Rhodanais - Rhodanese
| Domaine de type rhodanais | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifiants | |||||||||
| symbole | Rhodanais | ||||||||
| Pfam | PF00581 | ||||||||
| InterPro | IPR001763 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00322 | ||||||||
| Portée | 2ora / SUPFAM | ||||||||
| Superfamille OPM | 413 | ||||||||
| Protéine OPM | 2mpn | ||||||||
| CDD | cd00158 | ||||||||
| Membranome | 571 | ||||||||
| |||||||||
Le rhodanase , également connu sous le nom de rhodanase , thiosulfate sulfurtransférase , thiosulfate cyanide transsulfurase et thiosulfate thiotransférase , est une enzyme mitochondriale qui détoxifie le cyanure (CN - ) en le convertissant en thiocyanate (SCN - ).
Cette réaction se déroule en deux étapes. Le diagramme de droite montre la structure cristallographiquement déterminée du rhodanèse. Dans la première étape, le thiosulfate est réduit par le groupement thiol sur la cystéine -247 1 , pour former un persulfure et un sulfite 2 . Dans la deuxième étape, le persulfure réagit avec le cyanure pour produire du thiocyanate, régénérant la cystéine thiol 1 .
Cette réaction est importante pour le traitement de l'exposition au cyanure, car le thiocyanate formé est d'environ 1/200 comme toxique. : p. 15938 L'utilisation de la solution de thiosulfate comme antidote pour l'empoisonnement au cyanure est basée sur l'activation de ce cycle enzymatique.
Rhodanese partage une relation évolutive avec une grande famille de protéines, y compris
- Domaine catalytique de la phosphatase Cdc25.
- domaines non catalytiques des MAPK-phosphatases à double spécificité eucaryotes
- domaines non catalytiques des MAPK-phosphatases de levure de type PTP
- domaines non catalytiques de levure Ubp4, Ubp5, Ubp7
- domaines non catalytiques d'Ubp-Y de mammifères
- Drosophila Heat Shock Protein HSP-67BB
- plusieurs protéines bactériennes de choc à froid et de choc phagique
- protéines associées à la sénescence végétale
- domaines catalytiques et non catalytiques du rhodanèse
Rhodanese a une duplication interne. Ce domaine se trouve en une seule copie dans d'autres protéines, y compris les phosphatases et les hydrolases C-terminales d'ubiquitine.
Protéines humaines contenant ce domaine
CDC25A ; CDC25B ; CDC25C ; DUSP ; DUSP1 ; DUSP10 ; DUSP16 ; DUSP2 ; DUSP4 ; DUSP5 ; DUSP6 ; DUSP7 ; KAT ; MKP7 ; MOCS3 ; MPST ; TBCK ; TSGA14 ; TST ; USP8 ;
Nomenclature
Bien que les règles de nomenclature standard pour les enzymes indiquent que leurs noms doivent se terminer par les lettres «-ase», le rhodanèse a été décrit pour la première fois en 1933, avant la création en 1955 de la Commission des enzymes; en tant que tel, l'ancien nom était déjà largement utilisé.
Thiosulfate sulfurtransférase
| thiosulfate sulfurtransférase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifiants | |||||||||
| Numéro CE | 2.8.1.1 | ||||||||
| Numero CAS | 9026-04-4 | ||||||||
| Bases de données | |||||||||
| IntEnz | Vue IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrée BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Vue NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Entrée KEGG | ||||||||
| MetaCyc | voie métabolique | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Structures PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologie des gènes | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
En enzymologie , une thiosulfate sulfurtransférase ( EC 2.8.1.1 ) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique
- thiosulfate + cyanure sulfite + thiocyanate
Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le thiosulfate et le cyanure , tandis que ses deux produits sont le sulfite et le thiocyanate .
Nomenclature
Cette enzyme appartient à la famille des transférases , plus précisément les sulfurtransférases, qui transfèrent des groupes soufrés. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est thiosulfate: cyanure sulfurtransférase. D'autres noms d'usage courant incluent la thiosulfate cyanure transsulfurase, la thiosulfate thiotransférase, le rhodanèse et la rhodanase.
Les références
Liens externes
- Rhodanese à la US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
