Peptide opioïde - Opioid peptide
| Neuropeptide opioïdes endogènes de vertébrés | |||||||||
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| Identifiants | |||||||||
| symbole | Opiodes_neuropep | ||||||||
| Pfam | PF01160 | ||||||||
| InterPro | IPR006024 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00964 | ||||||||
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Les peptides opioïdes sont des peptides qui se lient aux récepteurs opioïdes dans le cerveau ; les opiacés et les opioïdes imitent l'effet de ces peptides. De tels peptides peuvent être produits par le corps lui-même, par exemple des endorphines . Les effets de ces peptides varient, mais ils ressemblent tous à ceux des opiacés. Les systèmes de peptides opioïdes du cerveau sont connus pour jouer un rôle important dans la motivation , les émotions , le comportement d'attachement , la réponse au stress et à la douleur , et le contrôle de la prise alimentaire .
Les peptides de type opioïde peuvent également être absorbés à partir d' aliments partiellement digérés ( casomorphines , exorphines et rubiscolines ). Les peptides alimentaires opioïdes ont généralement des longueurs de 4 à 8 acides aminés . Les opioïdes du corps sont généralement beaucoup plus longs.
Les peptides opioïdes sont libérés par post-traductionnelle clivage protéolytique de protéines précurseurs . Les précurseurs sont constitués des composants suivants : une séquence signal qui précède une région conservée d'environ 50 résidus ; une région de longueur variable ; et la séquence des neuropeptides eux-mêmes. L' analyse de séquence révèle que la région N-terminale conservée des précurseurs contient 6 cystéines , qui sont probablement impliquées dans la formation de ponts disulfures . Il est supposé que cette région pourrait être importante pour le traitement des neuropeptides.
Opioïdes endogènes produits dans le corps
Le génome humain contient plusieurs gènes homologues connus pour coder des peptides opioïdes endogènes.
- La séquence nucléotidique du gène humain de la proopiomélanocortine (POMC) a été caractérisée en 1980. Le gène POMC code pour des opioïdes endogènes tels que la -endorphine et la -endorphine .
- Le gène humain des enképhalines a été isolé et sa séquence décrite en 1982.
- Le gène humain des dynorphines (appelé à l'origine le gène "Enképhaline B" en raison de la similarité de séquence avec le gène de l'enképhaline) a été isolé et sa séquence décrite en 1983.
- Le gène PNOC codant pour la prépronociceptine, qui est clivé en nociceptine et potentiellement en deux neuropeptides supplémentaires.
- L'adrénophine , l' amidorphine et la leumorphine ont été découvertes dans les années 1980.
- Les endomorphines ont été découvertes dans les années 1990.
- Opiorphine et spinorphin , les inhibiteurs de l' enképhalinase (c. -à prévenir le métabolisme des enképhalines).
- Hémorphines , peptides opioïdes dérivés de l' hémoglobine , y compris l' hémorphine 4 , la valorphine et la spinorphine , entre autres.
Bien qu'il ne s'agisse pas de peptides, la codéine et la morphine sont également produites dans le corps humain.
| Peptide opioïde | Séquence d'acides aminés | Cible(s) des récepteurs opioïdes | Les références |
|---|---|---|---|
| Enképhalines | |||
| Leu-enképhaline | YGGFL | récepteur -opioïde † , récepteur -opioïde † | |
| Met-enképhaline | YGGFM | récepteur -opioïde † , récepteur -opioïde † | |
| Métorphamide | YGGFMRRV-NH 2 | δ-opioïde récepteur , récepteur μ opioïde | |
| Peptide E | YGGFMRRVGRPEWWMDYQKRYGGFL | μ-opioïde récepteur , récepteur de κ-opioïdes | |
| Endorphines | |||
| α-endorphine | YGGFMTSEKSQTPLVT | récepteur -opioïde , affinité inconnue pour d'autres récepteurs opioïdes | |
| β-endorphine | YGGFMTSEKSQTPLVTLFKNAIIKNAYKKGE | récepteur -opioïde ' ' ‡ , récepteur -opioïde † | |
| γ-endorphine | YGGFMTSEKSQTPLVTL | récepteur -opioïde , affinité inconnue pour d'autres récepteurs opioïdes | |
| Dynorphines | |||
| Dynorphine A | YGGFLRRIRPKLKWDNQ | récepteur -opioïde ' †' ‡ | |
| Dynorphine A 1–8 | YGGFLRRI | κ-opioïde récepteur , récepteur μ opioïde ( agoniste partiel au récepteur de δ-opioïdes ) | |
| Dynorphine B | YGGFLRRQFKVVT | récepteur -opioïde | |
| Grosse dynorphine | YGGFLRRRIRPKLKWDNQKRYGGFLRRQFKVVT | récepteur -opioïde ' †' ‡ | |
| Leumorphine | YGGFLRRQFKVVTRSQEDPNAYYEELFDV | récepteur -opioïde | |
| α-Néoendorphine | YGGFLRKYPK | récepteur -opioïde | |
| β-Néoendorphine | YGGFLRRKYP | récepteur -opioïde | |
| Nociceptine | |||
| Nociceptine | FGGFTGARKSARKLANQ | récepteur de la nociceptine ' †' ‡ | |
| Endomorphines | |||
| Endomorphine-1 | YPWF-NH 2 | récepteur -opioïde | |
| Endomorphine-2 | YPFF-NH 2 | récepteur -opioïde | |
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†
Ce symbole à côté d'un récepteur indique que le peptide correspondant est un agoniste endogène principale du récepteur chez l' homme. ‡ Ce symbole à côté d'un récepteur indique que le peptide correspondant est le ligand endogène le plus connu puissance pour le récepteur chez l' homme. |
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Peptides alimentaires opioïdes
Les substances opioïdes exogènes sont appelées exorphines , par opposition aux endorphines . Les exorphines comprennent les peptides alimentaires opioïdes comme l' exorphine du gluten et les peptides alimentaires opioïdes et sont principalement contenus dans les céréales et le lait animal. Ils imitent les actions des endorphines car ils se lient aux mêmes récepteurs opioïdes dans le cerveau.
Voici les exorphines les plus courantes :
- Casomorphine (de la caséine trouvée dans le lait des mammifères, y compris les vaches)
- Exorphine de gluten (provenant du gluten présent dans les céréales blé, seigle, orge)
- Gliadorphine/glutéomorphine (issu du gluten présent dans les céréales blé, seigle, orge)
- Soymorphine-5 (de soja )
- Rubiscoline (d' épinards )
Peptides opioïdes amphibiens
Peptides opioïdes synthétiques
- Zyklophin - antagoniste KOR semi-synthétique dérivé de la dynorphine A
Les références
Liens externes
- Opioid + Peptides à la National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH) des États-Unis