Transaminases - Transaminase
| Aminotransférase | |||||||||
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Aspartate transaminase d' E. coli avec cofacteur Pyridoxal 5' Phosphate
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| Identifiants | |||||||||
| symbole | Aminotransférase | ||||||||
| Pfam | PF00155 | ||||||||
| InterPro | IPR004839 | ||||||||
| Membraneux | 273 | ||||||||
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Les transaminases ou aminotransférases sont des enzymes qui catalysent une réaction de transamination entre un acide aminé et un acide -céto . Ils sont importants dans la synthèse des acides aminés, qui forment les protéines.
Fonction et mécanisme
Un acide aminé contient un groupe amine (NH 2 ). Un acide céto contient un groupe céto (=O). Dans la transamination , le groupe NH 2 sur une molécule est échangé avec le groupe =O sur l'autre molécule. L'acide aminé devient un acide céto, et l'acide céto devient un acide aminé.
La plupart des transaminases sont des enzymes protéiques . Cependant, certaines activités de transamination du ribosome se sont avérées catalysées par les ribozymes (enzymes ARN). Les exemples étant le ribozyme marteau , le ribozyme VS et le ribozyme en épingle à cheveux .
Les transaminases nécessitent le coenzyme pyridoxal phosphate , qui est converti en pyridoxamine dans la première demi-réaction, lorsqu'un acide aminé est converti en un acide céto. La pyridoxamine liée à l'enzyme réagit à son tour avec le pyruvate , l' oxaloacétate ou l' alpha-cétoglutarate , donnant respectivement l' alanine , l' acide aspartique ou l' acide glutamique . De nombreuses réactions de transamination se produisent dans les tissus, catalysées par des transaminases spécifiques d'une paire particulière d'acides aminés/céto. Les réactions sont facilement réversibles, la direction étant déterminée par lequel des réactifs est en excès. Cette réversibilité peut être exploitée pour des applications de chimie de synthèse pour réaliser la synthèse d'amines chirales précieuses. Les enzymes spécifiques sont nommées à partir d'une des paires de réactifs, par exemple ; la réaction entre l'acide glutamique et l'acide pyruvique pour produire de l'acide alpha-cétoglutarique et de l'alanine est appelée alanine transaminase et était à l'origine appelée transaminase glutamique-pyruvique ou GPT.
Les activités des transaminases tissulaires peuvent être étudiées en incubant un homogénat avec diverses paires d'acides aminés/céto. La transamination est démontrée si le nouvel acide aminé et l'acide céto correspondants sont formés, comme le révèle la chromatographie sur papier. La réversibilité est démontrée en utilisant le couple complémentaire céto/acides aminés comme réactifs de départ. Une fois le chromatogramme retiré du solvant, le chromatogramme est ensuite traité avec de la ninhydrine pour localiser les taches.
Métabolisme des acides aminés chez les animaux
Les animaux doivent métaboliser les protéines en acides aminés, au détriment du tissu musculaire, lorsque la glycémie est basse. La préférence des transaminases hépatiques pour l' oxaloacétate ou l' alpha-cétoglutarate joue un rôle clé dans l'acheminement de l'azote du métabolisme des acides aminés vers l' aspartate et le glutamate pour la conversion en urée pour l'excrétion de l'azote. De la même manière, dans les muscles, l'utilisation de pyruvate pour la transamination donne de l' alanine , qui est transportée par la circulation sanguine vers le foie (la réaction globale étant appelée cycle glucose-alanine ). Ici, d'autres transaminases régénèrent le pyruvate, qui fournit un précieux précurseur de la néoglucogenèse . Ce cycle de l'alanine est analogue au cycle de Cori , qui permet le métabolisme anaérobie par les muscles.
Utilisations diagnostiques
Les enzymes transaminases sont importantes dans la production de divers acides aminés, et la mesure des concentrations de diverses transaminases dans le sang est importante dans le diagnostic et le suivi de nombreuses maladies . Par exemple, la présence de transaminases élevées peut être un indicateur de lésions hépatiques et cardiaques. Deux enzymes transaminases importantes sont l' aspartate transaminase (AST), également connue sous le nom de sérum glutamique oxaloacétique transaminase (SGOT); et l' alanine transaminase (ALT), également appelée alanine aminotransférase (ALAT) ou glutamate-pyruvate transaminase sérique (SGPT). Ces transaminases ont été découvertes en 1954 et leur importance clinique a été décrite en 1955.
Voir également
- Acide valproïque - un inhibiteur de la GABA transaminase
Les références
Lectures complémentaires
- Ghany M, Hoofnagle JH (2005). « Approche du patient atteint d'une maladie du foie ». Dans Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (éd.). Les principes de médecine interne de Harrison (16e éd.). New York : McGraw-Hill. p. 1814–5.
- Nelson DL, Cox MM (2000). Principes de Lehninger de biochimie (3e éd.). New York : Worth Publishers. pages 628–31, 634, 828–30.
Liens externes
- Transaminases à la National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH) des États-Unis
