Sarcomère - Sarcomere

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Sarcomère
Sarcomere.gif
Image de sarcomère
Des détails
Partie de Muscle strié
Identifiants
Latin sarcomérum
Engrener D012518
E H2.00.05.0.00008
FMA 67895
Termes anatomiques de la microanatomie

Un sarcomère (grec sarx "chair", μέρος meros "partie") est la plus petite unité fonctionnelle du tissu musculaire strié . C'est l'unité de répétition entre deux lignes Z. Les muscles squelettiques sont composés de cellules musculaires tubulaires (appelées fibres musculaires ou myofibres) qui se forment au cours de la myogenèse embryonnaire . Les fibres musculaires contiennent de nombreuses myofibrilles tubulaires . Les myofibrilles sont composées de sections répétées de sarcomères, qui apparaissent au microscope sous forme de bandes sombres et claires alternées. Les sarcomères sont composés de longues protéines fibreuses sous forme de filaments qui glissent les uns sur les autres lorsqu'un muscle se contracte ou se détend. Le costamère est un élément différent qui relie le sarcomère au sarcolemme .

Deux des protéines importantes sont la myosine , qui forme le filament épais, et l' actine , qui forme le filament mince. La myosine a une longue queue fibreuse et une tête globulaire, qui se lie à l'actine. La tête de myosine se lie également à l' ATP , qui est la source d'énergie pour le mouvement musculaire. La myosine ne peut se lier à l'actine que lorsque les sites de liaison de l'actine sont exposés aux ions calcium.

Les molécules d'actine sont liées à la ligne Z, qui forme les frontières du sarcomère. D'autres bandes apparaissent lorsque le sarcomère est détendu.

Les myofibrilles des cellules musculaires lisses ne sont pas organisées en sarcomères.

Bandes

Contraction musculaire basée sur la théorie du filament glissant

Les sarcomères donnent au muscle squelettique et cardiaque leur aspect strié , qui a été décrit pour la première fois par Van Leeuwenhoek .

  • Un sarcomère est défini comme le segment entre deux lignes Z voisines (ou disques Z). Dans les micrographies électroniques du muscle strié, la ligne Z (de l' allemand "zwischen" signifiant entre ) apparaît entre les bandes I comme une ligne sombre qui ancre les myofilaments d' actine .
  • Autour de la ligne Z se trouve la région de la bande I (pour isotrope ). La bande I est la zone de filaments fins qui n'est pas superposée par des filaments épais (myosine).
  • Après la bande I se trouve la bande A (pour anisotrope ). Nommés pour leurs propriétés au microscope à lumière polarisée . Une bande A contient toute la longueur d'un seul filament épais. La bande anisotrope contient à la fois des filaments épais et minces .
  • Au sein de la bande A se trouve une région plus pâle appelée la zone H (de l'allemand « heller », plus lumineux ). Nommé pour leur apparence plus claire sous un microscope à polarisation. La bande H est la zone des filaments épais qui n'a pas d'actine.
  • A l'intérieur de la zone H se trouve une fine ligne M (de l'allemand "mittel" signifiant milieu ), apparaît au milieu du sarcomère formé d'éléments d'interconnexion du cytosquelette.

Les relations entre les protéines et les régions du sarcomère sont les suivantes :

  • Les filaments d' actine , les filaments minces, sont le composant principal de la bande I et s'étendent dans la bande A.
  • Les filaments de myosine , les filaments épais, sont bipolaires et s'étendent sur toute la bande A. Ils sont réticulés au centre par la bande M.
  • La protéine géante titine (connectine) s'étend de la ligne Z du sarcomère, où elle se lie au système de filaments épais (myosine), à ​​la bande M, où on pense qu'elle interagit avec les filaments épais. La titine (et ses isoformes d'épissage) est la plus grande protéine hautement élastique trouvée dans la nature. Il fournit des sites de liaison pour de nombreuses protéines et on pense qu'il joue un rôle important en tant que règle sarcomérique et en tant que modèle pour l'assemblage du sarcomère.
  • Une autre protéine géante, la nébuline , est supposée s'étendre le long des filaments minces et de la totalité de la bande I. Semblable à la titine, on pense qu'elle agit comme une règle moléculaire pour l'assemblage de filaments minces.
  • Plusieurs protéines importantes pour la stabilité de la structure du sarcomère se trouvent dans la ligne Z ainsi que dans la bande M du sarcomère.
  • Les filaments d'actine et les molécules de titine sont réticulés dans le disque Z via la protéine de la ligne Z alpha-actinine.
  • Les protéines de la bande M, la myomésine ainsi que la protéine C, réticulent le système de filaments épais (myosines) et la partie de la bande M de la titine (les filaments élastiques).
  • La ligne M se lie également à la créatine kinase, ce qui facilite la réaction de l'ADP et de la phosphocréatine en ATP et en créatine.
  • L'interaction entre les filaments d'actine et de myosine dans la bande A du sarcomère est responsable de la contraction musculaire (basée sur le modèle du filament glissant ).

Contraction

Article principal: contraction musculaire

La protéine tropomyosine recouvre les sites de liaison à la myosine des molécules d'actine dans la cellule musculaire. Pour qu'une cellule musculaire se contracte, la tropomyosine doit être déplacée pour découvrir les sites de liaison sur l'actine. Les ions calcium se lient aux molécules de troponine C (qui sont dispersées dans toute la protéine tropomyosine) et modifient la structure de la tropomyosine, la forçant à révéler le site de liaison du pont croisé sur l'actine.

La concentration de calcium dans les cellules musculaires est contrôlée par le réticulum sarcoplasmique , une forme unique de réticulum endoplasmique dans le sarcoplasme .

Les cellules musculaires sont stimulées lorsqu'un motoneurone libère le neurotransmetteur acétylcholine , qui traverse la jonction neuromusculaire (la synapse entre le bouton terminal du neurone et la cellule musculaire). L'acétylcholine se lie à un récepteur nicotinique post-synaptique de l'acétylcholine . Un changement dans la conformation du récepteur permet un afflux d' ions sodium et l'initiation d'un potentiel d'action post-synaptique . Le potentiel d'action voyage ensuite le long des tubules T (tubules transversaux) jusqu'à ce qu'il atteigne le réticulum sarcoplasmique. Ici, la membrane dépolarisée active les canaux calciques de type L voltage-dépendants , présents dans la membrane plasmique. Les canaux calciques de type L sont en étroite association avec les récepteurs de la ryanodine présents sur le réticulum sarcoplasmique. Le flux entrant de calcium provenant des canaux calciques de type L active les récepteurs de la ryanodine pour libérer des ions calcium du réticulum sarcoplasmique. Ce mécanisme est appelé libération de calcium induite par le calcium (CICR). On ne sait pas si l'ouverture physique des canaux calciques de type L ou la présence de calcium provoque l'ouverture des récepteurs de la ryanodine. La sortie de calcium permet aux têtes de myosine d'accéder aux sites de liaison des ponts transversaux d'actine, permettant la contraction musculaire.

La contraction musculaire se termine lorsque les ions calcium sont renvoyés dans le réticulum sarcoplasmique, permettant à l'appareil contractile et, par conséquent, à la cellule musculaire de se détendre.

Lors de la contraction musculaire, les bandes A ne changent pas de longueur (1,85 micromètre dans le muscle squelettique des mammifères), tandis que les bandes I et la zone H se raccourcissent. Cela provoque le rapprochement des lignes Z.

Se reposer

Au repos, la tête de myosine est liée à une molécule d' ATP dans une configuration à basse énergie et est incapable d'accéder aux sites de liaison des ponts croisés sur l'actine. Cependant, la tête de myosine peut hydrolyser l'ATP en adénosine diphosphate (ADP et un ion phosphate inorganique. Une partie de l'énergie libérée dans cette réaction modifie la forme de la tête de myosine et la promeut vers une configuration à haute énergie. Grâce au processus de liaison à l'actine, la tête de la myosine libère de l'ADP et un ion phosphate inorganique, changeant sa configuration en une configuration de faible énergie. La myosine reste attachée à l'actine dans un état connu sous le nom de rigueur , jusqu'à ce qu'un nouvel ATP se lie à la tête de myosine. Cette liaison de L'ATP en myosine libère l'actine par dissociation des ponts croisés.La myosine associée à l'ATP est prête pour un autre cycle, commençant par l'hydrolyse de l'ATP.

La bande A est visible sous forme de lignes transversales sombres à travers les fibres musculaires ; la bande I est visible sous forme de lignes transversales légèrement colorées et la ligne Z est visible sous forme de lignes sombres séparant les sarcomères au niveau du microscope optique.

Espace de rangement

La plupart des cellules musculaires stockent suffisamment d'ATP pour seulement un petit nombre de contractions musculaires. Alors que les cellules musculaires stockent également du glycogène , la majeure partie de l'énergie nécessaire à la contraction provient des phosphagènes. L'un de ces phosphagènes , la créatine phosphate , est utilisé pour fournir à l'ADP un groupe phosphate pour la synthèse d'ATP chez les vertébrés .

Structure comparative

La structure du sarcomère affecte sa fonction de plusieurs manières. Le chevauchement de l'actine et de la myosine donne naissance à la courbe longueur-tension , qui montre comment la production de force du sarcomère diminue si le muscle est étiré de sorte que moins de ponts transversaux peuvent se former ou se comprimer jusqu'à ce que les filaments d'actine interfèrent les uns avec les autres. La longueur des filaments d'actine et de myosine (considérée comme la longueur du sarcomère) affecte la force et la vitesse - les sarcomères plus longs ont plus de ponts transversaux et donc plus de force, mais ont une plage de raccourcissement réduite. Les vertébrés présentent une gamme très limitée de longueurs de sarcomères, avec à peu près la même longueur optimale (longueur au pic de tension de longueur) dans tous les muscles d'un individu ainsi qu'entre les espèces. Cependant, les arthropodes présentent une variation considérable (plus de sept fois) dans la longueur des sarcomères, à la fois entre les espèces et entre les muscles d'un même individu. Les raisons de l'absence de variabilité substantielle des sarcomères chez les vertébrés ne sont pas entièrement connues.

Les références

  1. ^ Biga, Lindsay M.; Dawson, Sierra ; Harwell, Amy (2019). "10.2 Muscle squelettique" . Anatomie & Physiologie . OpenStax/Université d'État de l'Oregon . Récupéré le 22 mai 2021 .
  2. ^ A b c Reece, Jane; Campbell, Neil (2002). Biologie . San Francisco : Benjamin Cummings . ISBN  0-8053-6624-5.
  3. ^ Martonosi, AN (2001-01-01). "Électricité animale, Ca2+ et contraction musculaire. Une brève histoire de la recherche musculaire" . Acta Biochimica Polonica . 47 (3) : 493-516. doi : 10.18388/abp.2000_3974 . ISSN  0001-527X . PMID  11310955 .
  4. ^ A b c Lieber (2002). Structure, fonction et plasticité des muscles squelettiques : la base physiologique de la rééducation (2e éd.). Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0781730617.

Liens externes