4-Coumarate-CoA ligase - 4-Coumarate-CoA ligase

4-Coumarate-CoA ligase
Identifiants
Numéro CE 6.2.1.12
Numero CAS 37332-51-7
Bases de données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
ExPASy Vue NiceZyme
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc voie métabolique
PRIAM profil
Structures PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Ontologie des gènes AmiGO / QuickGO

En enzymologie , une 4-coumarate-CoA ligase ( EC 6.2.1.12 ) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique

ATP + 4-coumarate + CoA AMP + diphosphate + 4-coumaroyl-CoA

Les 3 substrats de cette enzyme sont l' ATP , le 4-coumarate et le CoA , tandis que ses 3 produits sont l' AMP , le diphosphate et le 4-coumaroyl-CoA .

Cette enzyme appartient à la famille des ligases , plus précisément celles formant des liaisons carbone-soufre comme les ligases acide-thiol. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est le 4-coumarate: CoA ligase (formant l'AMP) . D'autres noms d'usage courant incluent la 4-coumaroyl-CoA synthetase , la p-coumaroyl CoA ligase , la p-coumaryl coenzyme A synthetase , la p-coumaryl-CoA synthetase , la p-coumaryl-CoA ligase , la feruloyl CoA ligase , l' hydroxycinnamoyl CoA synthetase , 4- coumarate: coenzyme A ligase , caféoyl coenzyme A synthetase , coenzyme p-hydroxycinnamoyl A synthetase , féruloyl coenzyme A synthetase , sinapoyl coenzyme A synthetase , synthetase 4-coumaryl-CoA , hydroxycinnamate: CoA ligase , p-coumaryl-CoA - ligase , p-hydroxycinnamique acide: CoA ligase et 4CL . Cette enzyme participe à la biosynthèse des phénylpropanoïdes .

Références

  • Gross GG, Zenk MH (1974). "L'isolement et les propriétés d'hydroxycinnamate: CoA ligase du tissu lignifiant de Forsythia" . EUR. J. Biochem . 42 (2): 453–9. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1974.tb03359.x . PMID   4364250 .
  • Lindl T, Kreuzaler F, Hahlbrock K. (1973). "Synthèse de p-coumaroyl coenzyme a avec un p-coumarate: CoA ligase partiellement purifié à partir de cultures en suspension cellulaire de soja (Glycine max)". Biochim. Biophys. Acta . 302 (2): 457–64. doi : 10.1016 / 0005-2744 (73) 90174-5 . PMID   4699252 .