Isoaspartate - Isoaspartate
L' acide isoaspartique ( isoaspartate , isoaspartyl , β-aspartate ) est un acide aspartique résidu isomérique du type α peptide de liaison. C'est un acide -aminé, avec la chaîne latérale carboxyle déplacée vers le squelette. Un tel changement est provoqué par une réaction chimique dans laquelle l'atome d'azote sur la liaison peptidique suivante N+1 (en noir en haut à droite de la figure 1) attaque nucléophile le carbone de la chaîne latérale d'un résidu d' asparagine ou d'acide aspartique , formant un intermédiaire succinimide (en rouge). L'hydrolyse de l'intermédiaire donne deux produits, soit l'acide aspartique (en noir à gauche) soit l'acide isoaspartique, qui est un acide -aminé (en vert en bas à droite). La réaction conduit également à la désamidation du résidu asparagine. Une racémisation peut se produire, conduisant à la formation d'acides aminés D.
Cinétique de la formation d'isoaspartyl
Les réactions de formation d'isoaspartyle ont été supposées être l'un des facteurs qui limitent la durée de vie utile des protéines .
La formation d'isoaspartyl se déroule beaucoup plus rapidement si l'asparagine est suivie d'un petit résidu flexible (tel que Gly) qui laisse le groupe peptidique ouvert à l'attaque. Ces réactions se déroulent également beaucoup plus rapidement à un pH (>10) et à des températures élevés .
réparation
La L-isoaspartyl méthyltransférase répare les résidus isoaspartate et D-aspartate en collant un groupe méthyle sur le groupe carboxyle de la chaîne latérale dans le résidu, créant un ester. L'ester se transforme rapidement et spontanément en succinimide (rouge) et redevient aléatoirement en acide aspartique normal (noir) ou en isoaspartate (vert) pour une autre tentative.