Complot de Ramachandran - Ramachandran plot

Régions originales de sphère dure, de rayon réduit et de tau relaxé de Ramachandran, avec des étiquettes et des axes mis à jour
Angles de dièdre du squelette et ψ (et ω). Les trois angles sont à 180° dans la conformation montrée

En biochimie , un tracé de Ramachandran (également connu sous le nom de tracé de Rama , de diagramme de Ramachandran ou de tracé [φ,ψ] ), développé à l'origine en 1963 par GN Ramachandran , C. Ramakrishnan et V. Sasisekharan , est un moyen de visualiser énergétiquement régions autorisées pour les angles dièdres du squelette contre des résidus d' acides aminés dans la structure de la protéine . La figure de gauche illustre la définition des angles dièdres du squelette et ψ (appelés φ et ' par Ramachandran). L'angle au niveau de la liaison peptidique est normalement de 180°, car le caractère de double liaison partielle maintient le peptide plan. La figure en haut à droite montre les régions conformationnelles autorisées du squelette ,ψ de Ramachandran et al. Calculs des sphères dures de 1963 et 1968 : rayon complet en trait plein, rayon réduit en pointillés et angle tau détendu (N-Cα-C) en pointillés. Étant donné que les valeurs d' angle dièdre sont circulaires et que 0° est identique à 360°, les bords du tracé de Ramachandran "s'enroulent" de droite à gauche et de bas en haut. Par exemple, la petite bande de valeurs autorisées le long du bord inférieur gauche du graphique est une continuation de la grande région à chaîne étendue en haut à gauche.

Un graphique de Ramachandran généré à partir de PCNA humain , une protéine de pince d'ADN trimérique qui contient à la fois une feuille β et une hélice ( PDB ID 1AXC). Les régions rouges, brunes et jaunes représentent les régions préférées, autorisées et "généralement autorisées" telles que définies par ProCheck

Les usages

Un complot de Ramachandran peut être utilisé de deux manières quelque peu différentes. L'une consiste à montrer en théorie quelles valeurs, ou conformations , des angles et sont possibles pour un résidu d'acide aminé dans une protéine (comme en haut à droite). Une seconde consiste à montrer la distribution empirique des points de données observés dans une seule structure (comme à droite, ici) en usage pour la validation de la structure , ou bien dans une base de données de plusieurs structures (comme dans les 3 graphiques inférieurs à gauche). Les deux cas sont généralement illustrés par rapport aux contours des régions théoriquement favorisées.

Préférences d'acides aminés

On pourrait s'attendre à ce que des chaînes latérales plus grandes entraînent plus de restrictions et, par conséquent, une région admissible plus petite dans le graphique de Ramachandran, mais l'effet des chaînes latérales est faible. En pratique, l'effet majeur observé est celui de la présence ou de l'absence du groupe méthylène en Cβ. La glycine n'a qu'un atome d'hydrogène pour sa chaîne latérale, avec un rayon de van der Waals beaucoup plus petit que le groupe CH 3 , CH 2 ou CH qui démarre la chaîne latérale de tous les autres acides aminés. Par conséquent, il est le moins restreint, et cela est évident dans le graphique de Ramachandran pour la glycine (voir le graphique de Gly dans la galerie ) pour lequel la zone autorisée est considérablement plus grande. En revanche, le graphique de Ramachandran pour la proline , avec sa chaîne latérale en cycle à 5 chaînons reliant Cα au squelette N, montre un nombre limité de combinaisons possibles de ψ et (voir graphique Pro dans la galerie ). Le résidu précédant la proline ("pré-proline") présente également des combinaisons limitées par rapport au cas général.

Mises à jour plus récentes

Le premier graphique de Ramachandran a été calculé juste après la détermination de la première structure protéique à résolution atomique ( myoglobine , en 1960), bien que les conclusions soient basées sur la cristallographie de petites molécules de peptides courts. Aujourd'hui, plusieurs décennies plus tard, il existe des dizaines de milliers de structures protéiques à haute résolution déterminées par cristallographie aux rayons X et déposées dans la Protein Data Bank (PDB) . De nombreuses études ont tiré parti de ces données pour produire des graphiques φ,ψ plus détaillés et plus précis (p. ex. Morris et al. 1992; Kleywegt & Jones 1996; Hooft et al. 1997; Hovmöller et al. 2002; Lovell et al. 2003; Anderson et al. 2005. Ting et al. 2010).

Les quatre figures ci-dessous montrent les points de données d'un grand ensemble de structures et de contours haute résolution pour les régions conformationnelles préférées et autorisées pour le cas général (tous les acides aminés sauf Gly, Pro et pré-Pro), pour Gly et pour Pro . Les régions les plus courantes sont étiquetées : α pour helix , Lα pour hélice gauche, β pour β-sheet et ppII pour polyproline II. Un tel regroupement est alternativement décrit dans le système ABEGO, où chaque lettre représente l' hélice (et 3 10 ), les feuilles β droites (et les structures étendues), les hélices gauches, les feuilles gauches et enfin le peptide cis non traçable. liaisons parfois observées avec la proline ; il a été utilisé dans la classification de motifs et plus récemment pour la conception de protéines.

Alors que le tracé de Ramachandran a été une ressource de manuel pour expliquer le comportement structurel de la liaison peptidique, une exploration exhaustive du comportement d'un peptide dans chaque région du tracé de Ramachandran n'a été publiée que récemment (Mannige 2017).

L' unité de biophysique moléculaire de l'Indian Institute of Science a célébré les 50 ans de Ramachandran Map en organisant une conférence internationale sur les formes et fonctions biomoléculaires du 8 au 11 janvier 2013.

Conventions associées

On peut aussi tracer les angles dièdres dans les polysaccharides (par exemple avec CARP ).

Galerie

  • Diagramme de Ramachandran pour le cas général ; données de Lovell 2003

  • Complot de Ramachandran pour Glycine

  • Parcelle de Ramachandran pour Proline

  • Parcelle de Ramachandran pour la pré-Proline

Logiciel

Les références

Lectures complémentaires

  • Richardson, JS (1981). « L'anatomie et la taxonomie de la structure des protéines ». Anatomie et taxonomie des structures protéiques . Avancées en chimie des protéines. 34 . p. 167-339. doi : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN 9780120342341. PMID  7020376 ., disponible en ligne sur Anatax
  • Branden, C.-I. ; Tooze, J. (1991), Introduction à la structure des protéines , Garland Publishing, NY, ISBN 0-8153-0344-0

Liens externes