Wolfgang Lubitz - Wolfgang Lubitz

Wolfgang Lubitz
Née	1949 (71 à 72 ans) Berlin , Allemagne
Nationalité	allemand
Éducation	Université libre de chimie de Berlin (1969–1974) Dr. rer. nat Free University Berlin (1977) Habilitation Free University Berlin (1982)
Connu pour	hydrogénases complexes de développement d' oxygène photosynthèse bactérienne et végétale Résonance paramagnétique électronique
Carrière scientifique
Des champs	Chimie Biochimie Biophysique
Les institutions	Université libre de Berlin (1977–1989) UC San Diego (1983–1984) Université de Stuttgart (1989–1991) TU Berlin (1991–2000) Max Planck Institute for Chemical Energy Conversion (2000 – présent)

Wolfgang Lubitz (né en 1949) est un chimiste et biophysicien allemand . Il est actuellement administrateur émérite de l' Institut Max Planck pour la conversion de l'énergie chimique . Il est bien connu pour ses travaux sur les centres de réaction photosynthétiques bactériens , les enzymes hydrogénases et le complexe évoluant en oxygène à l' aide de diverses techniques biophysiques. Il a été reconnu par un Festschrift pour ses contributions à la résonance paramagnétique électronique (RPE) et ses applications aux systèmes chimiques et biologiques.

Éducation et carrière

Il a étudié la chimie à l' Université libre de Berlin de 1969 à 1974 et a continué avec son Dr. rer. nat. jusqu'en 1977. De 1977 à 1982, il a travaillé pour son habilitation en chimie organique à l'Université libre de Berlin avec un accent sur la résonance paramagnétique électronique (EPR) et les méthodes de double résonance, telles que ENDOR / TRIPLE. De 1979 à 1989, le FU Berlin l'a employé comme professeur adjoint et comme professeur associé au département de chimie. De 1983 à 1984, il a travaillé comme Max Kade Fellow à l' UC San Diego dans le département de physique avec George Feher sur EPR et ENDOR dans la photosynthèse . En 1989, il devient professeur associé de physique expérimentale à l' Université de Stuttgart . En 1991, il est retourné à Berlin en tant que professeur ordinaire et président de chimie physique à l'Institut Max Volmer de l' Université technique de Berlin . Il est resté jusqu'en 2000, date à laquelle il est devenu membre scientifique de la société Max Planck et directeur de l'Institut Max Planck de chimie des rayonnements (en 2003 rebaptisé Max Planck Institute for Bioinorganic Chemistry et en 2012 Max Planck Institute for Chemical Energy Conversion ) à Mülheim an der Ruhr , Rhénanie du Nord-Westphalie , Allemagne. La même année, il devient professeur honoraire de l' Université Heinrich-Heine de Düsseldorf . De 2004 à 2012, il a été directeur général de l' Institut Max Planck et est actuellement administrateur émérite de l' Institut Max Planck pour la conversion de l'énergie chimique . Depuis 2004, il est membre du conseil des réunions des lauréats du prix Nobel de Lindau et en est le vice-président depuis 2015.

Recherche

Ses recherches portent sur les processus élémentaires de la photosynthèse et les centres métalliques catalytiques dans les métalloprotéines . Il est un expert dans l'application de la spectroscopie EPR et des calculs de chimie quantique. Il a plus de 500 publications avec plus de 25 000 citations.

Spectroscopie EPR

Tout au long de sa carrière, l'EPR a joué un rôle important en tant que technique biophysique pour obtenir des informations sur les radicaux, les paires de radicaux, les états triplets et les centres métalliques en chimie et biochimie. Un accent particulier a été mis sur les méthodes capables de résoudre les couplages hyperfins électron-nucléaire entre le spin électronique et les spins nucléaires . En plus des techniques plus établies, la modulation d'écho de spin électronique (ESEEM) et la double résonance électron-nucléaire (ENDOR), son groupe a développé et utilisé la double résonance électronique-électronique (ELDOR) détectée par RMN (EDNMR) à une gamme de fréquences mw. . Ces techniques ont été utilisées par lui et son groupe pour étudier en profondeur les centres de réaction photosynthétiques bactériens , leurs complexes modèles donneur-accepteur, le photosystème I , le photosystème II et un certain nombre d'hydrogénases différentes.

Complexe évolutif d'oxygène

Au début de sa carrière, les centres de réaction photosynthétique bactérienne et le photosystème oxygène I et le photosystème II ont été au centre des préoccupations. Lui et son groupe ont étudié les ions radicaux donneurs de chlorophylle et accepteurs de quinone induits par la lumière de la chaîne primaire de transfert d'électrons. Plus tard, ses recherches se sont concentrées sur le cycle de division de l' eau (états S) du photosystème II en utilisant des techniques avancées d'EPR, ENDOR et EDNMR à impulsions multifréquences . Son groupe a été en mesure de détecter et de caractériser les états paramagnétiques S ₀ , S ₂ et S ₃ (S ₁ est diamagnétique et S ₄ est un état transitoire) de l' amas catalytique Mn ₄ Ca ₁ O _x . Par une analyse spectrale minutieuse, appuyée par des calculs de chimie quantique, l' oxydation du site et les états de spin de tous les ions Mn et leur couplage de spin pour tous les intermédiaires du cycle catalytique ont pu être détectés. Des travaux supplémentaires utilisant des techniques avancées d'impulsion EPR, telles que l'EDNMR, ont conduit à des informations sur la liaison de l'eau et à une proposition d'une formation de liaison OO efficace dans l'état final du cycle.

[NiFe] - et [FeFe] -hydrogénase

Des travaux approfondis ont été effectués sur la [NiFe] -Hydrogénase où les tenseurs magnétiques ont été mesurés et liés à des calculs de chimie quantique. Grâce à ses travaux, les structures de tous les intermédiaires dans le chemin d'activation et le cycle catalytique des [NiFe] -hydrogénases ont été obtenues. Au cours de ce travail, un modèle de diffraction de cristallographie aux rayons X de résolution de 0,89 Ångström de la [NiFe] -hydrogénase a été obtenu.

Un travail similaire a été accompli pour les [FeFe] -hydrogénases. Une contribution clé de ses recherches a été la preuve spectroscopique EPR d'un ligand azapropane-dithiolate (ADT-ligand) dans le pont dithiol du site actif [FeFe] -hydrogénase et la détermination de la magnitude et de l'orientation du g-tenseur à l'aide de EPR monocristallin. Le ligand ADT a été confirmé plus tard par maturation artificielle de [FeFe] -hydrogeanses. En utilisant la maturation artificielle, la protéine pourrait être générée sans le cofacteur ( apoprotéine ) en utilisant la mutagenèse d' E. Coli et un site actif créé synthétiquement pourrait être inséré, ce qui a ouvert de nouvelles perspectives dans la recherche sur l'hydrogénase.

Prix ​​et reconnaissance

• Otto-Klung-Preis für Chemie, FU Berlin (1978)
• Bourse Max-Kade, New York (1983)
• Prix ​​international Zavoisky, Académie des sciences de Russie et du Tatarstan, Kazan, Russie (2002)
• Prix ​​Bruker, Royal Society of Chemistry, groupe ESR, Royaume-Uni (2003)
• Membre de la Royal Society of Chemistry. Royaume-Uni (2004)
• Médaille d'or de l'International EPR Society (2005)
• Doctorat honoris causa Dr. hc, Université d'Uppsala, Suède (2008)
• Membre de l'ISMAR (International Society of Magnetic Resonance) (2010)
• Membre étranger de l'Académie des sciences de la République du Tatarstan (2012)
• Doctorat honoris causa, Dr hc, Université d'Aix-Marseille, France (2014)
• Robert Bunsen Vorlesung, Deutsche Bunsen-Gesellschaft für Physikalische Chemie eV (2017)
• Membre de l'International EPR Society (2017)

Les références