Catalase - Catalase

catalase
PDB 7cat EBI.jpg
Identifiants
symbole catalase
Pfam PF00199
InterPro IPR011614
PROSITE PDOC00395
SCOP2 7cat / SCOPe / SUPFAM
superfamille OPM 370
protéine OPM 3e4w
CDD cd00328
catalase
Identifiants
CE n° 1.11.1.6
N ° CAS. 9001-05-2
Bases de données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
ExPASy Vue NiceZyme
KEGG Entrée KEGG
MétaCycle voie métabolique
PRIAM profil
Structures de l' APB RCSB PDB PDBe PDBsum
Ontologie des gènes AmiGO / QuickGO
catalase
Identifiants
Alias
Identifiants externes Cartes génétiques : [1]
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Espèce Humain Souris
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La catalase est une enzyme courante présente dans presque tous les organismes vivants exposés à l'oxygène (tels que les bactéries , les plantes et les animaux) qui catalyse la décomposition du peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène . C'est une enzyme très importante pour protéger la cellule des dommages oxydatifs causés par les espèces réactives de l'oxygène (ROS). De même, la catalase a l'un des chiffres de renouvellement les plus élevés de toutes les enzymes ; une molécule de catalase peut convertir des millions de molécules de peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène chaque seconde.

La catalase est un tétramère de quatre chaînes polypeptidiques, chacune de plus de 500 acides aminés . Il contient quatre groupes hème contenant du fer qui permettent à l'enzyme de réagir avec le peroxyde d'hydrogène. Le pH optimal pour la catalase humaine est d'environ 7 et présente un maximum assez large : la vitesse de réaction ne varie pas de manière appréciable entre pH 6,8 et 7,5. L'optimum de pH pour les autres catalases varie entre 4 et 11 selon les espèces. La température optimale varie également selon les espèces.

Structure

La catalase humaine forme un tétramère composé de quatre sous - unités , chacune pouvant être conceptuellement divisée en quatre domaines. Le noyau étendu de chaque sous-unité est généré par un tonneau b antiparallèle à huit brins (b1-8), avec une connectivité de voisin le plus proche plafonnée par des boucles de tonneau b d'un côté et des boucles a9 de l'autre. Un domaine hélicoïdal sur une face du tonneau b est composé de quatre hélices C-terminales (a16, a17, a18 et a19) et de quatre hélices dérivées de résidus entre b4 et b5 (a4, a5, a6 et a7). L'épissage alternatif peut entraîner différentes variantes de protéines.

Histoire

La catalase a été remarquée pour la première fois en 1818 par Louis Jacques Thénard , qui a découvert le peroxyde d'hydrogène (H 2 O 2 ). Thénard a suggéré que sa panne était causée par une substance inconnue. En 1900, Oscar Loew fut le premier à lui donner le nom de catalase, et le trouva dans de nombreuses plantes et animaux. En 1937, la catalase du foie de bœuf a été cristallisée par James B. Sumner et Alexander Dounce et le poids moléculaire a été trouvé en 1938.

La séquence d' acides aminés de la catalase bovine a été déterminée en 1969 et la structure tridimensionnelle en 1981.

Fonction

Réaction

2 H 2 O 2 → 2 H 2 O + O 2

La présence de catalase dans un échantillon microbien ou tissulaire peut être démontrée en ajoutant du peroxyde d'hydrogène et en observant la réaction. La production d' oxygène se manifeste par la formation de bulles. Ce test facile, qui peut être vu à l'œil nu, sans l'aide d'instruments, est possible car la catalase a une activité spécifique très élevée , qui produit une réponse détectable, ainsi que le fait que l'un des produits est un gaz.

Mécanisme moléculaire

Bien que le mécanisme complet de la catalase ne soit pas actuellement connu, la réaction se déroulerait en deux étapes :

H 2 O 2 + Fe(III)-E → H 2 O + O=Fe(IV)-E(.+)
H 2 O 2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H 2 O + Fe(III)-E + O 2

Ici, Fe()-E représente le centre de fer du groupe hème attaché à l'enzyme. Fe(IV)-E(.+) est une forme mésomère de Fe(V)-E, ce qui signifie que le fer n'est pas complètement oxydé en +V, mais reçoit une certaine densité électronique stabilisatrice du ligand hème, qui est alors montré comme un cation radicalaire (.+).

Lorsque le peroxyde d'hydrogène pénètre dans le site actif , il interagit avec les acides aminés Asn148 ( asparagine en position 148) et His75 , provoquant le transfert d' un proton ( ion hydrogène ) entre les atomes d'oxygène. L'atome d'oxygène libre se coordonne, libérant la molécule d'eau nouvellement formée et Fe(IV)=O. Fe(IV)=O réagit avec une seconde molécule de peroxyde d'hydrogène pour reformer Fe(III)-E et produire de l'eau et de l'oxygène. La réactivité du centre de fer peut être améliorée par la présence du ligand phénolate de Tyr358 dans la cinquième position de coordination, ce qui peut aider à l' oxydation du Fe(III) en Fe(IV). L'efficacité de la réaction peut également être améliorée par les interactions de His75 et Asn148 avec les intermédiaires de réaction . La décomposition du peroxyde d'hydrogène par la catalase se déroule selon une cinétique du premier ordre, la vitesse étant proportionnelle à la concentration en peroxyde d'hydrogène.

La catalase peut également catalyser l'oxydation, par le peroxyde d'hydrogène , de divers métabolites et toxines, notamment le formaldéhyde , l'acide formique , les phénols , l' acétaldéhyde et les alcools . Il le fait selon la réaction suivante :

H 2 O 2 + H 2 R → 2H 2 O + R

Le mécanisme exact de cette réaction n'est pas connu.

Tout ion de métal lourd (tel que les cations de cuivre dans le sulfate de cuivre (II) ) peut agir comme un inhibiteur non compétitif de la catalase. Cependant, "une carence en cuivre peut entraîner une réduction de l'activité de la catalase dans les tissus, tels que le cœur et le foie." De plus, le poison cyanure est un inhibiteur non compétitif de la catalase à des concentrations élevées de peroxyde d'hydrogène . L'arséniate agit comme un activateur . Les structures protéiques tridimensionnelles des intermédiaires de la catalase peroxydée sont disponibles à la Protein Data Bank .

Rôle cellulaire

Le peroxyde d'hydrogène est un sous-produit nocif de nombreux processus métaboliques normaux; pour éviter d'endommager les cellules et les tissus, il doit être rapidement converti en d'autres substances moins dangereuses. À cette fin, la catalase est fréquemment utilisée par les cellules pour catalyser rapidement la décomposition du peroxyde d'hydrogène en molécules d' oxygène gazeux et d'eau moins réactives .

Les souris génétiquement modifiées pour manquer de catalase sont initialement phénotypiquement normales. Cependant, un déficit en catalase chez les souris peut augmenter la probabilité de développer une obésité , une stéatose hépatique et un diabète de type 2 . Certains humains ont de très faibles niveaux de catalase ( acatalasie ), mais présentent peu d'effets néfastes.

L'augmentation du stress oxydatif qui se produit avec le vieillissement chez la souris est atténuée par la surexpression de la catalase. Les souris surexprimées ne présentent pas la perte de spermatozoïdes , de germes testiculaires et de cellules de Sertoli associée à l'âge observée chez les souris de type sauvage. Le stress oxydatif chez les souris de type sauvage induit habituellement des dommages oxydatifs à l' ADN (mesurés en 8-oxodG ) dans les spermatozoïdes avec le vieillissement, mais ces dommages sont significativement réduits chez les souris âgées surexprimant la catalase. De plus, ces souris surexprimées ne montrent aucune diminution du nombre de petits par portée en fonction de l'âge. La surexpression de la catalase ciblée sur les mitochondries prolonge la durée de vie des souris.

La catalase est généralement située dans un organite cellulaire appelé peroxysome . Les peroxysomes dans les cellules végétales sont impliqués dans la photorespiration (l'utilisation d'oxygène et la production de dioxyde de carbone) et la fixation symbiotique de l' azote (la décomposition de l' azote diatomique (N 2 ) en atomes d'azote réactifs). Le peroxyde d'hydrogène est utilisé comme agent antimicrobien puissant lorsque les cellules sont infectées par un agent pathogène. Les agents pathogènes catalase-positifs, tels que Mycobacterium tuberculosis , Legionella pneumophila et Campylobacter jejuni , fabriquent de la catalase pour désactiver les radicaux peroxydes, leur permettant ainsi de survivre indemnes dans l' hôte .

Comme l' alcool déshydrogénase , la catalase convertit l'éthanol en acétaldéhyde, mais il est peu probable que cette réaction soit physiologiquement significative.

Distribution parmi les organismes

La grande majorité des organismes connus utilisent la catalase dans chaque organe , avec des concentrations particulièrement élevées dans le foie des mammifères. La catalase se trouve principalement dans les peroxysomes et le cytosol des érythrocytes (et parfois dans les mitochondries )

Presque tous les micro-organismes aérobies utilisent la catalase. Il est également présent dans certains microorganismes anaérobies , tels que Methanosarcina barkeri . La catalase est également universelle parmi les plantes et est présente dans la plupart des champignons .

Une utilisation unique de la catalase se produit chez le scarabée bombardier . Ce coléoptère a deux ensembles de liquides qui sont stockés séparément dans deux glandes appariées. La plus grande de la paire, la chambre de stockage ou réservoir, contient des hydroquinones et du peroxyde d'hydrogène, tandis que la plus petite, la chambre de réaction, contient des catalases et des peroxydases . Pour activer le spray nocif, le coléoptère mélange le contenu des deux compartiments, provoquant la libération d'oxygène à partir de peroxyde d'hydrogène. L'oxygène oxyde les hydroquinones et agit également comme propulseur. La réaction d'oxydation est très exothermique (ΔH = -202,8 kJ/mol) et chauffe rapidement le mélange jusqu'à ébullition.

Les reines à longue durée de vie du termite Reticulitermes speratus ont des dommages oxydatifs significativement inférieurs à leur ADN que les individus non reproducteurs (ouvrières et soldats). Les reines ont une activité catalase plus de deux fois plus élevée et des niveaux d'expression sept fois plus élevés du gène de la catalase RsCAT1 que les ouvrières. Il semble que la capacité antioxydante efficace des reines des termites puisse expliquer en partie comment elles atteignent une durée de vie plus longue.

Les enzymes catalases de diverses espèces ont des températures optimales très différentes. Les animaux poikilothermes ont généralement des catalases avec des températures optimales comprises entre 15 et 25 °C, tandis que les catalases des mammifères ou des oiseaux peuvent avoir des températures optimales supérieures à 35 °C, et les catalases des plantes varient en fonction de leur mode de croissance . En revanche, la catalase isolé du hyperthermophile archée Pyrobaculum calidifontis a un optimum de température de 90 ° C.

Signification clinique et application

Peroxyde d'hydrogène

La catalase est utilisée dans l'industrie alimentaire pour éliminer le peroxyde d'hydrogène du lait avant la production de fromage . Une autre utilisation est dans les emballages alimentaires où il empêche les aliments de s'oxyder . La catalase est également utilisée dans l' industrie textile , éliminant le peroxyde d'hydrogène des tissus pour s'assurer que le matériau est exempt de peroxyde.

Une utilisation mineure est dans l' hygiène des lentilles de contact - quelques produits de nettoyage des lentilles désinfectent la lentille à l'aide d'une solution de peroxyde d'hydrogène ; une solution contenant de la catalase est ensuite utilisée pour décomposer le peroxyde d'hydrogène avant de réutiliser la lentille.

Identification bactérienne (test catalase)

Réaction catalase positive

Le test de la catalase est l'un des trois principaux tests utilisés par les microbiologistes pour identifier les espèces de bactéries. Si les bactéries possèdent de la catalase (c'est-à-dire qu'elles sont catalase-positives), lorsqu'une petite quantité d' isolat bactérien est ajoutée au peroxyde d'hydrogène, des bulles d'oxygène sont observées. Le test de la catalase se fait en plaçant une goutte de peroxyde d'hydrogène sur une lame de microscope . Un bâtonnet applicateur est touché à la colonie, et la pointe est ensuite enduite sur la goutte de peroxyde d'hydrogène.

Alors que le test de la catalase seul ne peut pas identifier un organisme particulier, il peut aider à l'identification lorsqu'il est combiné avec d'autres tests tels que la résistance aux antibiotiques. La présence de catalase dans les cellules bactériennes dépend à la fois des conditions de croissance et du milieu utilisé pour faire croître les cellules.

Des tubes capillaires peuvent également être utilisés. Un petit échantillon de bactéries est prélevé à l'extrémité du tube capillaire, sans boucher le tube, pour éviter les faux négatifs . L'extrémité opposée est ensuite plongée dans du peroxyde d'hydrogène, qui est aspiré dans le tube par capillarité et retourné, de sorte que l'échantillon bactérien soit dirigé vers le bas. La main tenant le tube est ensuite tapée sur le banc, déplaçant le peroxyde d'hydrogène vers le bas jusqu'à ce qu'il touche les bactéries. Si des bulles se forment au contact, cela indique un résultat positif de catalase. Ce test peut détecter les bactéries catalase-positives à des concentrations supérieures à environ 10 5 cellules/mL et est simple à utiliser.

Virulence bactérienne

Les neutrophiles et autres phagocytes utilisent le peroxyde pour tuer les bactéries. L'enzyme NADPH oxydase génère du superoxyde dans le phagosome , qui est converti via le peroxyde d'hydrogène en d'autres substances oxydantes comme l'acide hypochloreux qui tuent les agents pathogènes phagocytés . Chez les personnes atteintes de maladie granulomateuse chronique (CGD), il existe un défaut de production de peroxyde via des mutations des phagocyte oxydases telles que la myéloperoxydase . Le métabolisme cellulaire normal produira toujours une petite quantité de peroxyde et ce peroxyde peut être utilisé pour produire de l'acide hypochloreux afin d'éradiquer l'infection bactérienne. Cependant, si les personnes atteintes de CGD sont infectées par des bactéries catalase-positives, la catalase bactérienne peut détruire l'excès de peroxyde avant de pouvoir être utilisé pour produire d'autres substances oxydantes. Chez ces individus, l'agent pathogène survit et devient une infection chronique. Cette infection chronique est généralement entourée de macrophages pour tenter d'isoler l'infection. Cette paroi de macrophages entourant un agent pathogène est appelée granulome . De nombreuses bactéries sont catalase positives, mais certaines sont de meilleurs producteurs de catalase que d'autres. Le mnémonique peut être utilisé pour mémoriser les bactéries catalase-positives (et Candida et Aspergillus, qui sont des champignons) : nocardia , pseudomonas , listeria , aspergillus , candida , E. coli , staphylocoque , serratia , B. cepacia et H. pylori .

Acatalasie

L'acatalasie est une maladie causée par des mutations homozygotes de la CAT, entraînant un manque de catalase. Les symptômes sont bénins et comprennent des ulcères buccaux. Une mutation CAT hétérozygote entraîne une catalase inférieure, mais toujours présente.

cheveux gris

De faibles niveaux de catalase peuvent jouer un rôle dans le processus de grisonnement des cheveux humains. Le peroxyde d'hydrogène est produit naturellement par le corps et décomposé par la catalase. Si les niveaux de catalase diminuent, le peroxyde d'hydrogène ne peut pas être aussi bien décomposé. Le peroxyde d'hydrogène interfère avec la production de mélanine , le pigment qui donne sa couleur aux cheveux.

Interactions

Il a été démontré que la catalase interagit avec les gènes ABL2 et Abl . L'infection par le virus de la leucémie murine entraîne une baisse de l'activité de la catalase dans les poumons, le cœur et les reins des souris. Inversement, l'huile de poisson alimentaire a augmenté l'activité de la catalase dans le cœur et les reins des souris.

Voir également

Les références

Liens externes