RuBisCO - RuBisCO

Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase oxygénase
Une représentation 3D du RuBisCO activé des épinards sous forme ouverte avec un site actif accessible. Les résidus Lys175 du site actif sont marqués en rose, et un gros plan du résidu est fourni à droite pour l'un des monomères composant l'enzyme.
Identifiants
CE n°	4.1.1.39
N ° CAS.	9027-23-0
Bases de données
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
ExPASy	Vue NiceZyme
KEGG	Entrée KEGG
MétaCycle	voie métabolique
PRIAM	profil
Structures de l' APB	RCSB PDB PDBe PDBsum
Ontologie des gènes	AmiGO / QuickGO
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La ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygénase , communément connue sous les abréviations RuBisCo , rubisco , RuBPCase ou RuBPco , est une enzyme impliquée dans la première étape majeure de la fixation du carbone , un processus par lequel le dioxyde de carbone atmosphérique est converti par les plantes et d'autres organismes photosynthétiques à des molécules riches en énergie telles que le glucose . En termes chimiques, il catalyse la carboxylation du ribulose-1,5-bisphosphate (également connu sous le nom de RuBP). C'est probablement l' enzyme la plus abondante sur Terre.

Voies alternatives de fixation du carbone

RuBisCO est important sur le plan biologique car il catalyse la réaction chimique primaire par laquelle le carbone inorganique pénètre dans la biosphère . Alors que de nombreuses bactéries et archées autotrophes fixent le carbone via la voie réductrice de l'acétyl-CoA , le cycle 3-hydroxypropionate ou le cycle de Krebs inversé , ces voies contribuent relativement peu à la fixation globale du carbone par rapport à celle catalysée par RuBisCO. La phosphoénolpyruvate carboxylase , contrairement à RuBisCO, ne fixe que temporairement le carbone. Reflétant son importance, RuBisCO est la protéine la plus abondante dans les feuilles , représentant 50 % des protéines foliaires solubles dans les plantes C ₃ (20 à 30 % de l'azote foliaire total) et 30 % des protéines foliaires solubles dans les plantes C ₄ (5 à 9 % de l'azote foliaire total). Compte tenu de son rôle important dans la biosphère, le génie génétique de RuBisCO dans les cultures est d'un intérêt constant (voir ci - dessous ).

Structure

Site actif de RuBisCO de Galdieria sulphuraria avec CO ₂ : Les résidus impliqués à la fois dans le site actif et dans la stabilisation du CO ₂ pour la catalyse enzymatique sont représentés en couleur et étiquetés. Les distances des interactions de liaison hydrogène sont indiquées en angströms. L' ion Mg ²⁺ (sphère verte) est représenté coordonné au CO ₂ , et est suivi de trois molécules d'eau (sphères rouges). Tous les autres résidus sont placés en niveaux de gris.

Localisation du gène rbcL dans le génome chloroplastique d' Arabidopsis thaliana (positions ca. 55-56,4 kb). rbcL est l'un des 21 gènes codant pour des protéines impliqués dans la photosynthèse (boîtes vertes).

Chez les plantes, les algues , les cyanobactéries et les protéobactéries phototrophes et chimioautotrophes , l'enzyme se compose généralement de deux types de sous-unités protéiques, appelées la grande chaîne ( L , environ 55 000 Da ) et la petite chaîne ( S , environ 13 000 Da). Le gène à grande chaîne ( rbcL ) est codé par l' ADN chloroplastique des plantes. Il y a généralement plusieurs associés à petite chaîne gènes dans le noyau des cellules végétales, et les petites chaînes sont importées dans le stroma compartiment du chloroplaste du cytosol en traversant l'extérieur membrane des chloroplastes . Les sites de liaison du substrat enzymatiquement actif ( ribulose 1,5-bisphosphate) sont situés dans les grandes chaînes qui forment des dimères dans lesquels les acides aminés de chaque grande chaîne contribuent aux sites de liaison. Un total de huit grandes chaînes (= 4 dimères) et huit petites chaînes s'assemblent en un complexe plus grand d'environ 540 000 Da. Chez certaines protéobactéries et dinoflagellés , des enzymes constituées uniquement de grandes sous-unités ont été trouvées.

Magnésium ions ( Mg²⁺
) sont nécessaires à l'activité enzymatique. Positionnement correct de Mg²⁺
dans le site actif de l'enzyme implique l'ajout d'une molécule de dioxyde de carbone " activant " ( CO
2) en une lysine dans le site actif (formant un carbamate ). Mg ²⁺ fonctionne en entraînant la déprotonation du résidu Lys210, provoquant la rotation du résidu Lys de 120 degrés par rapport au conformère trans , diminuant la distance entre l'azote de Lys et le carbone de CO
2. La proximité étroite permet la formation d'une liaison covalente, résultant en le carbamate. Mg ²⁺ est d'abord activé pour se lier au site actif par la rotation de His335 vers une autre conformation. Mg ²⁺ est alors coordonnée par les résidus His du site actif (His300, His302, His335), et est partiellement neutralisé par la coordination des trois molécules d'eau et leur conversion en ^- OH. Cette coordination aboutit à un complexe instable, mais produit un environnement favorable à la liaison de Mg ²⁺ . La formation du carbamate est favorisée par un pH alcalin . Le pH et la concentration en ions magnésium dans le compartiment fluide (chez les plantes, le stroma du chloroplaste ) augmentent à la lumière. Le rôle de la modification du pH et des niveaux d'ions magnésium dans la régulation de l'activité enzymatique RuBisCO est discuté ci - dessous . Une fois le carbamate formé, His335 finalise l'activation en revenant à sa position initiale par fluctuation thermique.

Activité enzymatique

Deux réactions principales de RuBisCo : la fixation et l'oxygénation du CO ₂ .

RuBisCO est l'une des nombreuses enzymes du cycle de Calvin . Lorsque Rubisco facilite l'attaque du CO ₂ au niveau du carbone C2 de RuBP et le clivage ultérieur de la liaison entre les carbones C3 et C2, 2 molécules de glycérate-3-phosphate sont formées. La conversion implique ces étapes : énolisation , carboxylation , hydratation , clivage de la liaison CC et protonation .

Substrats

Les substrats de RuBisCO sont le ribulose-1,5-bisphosphate et le dioxyde de carbone (distinct du dioxyde de carbone "activant"). RuBisCO catalyse également une réaction du ribulose-1,5-bisphosphate et de l'oxygène moléculaire ( O
₂) au lieu du dioxyde de carbone ( CO
2). La discrimination entre les substrats CO ₂ et O ₂ est attribuée aux différentes interactions des moments quadripolaires du substrat et à un gradient de champ électrostatique élevé . Ce gradient est établi par la forme dimère du RuBisCO peu actif, qui, avec ses deux composants, fournit une combinaison de domaines de charges opposées requis pour l'interaction de l'enzyme avec O ₂ et CO
2. Ces conditions aident à expliquer le faible taux de renouvellement trouvé dans RuBisCO : Afin d'augmenter la force du champ électrique nécessaire pour une interaction suffisante avec les moments quadripolaires des substrats , les segments C- et N-terminaux de l'enzyme doivent être fermés, permettant le site actif à isoler du solvant et abaisser la constante diélectrique . Cet isolement a un coût entropique important, et se traduit par un faible taux de renouvellement.

Reliure RuBP

La carbamylation du groupe ε-amino de Lys201 est stabilisée par coordination avec le Mg ²⁺ . Cette réaction implique la liaison des terminaisons carboxylate de Asp203 et Glu204 à l' ion Mg ²⁺ . Le substrat RuBP se lie au Mg ^{2+ en} déplaçant deux des trois ligands aquo.

Enolisation

L'énolisation de RuBP est la conversion du tautomère céto de RuBP en un ènediol(ate). L'énolisation est initiée par déprotonation en C3. La base enzymatique de cette étape a été débattue, mais les contraintes stériques observées dans les structures cristallines ont fait de Lys201 le candidat le plus probable. Plus précisément, l'oxygène carbamate sur Lys201 qui n'est pas coordonné avec l'ion Mg déprotone le carbone C3 de RuBP pour former un 2,3-ènediolate.

Carboxylation

Une image 3D du site actif de l'épinard RuBisCO complexé avec l'inhibiteur 2-Carboxyarabinitol-1,5-Bisphosphate, CO ₂ et Mg ²⁺ . (PDB : 1IR1 ; Vue Ligand [CAP]501:A)

La carboxylation du 2,3-ènediolate donne le 3-céto-2′-carboxyarabinitol-1,5-bisphosphate intermédiaire et Lys334 est positionné pour faciliter l'ajout du substrat CO ₂ car il remplace la troisième eau coordonnée Mg ²⁺ molécule et ajouter directement à l'enediol. Aucun complexe de Michaelis n'est formé dans ce processus. L'hydratation de cette cétone entraîne un groupe hydroxy supplémentaire sur C3, formant un intermédiaire gem-diol. La carboxylation et l'hydratation ont été proposées soit comme une seule étape concertée, soit comme deux étapes séquentielles. Le mécanisme concerté est soutenu par la proximité de la molécule d'eau à C3 de RuBP dans de multiples structures cristallines. Dans la structure des épinards, d'autres résidus sont bien placés pour aider à l'étape d'hydratation car ils se trouvent à la distance de liaison hydrogène de la molécule d'eau.

Clivage de la liaison CC

L'intermédiaire gem-diol se clive au niveau de la liaison C2-C3 pour former une molécule de glycérate-3-phosphate et un carboxylate de charge négative. La protonation stéréo spécifique de C2 de ce carbanion donne une autre molécule de glycérate-3-phosphate. On pense que cette étape est facilitée par Lys175 ou potentiellement le Lys201 carbamylé.

Des produits

Lorsque le dioxyde de carbone est le substrat, le produit de la réaction de la carboxylase est un intermédiaire phosphorylé instable à six carbones connu sous le nom de 3-céto-2-carboxyarabinitol-1,5-bisphosphate, qui se désintègre rapidement en deux molécules de glycérate-3-phosphate. Le 3-phosphoglycérate peut être utilisé pour produire des molécules plus grosses telles que le glucose .

Les activités secondaires de Rubisco peuvent conduire à des sous-produits inutiles ou inhibiteurs ; l'un de ces produits est le xylulose-1,5-bisphosphate , qui inhibe l'activité Rubisco.

Lorsque l'oxygène moléculaire est le substrat, les produits de la réaction de l'oxygénase sont le phosphoglycolate et le 3-phosphoglycérate. Le phosphoglycolate est recyclé à travers une séquence de réactions appelée photorespiration , qui fait intervenir des enzymes et des cytochromes situés dans les mitochondries et les peroxysomes (il s'agit d'un cas de réparation des métabolites ). Dans ce processus, deux molécules de phosphoglycolate sont converties en une molécule de dioxyde de carbone et une molécule de 3-phosphoglycérate, qui peuvent réintégrer le cycle de Calvin. Une partie du phosphoglycolate entrant dans cette voie peut être retenue par les plantes pour produire d'autres molécules telles que la glycine . Aux niveaux ambiants de dioxyde de carbone et d'oxygène, le rapport des réactions est d'environ 4 à 1, ce qui entraîne une fixation nette du dioxyde de carbone de seulement 3,5. Ainsi, l'incapacité de l'enzyme à empêcher la réaction avec l'oxygène réduit considérablement la capacité photosynthétique de nombreuses plantes. Certaines plantes, de nombreuses algues et bactéries photosynthétiques ont surmonté cette limitation en concevant des moyens d'augmenter la concentration de dioxyde de carbone autour de l'enzyme, notamment la fixation du carbone C ₄ , le métabolisme de l'acide crassulacéen et l'utilisation de pyrénoïdes .

Taux d'activité enzymatique

Aperçu du cycle de Calvin et de la fixation du carbone.

Certaines enzymes peuvent effectuer des milliers de réactions chimiques chaque seconde. Cependant, RuBisCO est lent, ne fixant que 3 à 10 molécules de dioxyde de carbone par seconde par molécule d'enzyme. La réaction catalysée par RuBisCO est donc le principal facteur limitant la vitesse du cycle de Calvin au cours de la journée. Néanmoins, dans la plupart des conditions, et lorsque la lumière ne limite pas autrement la photosynthèse, la vitesse de RuBisCO répond positivement à l'augmentation de la concentration en dioxyde de carbone.

RuBisCO n'est généralement actif que pendant la journée, car le ribulose 1,5-bisphosphate n'est pas régénéré dans l'obscurité. Cela est dû à la régulation de plusieurs autres enzymes dans le cycle de Calvin. De plus, l'activité de RuBisCO est coordonnée avec celle des autres enzymes du cycle de Calvin de plusieurs autres manières :

Par ions

Lors de l'éclairage des chloroplastes, le pH du stroma passe de 7,0 à 8,0 à cause du proton (ion hydrogène, H⁺
) gradient créé à travers la membrane thylacoïdienne . Le mouvement des protons dans les thylakoïdes est entraîné par la lumière et est fondamental pour la synthèse de l'ATP dans les chloroplastes (lecture complémentaire : centre de réaction photosynthétique ; réactions dépendantes de la lumière ) . Pour équilibrer le potentiel ionique à travers la membrane, les ions magnésium ( Mg²⁺
) sortent des thylakoïdes en réponse, augmentant la concentration de magnésium dans le stroma des chloroplastes. RuBisCO a un pH optimal élevé (peut être > 9,0, selon la concentration en ions magnésium) et, ainsi, devient « activé » par l'introduction de dioxyde de carbone et de magnésium aux sites actifs comme décrit ci-dessus.

Par RuBisCO activase

Dans les plantes et certaines algues, une autre enzyme, la RuBisCO activase (Rca, GO:0046863 , P10896 ), est nécessaire pour permettre la formation rapide du carbamate critique dans le site actif de RuBisCO. Ceci est nécessaire car le ribulose 1,5-bisphosphate (RuBP) se lie plus fortement aux sites actifs de RuBisCO lorsqu'un excès de carbamate est présent, empêchant ainsi les processus d'avancer. À la lumière, l'activase RuBisCO favorise la libération de la RuBP inhibitrice (ou, selon certains points de vue, de stockage) à partir des sites catalytiques de RuBisCO. L'activase est également nécessaire dans certaines plantes (par exemple, le tabac et de nombreux haricots) car, dans l'obscurité, RuBisCO est inhibé (ou protégé de l'hydrolyse) par un inhibiteur compétitif synthétisé par ces plantes, un substrat analogue 2-Carboxy-D-arabitinol 1- phosphate (CA1P). CA1P se lie étroitement au site actif de RuBisCO carbamylé et inhibe encore plus l'activité catalytique. Il a également été démontré que CA1P maintient RuBisCO dans une conformation protégée de la protéolyse . A la lumière, RuBisCO activase favorise également la libération de CA1P à partir des sites catalytiques. Une fois la CA1P libérée de RuBisCO, elle est rapidement convertie en une forme non inhibitrice par une CA1P-phosphatase activée par la lumière . Même sans ces puissants inhibiteurs, une fois toutes les centaines de réactions, les réactions normales avec le dioxyde de carbone ou l'oxygène ne sont pas terminées ; d'autres analogues de substrats inhibiteurs sont encore formés dans le site actif. Encore une fois, l'activase RuBisCO peut favoriser la libération de ces analogues des sites catalytiques et maintenir l'enzyme sous une forme catalytiquement active. Cependant, à haute température, l'activase RuBisCO s'agrège et ne peut plus activer RuBisCO. Cela contribue à la diminution de la capacité de carboxylation observée lors du stress thermique.

Par l'ATP/ADP et l'état de réduction/oxydation du stroma via l'activase

L'élimination de la RuBP inhibitrice, de la CA1P et des autres analogues de substrats inhibiteurs par l'activase nécessite la consommation d' ATP . Cette réaction est inhibée par la présence d' ADP et, par conséquent, l'activité de l'activase dépend du rapport de ces composés dans le stroma chloroplastique. De plus, dans la plupart des plantes, la sensibilité de l'activase au rapport ATP/ADP est modifiée par l'état de réduction/oxydation stromale ( redox ) via une autre petite protéine régulatrice, la thiorédoxine . De cette manière, l'activité de l'activase et l'état d'activation de RuBisCO peuvent être modulés en réponse à l'intensité lumineuse et, ainsi, la vitesse de formation du substrat ribulose 1,5-bisphosphate.

Par phosphate

Chez les cyanobactéries, le phosphate inorganique (P _i ) participe également à la régulation coordonnée de la photosynthèse : P _i se lie au site actif RuBisCO et à un autre site de la grande chaîne où il peut influencer les transitions entre les conformations activées et moins actives de l'enzyme . De cette manière, l' activation de la RuBisCO bactérienne peut être particulièrement sensible aux P _i niveaux, ce qui pourrait faire en sorte que d'agir d'une manière similaire à la façon dont RuBisCO Activase fonctions dans les plantes supérieures.

Par le dioxyde de carbone

Étant donné que le dioxyde de carbone et l'oxygène entrent en compétition sur le site actif de RuBisCO, la fixation du carbone par RuBisCO peut être améliorée en augmentant le niveau de dioxyde de carbone dans le compartiment contenant RuBisCO ( stroma chloroplastique ). Plusieurs fois au cours de l'évolution des plantes, des mécanismes ont évolué pour augmenter le niveau de dioxyde de carbone dans le stroma (voir fixation du carbone C ₄ ). L'utilisation de l'oxygène comme substrat semble être un processus déroutant, car il semble jeter l'énergie captée. Cependant, il peut s'agir d'un mécanisme de prévention de la surcharge en glucides pendant les périodes de flux lumineux élevé. Cette faiblesse de l' enzyme est la cause de la photorespiration , de sorte que des feuilles saines exposées à une lumière vive peuvent avoir une fixation nette de carbone nulle lorsque le rapport de O
₂au CO
2disponible pour RuBisCO se déplace trop vers l'oxygène. Ce phénomène est principalement dépendant de la température : des températures élevées peuvent diminuer la concentration de CO
2dissous dans l'humidité des tissus foliaires. Ce phénomène est également lié au stress hydrique : les feuilles des plantes étant refroidies par évaporation, un manque d'eau provoque des températures foliaires élevées. Les plantes C ₄ utilisent initialement l'enzyme PEP carboxylase , qui a une plus grande affinité pour le CO
2. Le processus produit d'abord un composé intermédiaire à 4 carbones, qui est transporté dans un site de photosynthèse en C ₃ puis décarboxylé, libérant du CO
2pour augmenter la concentration de CO
2, d'où le nom de plantes C ₄ .

Les plantes à métabolisme acide crassulacé (CAM) gardent leurs stomates fermés pendant la journée, ce qui conserve l'eau mais empêche les réactions indépendantes de la lumière (alias le cycle de Calvin ) de se produire, car ces réactions nécessitent du CO
2passer par les échanges gazeux à travers ces ouvertures. L'évaporation par la face supérieure d'une feuille est empêchée par une couche de cire .

Ingénierie génétique

Étant donné que RuBisCO limite souvent la vitesse de la photosynthèse chez les plantes, il peut être possible d'améliorer l'efficacité photosynthétique en modifiant les gènes RuBisCO dans les plantes pour augmenter l'activité catalytique et/ou diminuer les taux d'oxygénation. Cela pourrait améliorer la bioséquestration du CO
2et être à la fois une stratégie importante contre le changement climatique et une stratégie pour augmenter les rendements des cultures. Les approches à l'étude comprennent le transfert des gènes RuBisCO d'un organisme à un autre organisme, l'ingénierie de l'activase Rubisco de cyanobactéries thermophiles dans des plantes sensibles à la température, l'augmentation du niveau d'expression des sous-unités RuBisCO, l'expression des petites chaînes RuBisCO de l' ADN chloroplastique et la modification des gènes RuBisCO pour augmenter la spécificité pour le dioxyde de carbone ou autrement augmenter le taux de fixation du carbone.

Mutagenèse chez les plantes

En général, la mutagenèse dirigée de RuBisCO a été la plupart du temps infructueuse, bien que des formes mutées de la protéine aient été obtenues dans des plants de tabac avec des espèces de sous-unités C ₄ et qu'une RuBisCO avec davantage de caractéristiques cinétiques de type C ₄ aient été atteintes dans le riz par voie nucléaire. transformation. Une ingénierie robuste et fiable pour le rendement de RuBisCO et d'autres enzymes dans le cycle C ₃ s'est avérée possible, et elle a été réalisée pour la première fois en 2019 grâce à une approche de biologie synthétique.

Une piste consiste à introduire des variantes de RuBisCO avec des valeurs de spécificité naturellement élevées telles que celles de l' algue rouge Galdieria partita dans les plantes. Cela peut améliorer l'efficacité photosynthétique des plantes cultivées, bien que les impacts négatifs possibles doivent encore être étudiés. Les avancées dans ce domaine comprennent le remplacement de l'enzyme du tabac par celle de la bactérie photosynthétique violette Rhodospirillum rubrum . En 2014, deux lignées de tabac transplastomiques avec RuBisCO fonctionnel de la cyanobactérie Synechococcus elongatus PCC7942 (Se7942) ont été créées en remplaçant le RuBisCO par les gènes de sous-unité grande et petite de l'enzyme Se7942, en combinaison avec le chaperon d'assemblage Se7942 correspondant, RbcX, ou une protéine carboxysomale interne, CcmM35. Les deux mutants avaient augmenté le CO
2taux de fixation mesurés en molécules de carbone par RuBisCO. Cependant, les plantes mutantes se sont développées plus lentement que les plantes de type sauvage.

Une théorie récente explore le compromis entre la spécificité relative (c'est-à-dire la capacité à favoriser le CO
2fixation sur O
₂l'incorporation, qui conduit au processus de photorespiration qui gaspille de l'énergie ) et la vitesse à laquelle le produit est formé. Les auteurs concluent que RuBisCO peut en fait avoir évolué pour atteindre un point de « quasi-perfection » dans de nombreuses plantes (avec des disponibilités de substrats et des conditions environnementales très variables), atteignant un compromis entre spécificité et vitesse de réaction. Il a également été suggéré que la réaction oxygénase de RuBisCO empêche l' épuisement du CO _{2 à} proximité de ses sites actifs et assure le maintien de l'état redox du chloroplaste.

Étant donné que la photosynthèse est le régulateur naturel le plus efficace du dioxyde de carbone dans l'atmosphère terrestre , un modèle biochimique de la réaction RuBisCO est utilisé comme module central des modèles de changement climatique. Ainsi, un modèle correct de cette réaction est essentiel à la compréhension de base des relations et des interactions des modèles environnementaux.

Expression dans des hôtes bactériens

Il existe actuellement très peu de méthodes efficaces pour exprimer le Rubisco végétal fonctionnel dans des hôtes bactériens pour des études de manipulation génétique. Cela est en grande partie dû à l'exigence de Rubisco de machines cellulaires complexes pour sa biogenèse et son maintien métabolique, y compris les sous-unités RbcS codées dans le noyau, qui sont généralement importées dans les chloroplastes sous forme de protéines dépliées. De plus, une expression et une interaction suffisantes avec la Rubisco activase sont également des défis majeurs. Une méthode réussie pour l'expression de Rubisco dans E. coli implique la co-expression de plusieurs chaperons chloroplastiques, bien que cela n'ait été démontré que pour Arabidopsis thaliana Rubisco.

Déplétion dans les études protéomiques

En raison de sa forte abondance dans les plantes (généralement 40% de la teneur totale en protéines), RuBisCO empêche souvent l'analyse de protéines de signalisation importantes telles que les facteurs de transcription , les kinases et les protéines régulatrices trouvées en plus faible abondance (10-100 molécules par cellule) dans les plantes . Par exemple, l'utilisation de la spectrométrie de masse sur des mélanges de protéines végétales entraînerait de multiples pics intenses de sous-unités RuBisCO qui interfèrent et masquent ceux d'autres protéines.

Récemment, une méthode efficace pour précipiter RuBisCO implique l'utilisation d'une solution de sulfate de protamine . D'autres méthodes existantes pour appauvrir RuBisCO et étudier les protéines à plus faible abondance comprennent les techniques de fractionnement avec du calcium et du phytate, l'électrophorèse sur gel avec du polyéthylène glycol, la chromatographie d'affinité et l'agrégation à l'aide de DTT , bien que ces méthodes soient plus longues et moins efficaces par rapport à la précipitation au sulfate de protamine. .

Études phylogénétiques

Le gène chloroplastique rbc L, qui code pour la grande sous-unité de RuBisCO, a été largement utilisé comme locus approprié pour l'analyse de la phylogénétique dans la taxonomie des plantes .

Évolution de RuBisCO

Avec l'évolution de la voie de fixation du C ₄ chez certaines espèces de plantes, C ₃ RuBisCO a évolué pour avoir un renouvellement plus rapide du CO
2en échange d'une spécificité plus faible en raison de la plus grande localisation du CO
2des cellules du mésophylle aux cellules de la gaine du faisceau . Ceci a été réalisé grâce à l'amélioration de la flexibilité conformationnelle de la transition « ouvert-fermé » dans le cycle de Calvin . Des études phylogénétiques en laboratoire ont montré que cette évolution était limitée par le compromis entre stabilité et activité induit par la série de mutations nécessaires pour C ₄ RuBisCO. De plus, afin de maintenir les mutations déstabilisantes, l'évolution vers C ₄ RuBisCO a été précédée d'une période au cours de laquelle les mutations ont accordé à l'enzyme une stabilité accrue, établissant un tampon pour soutenir et maintenir les mutations requises pour C ₄ RuBisCO. Pour aider à ce processus de mise en mémoire tampon, l'enzyme nouvellement développée s'est avérée avoir développé une série de mutations stabilisatrices. Alors que RuBisCO a toujours accumulé de nouvelles mutations, la plupart de ces mutations qui ont survécu n'ont pas eu d'effets significatifs sur la stabilité des protéines. Les mutations déstabilisantes en C ₄ sur RuBisCO ont été soutenues par des pressions environnementales telles qu'un faible taux de CO
2 concentrations, nécessitant un sacrifice de stabilité pour de nouvelles fonctions adaptatives.

Histoire du terme

Le terme "RuBisCO" a été inventé avec humour en 1979, par David Eisenberg lors d'un séminaire honorant la retraite du premier chercheur éminent de RuBisCO, Sam Wildman , et a également fait allusion au nom commercial de grignotines " Nabisco " en référence aux tentatives de Wildman de créer un supplément de protéines comestibles à partir de feuilles de tabac.

La majuscule du nom a été longtemps débattue. Il peut être capitalisé pour chaque lettre du nom complet ( R ib u lose-1,5 bis phosphate c arboxylase / o xygenase), mais il a également fait valoir que tous est devrait être en minuscules (rubisco), semblable à d' autres termes comme scaphandre ou laser.

Voir également

Les références

Graphique 3 . Sur cette figure, chaque chaîne protéique du complexe (LS) ₂ se voit attribuer sa propre couleur pour une identification facile.

Bibliographie

Liens externes

• Voir ici pour le mécanisme de la réaction catalysée par RuBisCO
• Rubisco : RCSB PDB Molécule du mois
• Le paresseux du règne végétal : article vedette des protéines sur l'enzyme « paresseux » Rubisco