Glycogénine - Glycogenin
| glycogénine glucosyltransférase | |||||||||
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 Structure de la glycogénine (de lapin).
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| Identifiants | |||||||||
| CE n° | 2.4.1.186 | ||||||||
| N ° CAS. | 117590-73-5 | ||||||||
| Bases de données | |||||||||
| IntEnz | Vue IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrée BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Vue NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Entrée KEGG | ||||||||
| MétaCycle | voie métabolique | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Structures de l' APB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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La glycogénine est une enzyme impliquée dans la conversion du glucose en glycogène . Il agit comme une amorce , en polymérisant les premières molécules de glucose, après quoi d'autres enzymes prennent le relais. C'est un homodimère de sous- unités de 37 kDa et est classé comme glycosyltransférase .
Il catalyse les réactions chimiques :
- UDP-alpha-D-glucose + glycogénine ⇌ UDP + alpha-D-glucosylglycogénine
- UDP-alpha-D-glucose + une glucosyl-glycogénine ⇌ (1,4-alpha-D-glucosyl)n-glucosyl glucogénine + UDP + H+
Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont l' UDP-alpha-D-glucose et la glycogénine , alors que ses deux produits sont l' UDP et l' alpha-D-glucosylglycogénine .
Nomenclature
Cette enzyme appartient à la famille des glycosyltransférases , plus précisément les hexosyltransférases. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est UDP-alpha-D-glucose:glycogénine alpha-D-glucosyltransférase . D'autres noms d'usage courant incluent :
- glycogénine,
- l'amorçage de la glucosyltransférase, et
- UDP-glucose : glycogénine glucosyltransférase.
On peut également remarquer que la dénomination de la glycogénine fait allusion à sa fonction, le préfixe glyco faisant référence à un glucide et le suffixe genin dérivé du latin genèse signifiant roman, source ou début. Cela fait allusion au rôle de la glycogénine pour simplement démarrer la synthèse du glycogène avant que la glycogène synthase ne prenne le relais.
Découverte
La glycogénine a été découverte en 1984 par le Dr William J. Whelan , membre de la Royal Society de Londres et actuel professeur de biochimie à l' Université de Miami .
Fonction
La principale enzyme impliquée dans la polymérisation du glycogène , la glycogène synthase dans le foie et dans la synthèse du glycogène musculaire est initiée par l'UDP-Glucose, ne peut s'ajouter qu'à une chaîne existante d'au moins 3 résidus glucose . La glycogénine agit comme amorce , à laquelle d'autres monomères de glucose peuvent être ajoutés. Il y parvient en catalysant l'ajout de glucose à lui-même (autocatalyse) en liant d'abord le glucose de l' UDP-glucose au groupe hydroxyle de Tyr-194. Sept autres glucoses peuvent être ajoutés, chacun dérivé de l'UDP-glucose, par l'activité glucosyltransférase de la glycogénine. Une fois que suffisamment de résidus ont été ajoutés, la glycogène synthase prend en charge l'extension de la chaîne. La glycogénine reste attachée de manière covalente à l'extrémité réductrice de la molécule de glycogène .
Les preuves s'accumulent qu'une protéine d'amorçage peut être une propriété fondamentale de la synthèse des polysaccharides en général; les détails moléculaires de la biogenèse du glycogène chez les mammifères peuvent servir de modèle utile pour d'autres systèmes.
Structure
Isozymes
Chez l'homme, il existe deux isoformes de glycogénine : la glycogénine-1, codée par GYG1 et exprimée dans le muscle ; et la glycogénine-2, codée par GYG2, et exprimée dans le foie et le muscle cardiaque, mais pas dans le muscle squelettique. Des patients ont été trouvés avec une GYG1 défectueuse, entraînant des cellules musculaires incapables de stocker le glycogène, et une faiblesse et une maladie cardiaque qui en résultent.
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Les références
Lectures complémentaires
- Krisman CR, Barengo R (1975). « Un précurseur de la biosynthèse du glycogène : l'alpha-1,4-glucane-protéine » . EUR. J. Biochem . 52 (1) : 117–23. doi : 10.1111/j.1432-1033.1975.tb03979.x . PMID 809265 .
- Pitcher J, Smythe C, Campbell DG, Cohen P (1987). « Identification de la sous-unité de 38 kDa de la glycogène synthase du muscle squelettique du lapin en tant que glycogénine ». EUR. J. Biochem . 169 (3) : 497–502. doi : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13637.x . PMID 3121316 .
- Pitcher J, Smythe C, Cohen P (1988). « La glycogénine est la glucosyltransférase d'amorçage requise pour l'initiation de la biogenèse du glycogène dans le muscle squelettique du lapin ». EUR. J. Biochem . 176 (2) : 391-5. doi : 10.1111/j.1432-1033.1988.tb14294.x . PMID 2970965 .
- Berman, MC et Opie, LA (éd.), Membranes and Muscle, ICSU Press/IRL Press, Oxford, 1985, p. 65-84.
- Rodriguez IR, Whelan WJ (1985). « Une nouvelle liaison glycosyl-aminoacide : le glycogène musculaire de lapin est lié de manière covalente à une protéine via la tyrosine ». Biochimie. Biophys. Rés. Commun . 132 (2) : 829–36. doi : 10.1016/0006-291X(85)91206-9 . PMID 4062948 .
- Lomako J, Lomako WM, Whelan WJ (1988). « Une protéine auto-glucosylante est l'amorce de la biosynthèse du glycogène musculaire du lapin ». FASEB J . 2 (15) : 3097–103. doi : 10.1096/fasebj.2.15.2973423 . PMID 2973423 . S2CID 24083688 .
- Alonso MD, Lomako J, Lomako WM, Whelan WJ (1995). « Activités catalytiques de la glycogénine en plus de l'auto-glucosylation autocatalytique » . J. Biol. Chem . 270 (25) : 15315–9. doi : 10.1074/jbc.270.25.15315 . PMID 7797519 .
- Alonso MD, Lomako J, Lomako WM, Whelan WJ (1995). « Un nouveau regard sur la biogenèse du glycogène ». FASEB J . 9 (12) : 1126–37. doi : 10.1096/fasebj.9.12.7672505 . PMID 7672505 . S2CID 40281321 .
- Mu J, Roach PJ (1998). "Caractérisation de la glycogénine-2 humaine, un initiateur auto-glucosylant du métabolisme hépatique du glycogène" . J. Biol. Chem . 273 (52) : 34850-6. doi : 10.1074/jbc.273.52.34850 . PMID 9857012 .
Liens externes
- glycogénine à la National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH) des États-Unis
- molbio.med.miami.edu
