Pilin - Pilin
Pilin fait référence à une classe de protéines fibreuses que l'on trouve dans les structures pilus des bactéries . Ces structures peuvent être utilisées pour l'échange de matériel génétique ou comme mécanisme d' adhésion cellulaire . Bien que toutes les bactéries n'aient pas de pili ou de fimbriae, les agents pathogènes bactériens utilisent souvent leurs fimbriae pour se fixer aux cellules hôtes. Chez les bactéries à Gram négatif , où les pili sont plus courantes, les molécules de piline individuelles sont liées par des interactions protéine-protéine non covalentes , tandis que les bactéries à Gram positif ont souvent de la piline LPXTG polymérisée .
Piline de type IV
| Pilin dans les pili de type IV | |||||||||
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 Protéine Pilin de Neisseria gonorrhoeae , une bactérie parasite qui nécessite des pili fonctionnels pour la pathogenèse .
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| Identifiants | |||||||||
| symbole | Pili | ||||||||
| Pfam | PF00114 | ||||||||
| InterPro | IPR001082 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00342 | ||||||||
| SCOP2 | 1paj / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| superfamille OPM | 68 | ||||||||
| protéine OPM | 2hil | ||||||||
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Les protéines piline de type IV sont des protéines α+β caractérisées par une très longue hélice alpha N-terminale . L'assemblage de ces pili repose sur les interactions entre les hélices N-terminales des monomères individuels. La structure du pilus séquestre les hélices au centre de la fibre tapissant un pore central, tandis que les feuillets bêta antiparallèles occupent l'extérieur de la fibre.
Rôle de ComP piline dans la transformation bactérienne
La transformation génétique est le processus par lequel une cellule bactérienne receveuse prélève l'ADN d'une cellule voisine et intègre cet ADN dans le génome du receveur par recombinaison homologue . Chez Neisseria meningitidis , la transformation de l'ADN nécessite la présence de courtes séquences d'absorption d'ADN (DUS) qui sont 9-10mères résidant dans les régions codantes de l'ADN du donneur. La reconnaissance spécifique des DHS est médiée par une piline de type IV, ComP. Les pili du méningocoque de type IV se lient à l'ADN par le biais de la ComP mineure de piline via une bande électropositive qui devrait être exposée à la surface du filament. ComP affiche une préférence de reliure exquise pour les DHS sélectifs. La distribution des DUS au sein du génome de N. meningitidis favorise certains gènes, ce qui suggère qu'il existe un biais pour les gènes impliqués dans la maintenance et la réparation génomiques.
Chaperon-huissier pilin
La famille Cup est connue pour son utilisation d'un chaperon et au moins d'un huissier . Ils présentent un pli Ig.
Saf, extension N-terminale
| Saf-Nte_pilin | |||||||||
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Salmonella enterica SafA piline en complexe avec un peptide SafA Nte à 19 résidus (mutant f17a)
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| Identifiants | |||||||||
| symbole | Saf-Nte_pilin | ||||||||
| Pfam | PF09460 | ||||||||
| InterPro | IPR018569 | ||||||||
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Le domaine protéique d' extension N-terminal de Saf pilin aide les pili à se former, via un mécanisme complexe nommé la voie chaperon / huissier . On le trouve dans tous les cu pilins.
Ce domaine protéique est très important pour ces bactéries, car sans formation de pili, elles ne pourraient pas infecter l'hôte. Saf est un opéron de Salmonella contenant un système cu pilus.
Fonction
Ce domaine protéique a une fonction importante dans la formation des pili. Ce sont des facteurs de virulence cruciaux pour l'adhésion cellulaire à l'hôte et la formation de biofilm avec une infection réussie.
Structure
Ce domaine protéique est constitué des chaînes adjacentes Saf-Nte et Saf-piline du complexe formant pilus . Ce sont des pili chaperon/huissier (CU) et ont une extension N-terminale (Nte) d'environ 10 à 20 acides aminés . Salmonella Saf pili, qui sont assemblés par les chaperons FGl. La structure a été bien conservée, car ils contiennent un ensemble de résidus hydrophobes alternés qui forment une partie essentielle de l'interaction sous-unité-sous-unité.
Mécanisme
Le mécanisme de la réaction d'assemblage est appelé échange de brin donneur DSE qui Pilus ensemble à Gram négatif des bactéries implique un échange donneur-brin mécanisme entre le C et le N-terminales de ce domaine. La sous-unité C-terminale forme un pli Ig incomplet qui est ensuite complété par les 10-18 résidus N-terminal d'un autre.
Les séquences N terminales contiennent un motif de résidus hydrophobes alternés qui occupent les poches de liaison P2 à P5 dans le sillon de la première sous-unité pilus.
Piline LPXTG
La piline LPXTG est courante dans les cocci à Gram positif . Ils sont nommés d'après un motif C-terminal utilisé par la sortase . Il existe également une LXTGase .
Développement d'outils moléculaires
LPXTG Les pili des bactéries Gram-positives contiennent des liaisons isopeptidiques spontanément formées . Ces liaisons confèrent à la protéine piline une stabilité mécanique et protéolytique améliorée. Récemment, la protéine piline de Streptococcus pyogenes a été divisée en deux fragments pour développer un nouvel outil moléculaire appelé isopeptag . L' isopeptag est un peptide court qui peut être attaché à une protéine d' intérêt et peut se lier à son partenaire de liaison par une liaison isopeptidique formée spontanément . Ce nouveau marqueur peptidique peut permettre aux scientifiques de cibler et d'isoler leurs protéines d'intérêt grâce à une liaison covalente permanente .
Voir également
Les références
Lectures complémentaires
- Khare, Baldeep ; VL Narayana, Sthanam (août 2017). « Biogenèse de Pilus de bactéries Gram-positives : Rôles des sortases et implications pour l'assemblage : Sortases et implications pour l'assemblage » . Sciences des protéines . 26 (8) : 1458-1473. doi : 10.1002/pro.3191 . PMC 5521585 . PMID 28493331 .