néoglucogenèse
  • Cétogène, les produits n'ayant pas la capacité de former du glucose : Ces produits peuvent toujours être utilisés pour la cétogenèse ou la synthèse des lipides .
  • Acides aminés catabolisés en produits glucogéniques et cétogènes

Voir également

Les références

Références générales

Liens externes