Inhibiteur de la trypsine - Trypsin inhibitor

Un inhibiteur de la trypsine (TI) est une protéine et un type d' inhibiteur de protéase à sérine ( serpine ) qui réduit l' activité biologique de la trypsine en contrôlant l'activation et les réactions catalytiques des protéines. La trypsine est une enzyme impliquée dans la dégradation de nombreuses protéines différentes , principalement dans le cadre de la digestion chez l'homme et d'autres animaux tels que les monogastriques et les jeunes ruminants . Lorsque l'inhibiteur de trypsine est consommé, il agit comme un substrat irréversible et compétitif.

Il entre en compétition avec les protéines pour se lier à la trypsine et la rend donc indisponible pour se lier aux protéines pour le processus de digestion. En conséquence, les inhibiteurs de protéase qui interfèrent avec l'activité de digestion ont un effet antinutritionnel . Par conséquent, l'inhibiteur de la trypsine est considéré comme un facteur antinutritionnel ou ANF. De plus, l'inhibiteur de la trypsine interfère partiellement avec la fonction de la chymotrypsine .

Le trypsinogène est une forme inactive de trypsine, sa forme inactive garantit que les aspects protéiques du corps, tels que le pancréas et les muscles, ne sont pas dégradés. Il est formé dans le pancréas et activé en trypsine avec l'entéropeptidase. Le chymotrypsinogène est la forme inactive de la chymotrypsine et a des fonctions similaires à celles de la trypsine.

La présence d'inhibiteurs de la trypsine s'est avérée entraîner un retard de croissance ainsi que des maladies métaboliques et digestives. De plus, l'hypertrophie pancréatique est un phénomène courant lors de la consommation d'inhibiteurs de trypsine.

Fonction

L'inhibiteur de trypsine est présent dans divers aliments tels que le soja, les céréales, les céréales et diverses légumineuses supplémentaires. La fonction principale des inhibiteurs de la trypsine dans ces aliments est d'agir comme un mécanisme de défense. En ayant ce composant nocif, les animaux sauvages apprennent que tout aliment contenant un inhibiteur de la trypsine est un aliment à éviter. L'inhibiteur de trypsine peut également être essentiel pour les processus biologiques au sein de la plante.

L'inhibiteur de trypsine peut également se produire naturellement dans le pancréas d'espèces telles que le bovin. Celui-ci a pour fonction de protéger l'animal de toute activation accidentelle du trypsinogène et/ou du chymotrypsinogène

Inactivation

L'inhibiteur de trypsine est thermolabile, donc en exposant ces aliments à la chaleur, l'inhibiteur de trypsine est éliminé et la nourriture devient par la suite sans danger pour la consommation. Faire bouillir le soja pendant 14 minutes inactive environ 80 % de l'inhibiteur, et pendant 30 minutes, environ 90 %. À des températures plus élevées, par exemple dans les autocuiseurs , des temps de cuisson plus courts sont nécessaires. Les tests ELISA peuvent être utilisés pour mesurer le degré de désactivation atteint.

Applications dans les industries commerciales

L'application la plus importante de l'inhibiteur de trypsine est l'alimentation du bétail. Le soja est un ingrédient populaire dans l'alimentation du bétail, donc l'inhibiteur de la trypsine peut être une préoccupation en raison de sa présence dans le soja. La majorité du soja utilisé dans l'alimentation du bétail est convertie en tourteau de soja et, au cours du processus, l'inhibiteur de trypsine est éliminé en raison du traitement thermique. Cependant, des expériences ont été menées sur des animaux qui consomment un inhibiteur actif de la trypsine et leur poids a systématiquement diminué.

Principales sources commerciales
La source Inhibiteur Masse moléculaire Pouvoir inhibiteur Des détails
Plasma sanguin α 1 -antitrypsine 52 kDa Également connu sous le nom d'inhibiteur de la trypsine sérique
Haricots de Lima 8-10 kDa 2,2 fois le poids Un mélange de six inhibiteurs différents
Pancréas et poumon bovin Aprotinine 6,5 kDa 2,5 fois le poids Également connu sous le nom de BPTI (inhibiteur basique de la trypsine pancréatique) et inhibiteur de Kunitz . Inhibiteur pancréatique le plus connu . Inhibe plusieurs protéases à sérine différentes
Blanc d'oeuf aviaire cru Ovomucine 8-10 kDa 1,2 fois le poids Les ovomucoïdes sont un mélange de plusieurs inhibiteurs de glycoprotéine protéase différents
Soja 20,7 à 22,3 kDa 1,2 fois le poids Un mélange de plusieurs inhibiteurs différents. Tous se lient également à un degré moindre à la chymotrypsine.

Une étude révélant qu'un inhibiteur de protéase des œufs de l' escargot d'eau douce Pomacea canaliculata , interagissant en tant qu'inhibiteur de la trypsine avec la protéase de prédateurs potentiels, a été signalée en 2010, la première preuve directe de ce mécanisme dans le règne animal.

Signification clinique

L'inhibiteur peptidique de la trypsine associé aux tumeurs (TATI) a été utilisé comme marqueur du carcinome mucineux de l'ovaire, du carcinome urothélial et du carcinome à cellules rénales. Le TATI est métabolisé par les reins et est donc élevé chez les patients insuffisants rénaux . Il peut être élevé dans les processus non néoplasiques tels que la pancréatite et peut être utilisé comme marqueur pronostique dans ce contexte (des niveaux supérieurs à 70 microgrammes/L sont associés à un mauvais pronostic).

Cinquante pour cent des carcinomes de l'ovaire mucineux de stade I sont associés à un TATI élevé, et près de 100 % des tumeurs de stade IV présentent un TATI élevé.

Quatre-vingt-cinq à 95 % des adénocarcinomes pancréatiques sont associés à une augmentation du TATI (mais l'élévation de la pancréatite limite l'utilité clinique du TATI dans ce contexte ; voir ci-dessus).

Soixante pour cent des adénocarcinomes gastriques présentent un TATI élevé, en particulier des tumeurs de type infiltrant diffus/anneau de chevalière. Le TATI complète ainsi le CEA, qui est élevé exclusivement dans l'adénocarcinome de type intestinal de l'estomac.

Dans le carcinome urothélial, l'expression de TATI varie selon le stade, allant de 20 % dans les tumeurs de bas stade à 80 % des tumeurs de stade élevé.

La sensibilité TATI dans le cadre d'un carcinome à cellules rénales est d'environ 70 %. Un TATI élevé est plus susceptible d'être observé chez les patients atteints d'une maladie à un stade avancé.

Dans presque tous les types de tumeurs étudiés, le TATI est un marqueur de mauvais pronostic.

Les références

  • Jones et coll., Biochem., 2, 66, (1963)
  • Lineweaver et Murray JBC, 171, 565 (1947)
  • Kunitz et Northrop J. Gen. Physiol., 19, 991 (1936)
  • Fraenkel-Conrat, et al., Arch. Biochimie. Biophys., 37, 393 (1952)
  • Frattali, V., et Steiner, R. : Biochem., 7, 521 (1968)

Liens externes